Cdc37L1 Aktivatoren

Gängige Cdc37L1 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, 8-Bromoadenosine 3',5'-cyclic monophosphate CAS 76939-46-3, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Insulin CAS 11061-68-0.

Cdc37L1 spielt eine entscheidende Rolle als HSP90-Co-Chaperon bei der Faltung und Reifung verschiedener Proteinkinasen. Seine funktionelle Aktivität kann durch Verbindungen verstärkt werden, die den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen und dadurch Proteinkinasen wie PKA aktivieren, die die Aktivität von Cdc37L1 phosphorylieren und verstärken können. Bestimmte cAMP-Analoga sind besonders geeignet, PKA direkt zu aktivieren, was zu Phosphorylierungsvorgängen führt, die die Funktion von Cdc37L1 verstärken. Darüber hinaus kann die Aktivierung der Proteinkinase C durch spezifische Verbindungen Phosphorylierungskaskaden anregen, die die Aktivität dieses Co-Chaperons weiter verstärken. Die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels durch andere chemische Mittel trägt ebenfalls zur Aktivierung von kalziumabhängigen Proteinen bei, was ein weiterer Weg ist, über den die Aktivität von Cdc37L1 hochreguliert werden kann.

Zusätzlich zu den Phosphorylierungswegen kann die Cdc37L1-Aktivität indirekt durch Veränderungen des Bedarfs der Zelle an Chaperonaktivität beeinflusst werden. Wirkstoffe, die mit HSP90 interagieren und dessen Funktion stören, können unbeabsichtigt eine verstärkte Rolle von Cdc37L1 bei der Stabilisierung von Kundenproteinen erforderlich machen. Dies gilt auch für Signalwege, die eine Modulation der Proteinkinaseaktivität beinhalten, wobei Inhibitoren spezifischer Kinasen zu kompensatorischen Mechanismen führen können, die den Bedarf und die Aktivität von Cdc37L1 erhöhen. Darüber hinaus kann die Modulation der Proteinprenylierung durch bestimmte Verbindungen dazu führen, dass die Chaperonfunktion von Cdc37L1 zur Stabilisierung nicht prenylierter Proteine stärker in Anspruch genommen wird.