Der hirnspezifische Angiogenese-Inhibitor 2 (BAI2) gehört zur Familie der adhäsiven G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCR), die sich durch ihre umfangreichen N-terminalen extrazellulären Domänen und ihre Rolle bei der Zell-Zell-Interaktion, der Adhäsion und der Wahrnehmung der zellulären Umgebung auszeichnen. Insbesondere BAI2 ist an der Regulierung synaptischer und neuronaler Funktionen beteiligt und fungiert als wichtiger Modulator im zentralen Nervensystem (ZNS). Es wird angenommen, dass seine Aktivierung zu verschiedenen zellulären Prozessen wie Neurogenese, synaptischer Plastizität und der Aufrechterhaltung neuronaler Netzwerke beiträgt. Die funktionellen Mechanismen, durch die BAI2 seine Wirkung entfaltet, sind komplex und umfassen die Interaktion mit spezifischen Liganden, intrazelluläre Signalkaskaden und die Modulation der zellulären Adhäsionseigenschaften. Dieser Rezeptor funktioniert über eine Reihe verschiedener Signalwege, die nach der Ligandenbindung aktiviert werden und zur Rekrutierung nachgeschalteter Signalmoleküle und zur Auslösung spezifischer zellulärer Reaktionen führen.
Die Aktivierung von BAI2 wird durch mehrere Mechanismen vermittelt, in erster Linie durch die Bindung spezifischer extrazellulärer Liganden, die Konformationsänderungen in der Rezeptorstruktur hervorrufen, was die Interaktion mit G-Proteinen und die anschließende Aktivierung intrazellulärer Signalwege erleichtert. Dieser Prozess kann zur Aktivierung von Second-Messenger-Systemen, wie z.B. zyklisches AMP (cAMP) oder Phospholipase C, führen, die das Signal weiter durch die Zelle verbreiten, um spezifische zelluläre Reaktionen hervorzurufen. Darüber hinaus kann die BAI2-Aktivierung das Aktin-Zytoskelett beeinflussen und Veränderungen der Zellmorphologie und der Adhäsionseigenschaften fördern, die für die neuronale Funktion und Plastizität entscheidend sind. Die Fähigkeit des Rezeptors, mit verschiedenen intrazellulären Proteinen zu interagieren, deutet auch auf eine Rolle bei der Modulation der Genexpression hin, die das Verhalten und die Funktion der Zellen weiter beeinflusst. Die Spezifität der Aktivierungsmechanismen von BAI2 unterstreicht die Rolle des Rezeptors bei der Feinabstimmung neuronaler Prozesse und verdeutlicht die Komplexität der Signalwege, die an der Aufrechterhaltung der Homöostase und Funktion des ZNS beteiligt sind.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin erhöht indirekt die BAI-2-Aktivität, indem es den cAMP-Spiegel erhöht. Erhöhte cAMP-Spiegel aktivieren PKA, das die GPCR-Signalwege modulieren und indirekt die Rolle von BAI-2 bei der synaptischen Plastizität und Neurogenese beeinflussen kann. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
Epigallocatechingallat kann als Kinasehemmer indirekt BAI-2 aktivieren, indem es Kinasen hemmt, die GPCR-Signalwege negativ regulieren, und so möglicherweise die Funktion von BAI-2 bei der neuronalen Signalübertragung verbessern. | ||||||
D-erythro-Sphingosine-1-phosphate | 26993-30-6 | sc-201383 sc-201383D sc-201383A sc-201383B sc-201383C | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $162.00 $316.00 $559.00 $889.00 $1693.00 | 7 | |
Sphingosin-1-Phosphat kann über seine Rezeptor-Interaktionen indirekt die Aktivität von BAI-2 verstärken, indem es die GPCR-Signalwege moduliert und so die Rolle von BAI-2 bei Neuroprotektion und Entzündung beeinflusst. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, aktiviert BAI-2 indirekt, indem es die PKA-Aktivität erhöht, die GPCR-vermittelte Signalwege modulieren kann und damit die Beteiligung von BAI-2 an der synaptischen Modulation beeinflusst. | ||||||
Rolipram | 61413-54-5 | sc-3563 sc-3563A | 5 mg 50 mg | $75.00 $212.00 | 18 | |
Rolipram, ein PDE4-Inhibitor, erhöht den cAMP-Spiegel, was zu einer PKA-Aktivierung führt. Dies kann indirekt die BAI-2-Aktivität bei der GPCR-bezogenen Signalübertragung unterstützen und die neuronale Kommunikation beeinflussen. | ||||||
IBMX | 28822-58-4 | sc-201188 sc-201188B sc-201188A | 200 mg 500 mg 1 g | $159.00 $315.00 $598.00 | 34 | |
IBMX, ein unspezifischer Inhibitor von Phosphodiesterasen, erhöht den cAMP-Spiegel, was zu einer PKA-Aktivierung führt. Dies unterstützt indirekt die Rolle von BAI-2 bei der GPCR-vermittelten neuronalen Signalübertragung. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
Curcumin kann die Aktivität von BAI-2 indirekt verstärken, indem es verschiedene Signalwege und Transkriptionsfaktoren moduliert, die mit der GPCR-Signalgebung interagieren und die neuronalen Funktionen von BAI-2 beeinflussen. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Lithiumcarbonat kann die Funktion von BAI-2 indirekt verstärken, indem es GSK-3β und andere an der GPCR-Signalübertragung beteiligte Wege beeinflusst. | ||||||
PGE2 | 363-24-6 | sc-201225 sc-201225C sc-201225A sc-201225B | 1 mg 5 mg 10 mg 50 mg | $56.00 $156.00 $270.00 $665.00 | 37 | |
Prostaglandin E2 könnte über seine Rezeptor-Interaktionen indirekt die Aktivität von BAI-2 verstärken, indem es die GPCR-Signalwege beeinflusst, die für die Rolle von BAI-2 bei der Neuroinflammation und -reparatur von entscheidender Bedeutung sind. | ||||||
N-Acetyl-L-cysteine | 616-91-1 | sc-202232 sc-202232A sc-202232C sc-202232B | 5 g 25 g 1 kg 100 g | $33.00 $73.00 $265.00 $112.00 | 34 | |
N-Acetylcystein, ein Antioxidans, kann indirekt die BAI-2-Aktivität erhöhen, indem es oxidativen Stress reduziert und dadurch GPCR-vermittelte Signalwege beeinflusst, die für die Rolle von BAI-2 bei der neuronalen Gesundheit relevant sind. |