AHSP-Aktivatoren sind chemische Verbindungen, die die Funktionalität des Alpha-Hämoglobin-Stabilisierungsproteins (AHSP) verbessern, eines molekularen Chaperons, das selektiv an freies Alpha-Hämoglobin (alpha-Hb) bindet. AHSP spielt in den roten Blutkörperchen eine entscheidende Rolle, da es das Alpha-Hämoglobin stabilisiert, bevor es einen Komplex mit Beta-Hämoglobin bildet, um funktionelles Hämoglobin zu erzeugen, das für den Sauerstofftransport unerlässlich ist. Es wird angenommen, dass Aktivatoren von AHSP die Effizienz dieses Stabilisierungsprozesses erhöhen, indem sie dafür sorgen, dass das Alpha-Hämoglobin seine korrekte Konformation beibehält, und die Wahrscheinlichkeit seiner Ausfällung verringern, was zu einer ineffektiven Erythropoese und verschiedenen Hämoglobinopathien führen kann.
Die Mechanismen der AHSP-Aktivierung sind vielfältig und spiegeln die verschiedenen Phasen wider, in denen diese chemischen Aktivatoren mit zellulären Signalwegen interagieren, die die AHSP-Funktion beeinflussen. Einige Aktivatoren können direkt an das AHSP binden und eine Konformationsänderung bewirken, die seine Affinität für Alpha-Hämoglobin erhöht. Andere können mit dem zellulären Mechanismus interagieren, der die Synthese oder den Abbau von AHSP reguliert, und dadurch seine Bioverfügbarkeit innerhalb der Zelle erhöhen. Eine weitere Untergruppe von AHSP-Aktivatoren könnte stromaufwärts wirken, indem sie die Aktivität von Proteinen modulieren, die an der Synthese von Hämoglobinketten beteiligt sind, oder noch weiter stromaufwärts, indem sie die Transkriptionsfaktoren beeinflussen, die die Expression des AHSP-Gens selbst steuern. Unabhängig von ihrem Wirkungsort verfolgen alle AHSP-Aktivatoren letztlich das Ziel, die Stabilisierung von Alpha-Hämoglobin zu fördern und sicherzustellen, dass es sich effektiv mit Beta-Hämoglobin verbinden kann, um das Hämoglobin-Tetramer zu bilden, das für die Fähigkeit der roten Blutkörperchen, Sauerstoff effizient zu transportieren, entscheidend ist.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin aktiviert die Adenylatcyclase und erhöht so die intrazellulären cAMP-Spiegel. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA, das AHSP oder damit verbundene Regulierungsproteine phosphorylieren könnte, was zu einer verstärkten AHSP-Aktivität bei der Erythropoese durch Stabilisierung von Alpha-Hämoglobin führt. | ||||||
AICAR | 2627-69-2 | sc-200659 sc-200659A sc-200659B | 50 mg 250 mg 1 g | $60.00 $270.00 $350.00 | 48 | |
AICAR aktiviert AMPK, das die Glukoseaufnahme und Fettsäureoxidation verbessern kann. Nach der Aktivierung kann AMPK indirekt die AHSP-Aktivität fördern, indem es den Energiestoffwechsel in erythroiden Vorläufern verändert und so eine Umgebung schafft, die die Rolle von AHSP bei der Hämoglobinstabilisierung begünstigt. | ||||||
Sodium phenylbutyrate | 1716-12-7 | sc-200652 sc-200652A sc-200652B sc-200652C sc-200652D | 1 g 10 g 100 g 1 kg 10 kg | $75.00 $163.00 $622.00 $4906.00 $32140.00 | 43 | |
Natriumphenylbutyrat wirkt als chemischer Chaperon, der die korrekte Faltung und Funktion von Proteinen verbessern kann. Es könnte indirekt die funktionelle Stabilität von AHSP und seine Interaktion mit Alpha-Hämoglobin erhöhen, indem es die allgemeine Proteostase in erythroiden Zellen verbessert. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | $63.00 $173.00 | 7 | |
Cobalt(II)-chlorid löst hypoxieähnliche Reaktionen aus, darunter die Produktion von Erythropoietin (EPO). EPO kann den Bedarf an AHSP erhöhen, da es die Erythrozytenproduktion fördert und indirekt die funktionelle Rolle von AHSP bei der Hämoglobinsynthese und -stabilisierung verstärkt. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Resveratrol aktiviert SIRT1, eine Deacetylase, die die Proteinfunktion durch Deacetylierung moduliert. Aktiviertes SIRT1 kann die AHSP-Aktivität durch Deacetylierung des Enzyms oder seiner assoziierten Bindungsproteine erhöhen und so möglicherweise seine Affinität für Alpha-Hämoglobin und seine Stabilität steigern. | ||||||
Rosiglitazone | 122320-73-4 | sc-202795 sc-202795A sc-202795C sc-202795D sc-202795B | 25 mg 100 mg 500 mg 1 g 5 g | $118.00 $320.00 $622.00 $928.00 $1234.00 | 38 | |
Rosiglitazon, ein PPARγ-Agonist, verändert den Lipidstoffwechsel und die Adipogenese. Obwohl die PPARγ-Aktivierung nicht direkt mit der Erythropoese zusammenhängt, kann sie sich indirekt auf die Blutbildung und damit auf die AHSP-Aktivität auswirken, indem sie den Energiehaushalt in der erythroiden Nische moduliert. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Arsentrioxid kann zum Abbau des Promyelozytenleukämie-Proteins (PML) führen und ist an der Zelldifferenzierung beteiligt. Durch die Förderung der erythroiden Differenzierung könnte es indirekt den Funktionsbedarf an AHSP in neuen Erythrozyten erhöhen und so die Stabilität und Bindung an Hämoglobin verbessern. | ||||||
Hemin chloride | 16009-13-5 | sc-202646 sc-202646A sc-202646B | 5 g 10 g 25 g | $100.00 $157.00 $320.00 | 9 | |
Häm, ein eisenhaltiges Porphyrin, kann Hämoxygenase-1 induzieren, was sich auf die Eisenhomöostase auswirken kann. Durch die Veränderung der Eisenverfügbarkeit könnte Häm die funktionelle Rolle von AHSP bei der Hämoglobinsynthese hochregulieren und seine Bindungsaktivität an freie Alpha-Hämoglobinketten fördern. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Mangan(II)-sulfat ist ein Cofaktor für verschiedene Enzyme und kann die Genexpression beeinflussen. Es könnte indirekt die AHSP-Aktivität erhöhen, indem es die Synthese von erythropoetischen Faktoren oder Enzymen beeinflusst, die die Stabilität von Hämoglobin und die Interaktion mit AHSP modulieren. | ||||||
(−)Epicatechin | 490-46-0 | sc-205672 sc-205672A | 1 mg 5 mg | $50.00 $135.00 | ||
Epicatechin aktiviert die endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase, was die Erythrozytenproduktion und das Überleben der Erythrozyten verbessern könnte. Eine verstärkte Erythropoese könnte die Notwendigkeit für die Rolle von AHSP bei der Stabilisierung von Alpha-Hämoglobin erhöhen und indirekt dessen Aktivität fördern. |