ADO Inhibitoren

Gängige ADO Inhibitors sind unter underem Erastin CAS 571203-78-6, L-Buthionine sulfoximine CAS 83730-53-4, Disulfiram CAS 97-77-8, PD173074 CAS 219580-11-7 und Penicillamine CAS 52-67-5.

ADO-Inhibitoren, insbesondere solche, die direkt auf 2-Aminoethanthiol-Dioxygenase abzielen, sind in der wissenschaftlichen Literatur nicht ausführlich dokumentiert. ADO spielt eine bedeutende Rolle im Thiol-Stoffwechsel und in der Sauerstoffhomöostase, insbesondere bei der Oxidation von Cysteamin zu Hypotaurin und bei der Modifizierung bestimmter Proteine. Die aufgeführten indirekten Inhibitoren zielen darauf ab, die Aktivität von ADO durch Beeinflussung seiner Substrate, Kofaktoren oder verwandter Stoffwechselwege zu modulieren. Verbindungen wie Erastin und L-Buthioninsulfoximin zielen auf Aspekte des Cysteinstoffwechsels ab. Durch die Veränderung der Cysteinverfügbarkeit könnten diese Verbindungen indirekt die Substratverfügbarkeit für ADO beeinflussen und so seine Aktivität beeinflussen. Chelatbildner wie Disulfiram, Tetrathiomolybdat und Penicillamin, die an Metallionen wie Kupfer binden, einem Cofaktor, der für viele Dioxygenasen notwendig ist, könnten ebenfalls die Aktivität von ADO beeinflussen.

Die Beteiligung von ADO an der Sauerstoffhomöostase und dem Thiol-Stoffwechsel verbindet es mit oxidativem Stress und der Redoxregulation. Wirkstoffe wie Auranofin, das thiolabhängige Enzyme hemmt, und Zileuton, das für seine Wirkung auf Leukotrien-Signalwege bekannt ist, könnten den Redoxzustand in Zellen verändern und möglicherweise die Umgebung und Aktivität von ADO beeinflussen. Methimazol und Oltipraz könnten durch die Modulation des Thiolstoffwechsels auch indirekt die Funktionalität von ADO beeinflussen. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass direkte ADO-Inhibitoren zwar nicht gut charakterisiert sind, diese Verbindungen jedoch potenzielle indirekte Methoden zur Beeinflussung der ADO-Aktivität bieten. Sie wirken, indem sie den Cystein- und Thiol-Stoffwechsel modulieren, die Verfügbarkeit von Cofaktoren beeinflussen und die Redoxumgebung verändern. Diese Ansätze können in Forschungsbereichen, in denen die Modulation der ADO-Aktivität von Interesse ist, von entscheidender Bedeutung sein, insbesondere in Studien im Zusammenhang mit oxidativem Stress, Thiol-Stoffwechsel und Schwefelungsprozessen.