Chemische Inhibitoren des Zilien- und Geißel-assoziierten Proteins 69 können die strukturelle und funktionelle Integrität von Zilien und Geißeln stören, indem sie auf die Komponenten des Zytoskeletts abzielen, die für ihren Aufbau und ihre Erhaltung entscheidend sind. Colchicin, Nocodazol, Vinblastin, Vincristin, Griseofulvin, Epothilon B und Taxol sind Chemikalien, die direkt mit Mikrotubuli, dem Skelettgerüst von Zilien und Geißeln, interagieren. Colchicin und Nocodazol sind dafür bekannt, dass sie die Polymerisation von Mikrotubuli behindern und dadurch den ordnungsgemäßen Aufbau von Zilien und Geißeln verhindern. Vinblastin und Vincristin destabilisieren ebenfalls Mikrotubuli, was zu einem Zusammenbruch des bestehenden Mikrotubuli-Netzwerks führt, das für die Struktur und Funktion dieser Organellen unerlässlich ist. Griseofulvin übt seine hemmende Wirkung aus, indem es an Tubulin bindet und die Funktion der Mikrotubuli beeinträchtigt. Epothilon B und Taxol hingegen stabilisieren die Mikrotubuli übermäßig und behindern so die dynamische Umstrukturierung, die für die normale Funktion der Zilien und Geißeln erforderlich ist.
Das Aktin-Zytoskelett spielt auch eine zentrale Rolle für die Funktion des Zilien- und Geißel-assoziierten Proteins 69, und seine Störung kann zu einer Hemmung der Funktion dieses Proteins führen. Cytochalasin D und Latrunculin B binden an Aktinfilamente bzw. Monomere, was zu einer Hemmung der Aktinpolymerisation führt, die für den ordnungsgemäßen Aufbau von Zilien und Geißeln erforderlich ist. Swinholid A durchtrennt Aktinfilamente und trägt damit weiter zur Auflösung der Aktinstruktur bei, die für die Funktion der Ziliare und Flagellare erforderlich ist. Blebbistatin kann durch Hemmung von Myosin II den korrekten Transport und die Lokalisierung von Zilien und dem mit den Geißeln verbundenen Protein 69 an der Zilienbasis verhindern. Darüber hinaus stört Monastrol, ein Inhibitor des Motorproteins Kinesin-5, die mitotische Spindelbildung, die eng mit den für die Funktion der Zilien und des mit den Geißeln assoziierten Proteins 69 wichtigen Transportmechanismen zusammenhängt, was die Komplexität des intrazellulären Transports und seine Bedeutung für die Aufrechterhaltung der Funktionalität dieser Organellen verdeutlicht.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
Colchicin stört die Mikrotubuli-Polymerisation, die für die Struktur und Funktion von Zilien und Flagellen unerlässlich ist. Durch Destabilisierung der Mikrotubuli kann Colchicin die Rolle des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 bei der Bildung oder Aufrechterhaltung dieser Strukturen hemmen. | ||||||
Taxol | 33069-62-4 | sc-201439D sc-201439 sc-201439A sc-201439E sc-201439B sc-201439C | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g | $40.00 $73.00 $217.00 $242.00 $724.00 $1196.00 | 39 | |
Taxol stabilisiert Mikrotubuli und verhindert ihren Abbau, was die dynamischen Prozesse hemmen kann, die die Zilien und das mit den Geißeln assoziierte Protein 69 für die ordnungsgemäße Funktion der Zilien und Geißeln benötigen. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $58.00 $83.00 $140.00 $242.00 | 38 | |
Nocodazol stört die Mikrotubuli-Polymerisation, ähnlich wie Colchicin, und kann die Funktion des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 hemmen, indem es die Mikrotubuli-Strukturen zerstört, die für die Funktion von Zilien und Flagellen entscheidend sind. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D stört die Organisation der Aktinfilamente. Da die Aktindynamik mit der Zilienfunktion und der korrekten Lokalisierung des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 verbunden ist, kann diese Chemikalie das Protein hemmen, indem sie die aktinbezogenen Prozesse stört, die für den Aufbau und die Aufrechterhaltung von Zilien und Flagellen erforderlich sind. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
Latrunculin B bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation. Die Hemmung der Aktinfilamentbildung kann den Transport von Zilien und Flagellen-assoziiertem Protein 69 zum Zilien- oder Flagellenkompartiment beeinträchtigen, was zu einer Funktionshemmung führt. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
Vinblastin ist ein Mikrotubuli-destabilisierendes Mittel, das die Funktion von Zilien und Flagellen-assoziiertem Protein 69 hemmen kann, indem es die Mikrotubuli-Netzwerke unterbricht, die für die Struktur und Funktion von Zilien und Flagellen notwendig sind. | ||||||
Griseofulvin | 126-07-8 | sc-202171A sc-202171 sc-202171B | 5 mg 25 mg 100 mg | $83.00 $216.00 $586.00 | 4 | |
Griseofulvin stört die Mikrotubuli-Funktion, indem es an Tubulin bindet und möglicherweise die Funktion des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 durch die Beeinträchtigung der Mikrotubuli-Dynamik hemmt, die für die ziliäre und flagelläre Aktivität von entscheidender Bedeutung sind. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Blebbistatin hemmt Myosin II, und da die Aktivität von Myosin II am Transport und der Lokalisierung von Proteinen zur Ziliarbasis beteiligt ist, kann dieser Inhibitor die korrekte Lokalisierung von Zilien und des mit Flagellen assoziierten Proteins 69 verhindern und so dessen Funktion hemmen. | ||||||
Epothilone B, Synthetic | 152044-54-7 | sc-203944 | 2 mg | $176.00 | ||
Epothilon B ist ein Mikrotubuli-stabilisierendes Mittel, das die Funktion des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 hemmen kann, indem es die Mikrotubuli-Dynamik stört, die für die Aufrechterhaltung und Funktion von Zilien und Flagellen notwendig ist. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Swinholide A durchtrennt Aktinfilamente und hemmt die Aktinpolymerisation. Da die Funktionen von Zilien und Flagellen von der richtigen Organisation des Aktin-Zytoskeletts abhängen, kann diese Chemikalie die Funktion des mit Zilien und Flagellen assoziierten Proteins 69 hemmen, indem sie Aktinstrukturen zerstört, die für die Funktion von Zilien und Flagellen unerlässlich sind. | ||||||