SerpinA1b Inibidores

Os inibidores comuns da SerpinA1b incluem, entre outros, o fluoreto de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, a quimostatina CAS 9076-44-2 e o mesilato de gabexato CAS 56974-61-9.

Os inibidores químicos da SerpinA1b utilizam uma variedade de mecanismos para impedir a função da proteína. O fluoreto de fenilmetilsulfonilo (PMSF) é um inibidor da serina protease que modifica covalentemente o resíduo de serina ativo da SerpinA1b, impedindo assim a sua interação com proteases alvo. Do mesmo modo, o fluorofosfato de diisopropilo actua fosforilando irreversivelmente o resíduo de serina no sítio ativo, inibindo a capacidade da SerpinA1b para se ligar a proteases. O AEBSF, outro inibidor da serina protease, liga-se irreversivelmente à serina do sítio ativo das serina proteases, incluindo a SerpinA1b, impedindo a sua função de ligação à protease. Na mesma linha, a 3,4-dicloroisocumarina forma uma ligação covalente com a serina do sítio ativo da SerpinA1b, inibindo diretamente a sua atividade proteolítica.

Alargando a lista de inibidores químicos, a Antipaína e a Leupeptina obstruem a SerpinA1b ao visarem não só as serino-proteases mas também as cisteíno-proteases, ligando-se aos seus locais activos e impedindo a interação da SerpinA1b com as suas proteases alvo. A quimostatina é específica para os locais activos das serino-proteases, bloqueando a capacidade da SerpinA1b de interagir com estas enzimas. O mesilato de gabexato e o mesilato de nafamostato, ambos inibidores sintéticos, ligam-se ao local ativo das serino-proteases, limitando assim a atividade proteolítica da SerpinA1b. Do mesmo modo, o mesilato de Camostat interage com o local ativo da SerpinA1b para impedir a sua ligação às proteases. Por último, a Aprotinina forma complexos estáveis com o local ativo de várias serino-proteases, o que resulta na inibição da função normal da SerpinA1b ao impedir a sua interação com estas enzimas. Cada uma destas substâncias químicas, através das suas interacções únicas com os locais activos das serino-proteases, pode inibir eficazmente a função da SerpinA1b.