Keratin 71 Attivatori

I comuni attivatori della cheratina 71 includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, il dimetilsolfossido (DMSO) CAS 67-68-5, l'acido retinoico, tutti i trans CAS 302-79-4, lo zinco CAS 7440-66-6, il cloruro di calcio anidro CAS 10043-52-4 e il cloruro di magnesio CAS 7786-30-3.

Gli attivatori chimici della cheratina 71 comprendono una varietà di composti che influenzano la funzione della proteina attraverso meccanismi diversi. Il dimetilsolfossido aumenta la permeabilità della membrana e può alterare l'ambiente cellulare della cheratina 71, influenzandone l'attività e promuovendo condizioni più favorevoli al suo stato funzionale. Per esempio, alterando la dinamica della membrana e l'idratazione cellulare, il dimetilsolfossido può creare un ambiente che facilita i cambiamenti conformazionali necessari per l'attivazione della cheratina 71. L'acido retinoico, noto per il suo ruolo nella differenziazione cellulare, può portare all'attivazione della cheratina 71 quando le cellule attraversano i vari stadi di differenziazione in cui è coinvolta la cheratina 71. Allo stesso modo, il cloruro di calcio e il cloruro di magnesio contribuiscono all'attivazione della cheratina 71 influenzando l'equilibrio ionico all'interno della cellula, che può indurre cambiamenti strutturali nella proteina, portando alla sua attivazione.

Inoltre, il cloruro di zinco, il solfato di rame (II) e l'ortovanadato di sodio agiscono come cofattori o inibitori degli enzimi che modificano post-traslazionalmente proteine come la cheratina 71. Il cloruro di zinco e il solfato di rame (II) potrebbero partecipare a reazioni enzimatiche che attaccano gruppi funzionali alla cheratina 71, modificandone lo stato di attività. L'ortovanadato di sodio, invece, può inibire le fosfatasi, impedendo la de-fosforilazione e mantenendo così la cheratina 71 in uno stato fosforilato attivo. L'inibizione del cloruro di litio della GSK-3, una chinasi coinvolta nella fosforilazione delle proteine, può analogamente determinare una forma più attiva di cheratina 71. Il ditiotreitolo (DTT) agisce riducendo i legami disolfuro all'interno della cheratina 71, il che può portare a uno spostamento conformazionale e alla conseguente attivazione della proteina. D'altra parte, il perossido di idrogeno può indurre una risposta allo stress ossidativo che può comportare l'attivazione della cheratina 71 come parte del meccanismo cellulare di gestione dello stress ossidativo. L'isoproterenolo, un agonista beta-adrenergico, aumenta i livelli intracellulari di cAMP, che può modificare il modello di fosforilazione della cheratina 71, influenzandone l'attività. Infine, l'urea, grazie alle sue proprietà di denaturazione delle proteine, può interrompere i complessi inibitori legati alla cheratina 71, portando alla liberazione e all'attivazione della proteina.