FAM114A2 Activateurs

Les activateurs FAM114A2 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9, le Rolipram CAS 61413-54-5 et la PGE2 CAS 363-24-6.

FAM114A2, une protéine codée par le gène FAM114A2, peut être activée par diverses voies de signalisation cellulaire qui sont influencées par des composés chimiques spécifiques. L'un de ces mécanismes implique la modulation des niveaux d'AMP cyclique intracellulaire (AMPc). Les composés qui activent l'adénylyl cyclase ou inhibent les phosphodiestérases entraînent une augmentation de l'AMPc, qui pourrait à son tour renforcer l'activité du FAM114A2 s'il est régulé par une signalisation dépendante de l'AMPc. Cette élévation de l'AMPc dans les cellules peut être obtenue grâce à différents agents, dont certains imitent l'action des agonistes adrénergiques, augmentant la production de ce second messager, tandis que d'autres empêchent la dégradation de l'AMPc, assurant une signalisation prolongée et une régulation potentielle à la hausse de la fonction de FAM114A2. En outre, certains composés qui augmentent les concentrations intracellulaires de calcium pourraient également activer indirectement FAM114A2, en supposant que la protéine est sensible aux voies de signalisation médiées par le calcium.

En outre, l'activité de FAM114A2 est potentiellement influencée par des agents qui perturbent les processus cellulaires normaux, tels que l'inhibition de la synthèse des protéines ou l'altération de l'activité kinase. Ces perturbations peuvent déclencher des réponses au stress ou des altérations du cycle cellulaire qui peuvent conduire par inadvertance à l'activation de la FAM114A2. Par exemple, par l'application d'inhibiteurs de kinases ou de perturbateurs de la synthèse des protéines, les cellules peuvent déclencher une cascade de protéines kinases activées par le stress, ce qui pourrait avoir des effets en aval sur l'activité de FAM114A2. En outre, il a été démontré que la modulation de l'activité des protéines phosphatases modifie les états de phosphorylation au sein de la cellule, ce qui pourrait, à son tour, influencer l'état fonctionnel de FAM114A2, conduisant ainsi à son activation.