Inhibiteurs ASB-12

Le bortézomib est un inhibiteur du protéasome, qui empêche la dégradation des protéines marquées pour la destruction par l'ubiquitine. Cela interfère directement avec la fonction de l'ASB-12, qui est une ubiquitine ligase E3 et marque les protéines pour la dégradation via le protéasome. Cette action perturbe l'équilibre du renouvellement des protéines régulé par l'ASB-12.

Comme le bortézomib, le MG-132 est un inhibiteur du protéasome. En inhibant le protéasome, le MG-132 perturbe le processus de dégradation des protéines. Sachant que l'ASB-12 est une E3 ubiquitine ligase et qu'elle participe au marquage des protéines pour la dégradation protéasomique, l'action du MG-132 peut conduire à l'inhibition du rôle de l'ASB-12 dans le renouvellement des protéines.

L'époxomicine est un inhibiteur spécifique du protéasome, ce qui signifie qu'il bloque la dégradation des protéines marquées par l'ubiquitination. Comme l'ASB-12 est une E3 ubiquitine ligase et marque les protéines pour la dégradation, l'action de l'époxomicine peut inhiber la fonction de l'ASB-12 en perturbant la dégradation des protéines.

Le MLN4924 est un inhibiteur de l'enzyme activatrice NEDD8. NEDD8 est une protéine de type ubiquitine qui modifie les protéines cullines, qui font partie des ubiquitines ligases E3 Cullin-RING dont l'ASB-12 est membre. En inhibant NEDD8, le MLN4924 peut perturber la fonction de l'ASB-12, ce qui entraîne une diminution de son activité.

PYR-41 est un inhibiteur irréversible de l'enzyme activatrice d'ubiquitine E1, qui participe à la première étape du processus d'ubiquitination. En inhibant l'initiation de l'ubiquitination, PYR-41 affecte indirectement la fonction de l'ASB-12, car il ne peut pas marquer les protéines pour la dégradation sans ubiquitination.

Le PR-619 est un inhibiteur de la déubiquitinase à large spectre. Il inhibe l'élimination de l'ubiquitine des protéines, ce qui perturbe l'équilibre entre l'ubiquitination et la désubiquitination. Ce déséquilibre peut inhiber la fonction de l'ASB-12, car l'élimination de l'ubiquitine est une étape nécessaire à la dégradation des protéines marquées par l'ASB-12.

La lactacystine est un inhibiteur spécifique du protéasome qui peut inhiber la dégradation des protéines. Comme l'ASB-12 est une E3 ubiquitine ligase qui marque les protéines pour la dégradation, l'action de la lactacystine peut perturber la fonction de l'ASB-12.

La chloroquine perturbe la fonction lysosomale en modifiant le pH intracellulaire. Cela peut inhiber la dégradation des protéines marquées pour la destruction par l'ASB-12, car les lysosomes sont impliqués dans la dégradation de ces protéines.

L'eeyarestatin I est un inhibiteur de la voie de dégradation associée au réticulum endoplasmique (ERAD). En inhibant l'ERAD, l'Eeyarestatin I peut perturber l'équilibre entre la synthèse et la dégradation des protéines, ce qui peut inhiber la fonction de l'ASB-12.

L'auranofine est un inhibiteur de la thiorédoxine réductase. Cette enzyme est essentielle au maintien de l'état réduit de nombreuses protéines. Son inhibition peut entraîner un stress oxydatif et affecter la fonction de nombreuses protéines, dont l'ASB-12.