4931429I11Rik Ativadores

Os activadores comuns do 4931429I11Rik incluem, entre outros, A23187 CAS 52665-69-7, Thapsigargin CAS 67526-95-8, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, PMA CAS 16561-29-8 e Calpeptin CAS 117591-20-5.

Os activadores químicos do regulador do complexo de caderina juncional desempenham um papel fundamental na modificação dos mecanismos e vias celulares que influenciam diretamente a função e a estabilidade dos complexos de adesão. O ionóforo de cálcio A23187, por exemplo, funciona aumentando a concentração intracelular de iões de cálcio, um componente crucial na adesão celular mediada por caderina. O aumento do influxo de cálcio pode ativar o regulador do complexo de caderina juncional, facilitando o reforço da adesão célula-célula. Do mesmo modo, a tapsigargina aumenta os níveis de cálcio intracelular através da inibição da SERCA, conduzindo assim potencialmente à ativação do regulador do complexo de caderina juncional através de vias dependentes da calmodulina, que são parte integrante da manutenção das pontes intercelulares. O papel da jasplakinolida na estabilização dos filamentos de actina também contribui para a ativação do regulador do complexo de caderina juncional, uma vez que promove a associação entre o citoesqueleto de actina e os complexos caderina-catenina, aumentando assim a adesão celular.

Além disso, o 12-miristato 13-acetato de forbol ativa a proteína quinase C (PKC), que pode fosforilar e, consequentemente, ativar o regulador do complexo de caderina juncional, um processo crítico para a montagem e manutenção da junção de adesão. A calpeptina inibe a calpaína, levando à ativação do regulador do complexo de caderina juncional, preservando a integridade do citoesqueleto e dos complexos de adesão. A forskolina, ao aumentar os níveis de AMPc, ativa o regulador do complexo juncional de caderina através de vias dependentes da PKA que influenciam a formação e a estabilização das junções celulares. A inibição das tirosina-quinases pela genisteína leva à ativação através da modificação dos estados de fosforilação no complexo caderina-catenina, que é essencial para a integridade das junções. O análogo de cAMP Dibutiril-cAMP ativa o regulador do complexo de caderina juncional emulando a ação do cAMP na PKA, influenciando a estabilização do complexo juncional. Além disso, o ácido okadaico, ao inibir as proteínas fosfatases, aumenta a fosforilação das proteínas no interior dos complexos caderina-catenina, um passo crítico para a ativação do regulador do complexo caderina juncional. A ML-7 contribui para a ativação através da inibição da MLCK, reduzindo as forças contrácteis nas junções celulares, o que promove a estabilidade e ativa o regulador do complexo de caderina juncional. A citocalasina D, ao perturbar a polimerização da actina, ativa o regulador do complexo juncional de caderina através de mecanismos que compensam a perturbação do citoesqueleto, reforçando assim a adesão célula-célula. Por último, o LY294002 inibe a via PI3K/Akt, que pode levar à ativação do regulador do complexo de caderina juncional, alterando os sinais de sobrevivência celular que podem melhorar a dinâmica da adesão célula-célula.