cathepsin L 억제제
일반적인 카텝신 L 억제제에는 칼펩틴 CAS 117591-20-5, 류펩틴 헤미설페이트 CAS 55123-66-5, ALLM(칼파인 억제제) CAS 136632-32-1, E-64-d CAS 88321-09-9 및 E-64 CAS 66701-25-5가 포함되지만 이에 한정되지 않습니다.
카텝신 L 억제제는 시스테인 프로테아제 효소 계열의 일원인 카텝신 L의 활성을 표적으로 삼아 억제하도록 설계된 저분자 또는 생물학적 제제의 한 종류입니다. 카텝신 L은 세포 내에서 단백질 분해에 중요한 역할을 하는 리소좀 프로테아제입니다. 이러한 억제제는 일반적으로 카텝신 L의 생물학적 기능과 다양한 생리적 및 병리학적 과정에서의 관여를 밝히기 위한 연구 목적으로 개발됩니다.
카텝신 L 억제제의 작용 메커니즘은 효소의 활성 부위에 결합하여 기질 단백질을 절단하지 못하게 하는 능력을 중심으로 전개됩니다. 이러한 켑신 L 활성 억제는 항원 제시, 단백질 회전율, 세포 외 기질 리모델링과 같은 과정에서 이 효소의 역할을 이해하는 데 필수적입니다. 연구자들은 세포 배양이나 동물 모델에서 이러한 기능을 탐구하는 데 유용한 도구로 켑신 L 억제제를 사용합니다. 이러한 억제제는 세포 과정에 대한 켑신 L의 영향과 암, 골다공증, 자가 면역 질환과 같은 질병과의 관련성을 조사하는 데 없어서는 안 될 필수 요소입니다. 또한, 단백질 분해 경로의 복잡성에 대한 통찰력을 얻기 위해서는 특이적이고 강력한 카텝신 L 억제제의 개발이 필수적입니다.
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| 제품명 | CAS # | 카탈로그 번호 | 수량 | 가격 | 引用 | RATING |
|---|---|---|---|---|---|---|
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
칼펩틴은 효소의 활성 부위와 안정적인 상호작용을 형성하는 능력이 특징인 카텝신 L의 선택적 억제제로 작용합니다. 칼펩틴의 독특한 구조는 특정 소수성 및 정전기적 상호작용을 촉진하여 효소의 형태를 변화시킬 수 있습니다. 동역학 분석에 따르면 칼펩틴은 기질 결합 역학에 영향을 미치고 카텝신 L의 전반적인 촉매 효율에 영향을 미치는 경쟁적 억제 작용을 나타내며, 이러한 조절은 단백질 분해 경로에서 복잡한 역할을 강조하는 것으로 밝혀졌습니다. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
류펩틴 헤미설페이트는 효소의 활성 부위와 특정 비공유 상호작용을 하는 능력으로 구별되는 강력한 카텝신 L 억제제입니다. 이 화합물의 독특한 입체 화학은 결합 친화력을 향상시켜 효소의 형태 안정성에 영향을 미칩니다. 동역학 연구에 따르면 류펩틴 헤미설페이트는 혼합 억제 메커니즘을 통해 작용하여 기질 친화도와 회전율 모두에 영향을 주어 단백질 분해 활성을 복잡하게 조절하는 것으로 나타났습니다. | ||||||
ALLM (Calpain Inhibitor) | 136632-32-1 | sc-201268 sc-201268A | 5 mg 25 mg | $140.00 $380.00 | 23 | |
선택적 칼파인 억제제인 ALLM은 효소의 활성 부위와 안정적인 복합체를 형성하는 능력을 통해 카텝신 L과 독특한 상호작용을 나타냅니다. 이 구조적 형태는 높은 결합 친화력을 촉진하여 효소의 역동성과 안정성을 변화시킵니다. 동역학 분석에 따르면 ALLM은 경쟁 억제를 통해 기질 인식과 촉매 효율에 영향을 미쳐 세포 환경 내에서 단백질 분해 과정을 미세하게 조정하는 것으로 밝혀졌습니다. | ||||||
E-64-d | 88321-09-9 | sc-201280 sc-201280A | 1 mg 5 mg | $70.00 $275.00 | 37 | |
E-64-d는 효소의 활성 부위 시스테인 잔류물과 공유 결합을 형성하는 능력이 특징인 강력한 카텝신 L 억제제입니다. 이 비가역적 결합은 효소의 형태를 변형시켜 단백질 분해 활성을 현저히 감소시킵니다. 동역학 연구에 따르면 E-64-d는 기질 접근을 효과적으로 차단하고 효소의 촉매 경로를 변경하여 세포 단백질 회전율과 항상성에 영향을 미치는 독특한 작용 메커니즘을 가지고 있는 것으로 나타났습니다. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64는 켑신 L의 선택적 억제제로 작용하여 효소의 활성 부위와 독특한 상호작용을 일으킵니다. E-64는 시스테인 잔류물과 안정적인 공유 결합을 형성함으로써 효소의 정상적인 기능을 방해하는 형태 변화를 유도합니다. 이러한 변화는 기질 결합을 방해할 뿐만 아니라 효소의 반응 동역학을 수정하여 궁극적으로 세포 내 단백질 분해 환경에 영향을 미치고 다양한 대사 경로에 영향을 미칩니다. | ||||||
ALLN | 110044-82-1 | sc-221236 | 5 mg | $134.00 | 20 | |
ALLN은 효소와 가역적 복합체를 형성하는 능력이 특징인 카텝신 L의 강력한 억제제 역할을 합니다. 이러한 상호작용은 효소의 기질 특이성을 변경하고 촉매 효율을 조절합니다. 단백질 분해 활성의 역학에 영향을 미침으로써 ALLN은 단백질 회전율과 분해 경로의 균형을 변화시켜 세포 항상성과 세포 내 신호 캐스케이드 조절에 영향을 미칠 수 있습니다. | ||||||
Tebufenozide | 112410-23-8 | sc-280110 | 100 mg | $200.00 | ||
테부페노자이드는 효소의 활성 부위에 결합하여 기질 분해를 방지함으로써 카텝신 L을 표적으로 하는 비펩티드 가역성 억제제입니다. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | $125.00 $365.00 | 19 | |
Z-FA-FMK는 효소의 활성 부위에 비가역적으로 결합하는 것으로 알려진 켑신 L의 선택적 억제제입니다. 이 공유 결합 변형은 효소의 단백질 분해 기능을 방해하여 효소의 활성을 현저히 감소시킵니다. 이 화합물의 독특한 구조는 효소와의 특정 상호작용을 가능하게 하여 기질 처리의 동역학에 영향을 미치고 세포 환경 내에서 전반적인 프로테아제 활성을 변화시킵니다. 이 메커니즘은 단백질 분해 조절의 복잡한 균형을 강조합니다. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
키모스타틴은 효소의 활성 부위와 비공유 상호작용을 형성하는 능력이 특징인 강력한 카텝신 L 억제제입니다. 이 선택적 결합은 효소의 형태를 변경하여 효소의 단백질 분해 활성을 효과적으로 조절합니다. 이 화합물의 독특한 구조적 특징은 기질 친화성과 반응 동역학에 영향을 미치는 특정 분자 상호작용을 촉진하여 단백질 분해 경로의 역학에 영향을 미칩니다. 프로테아제 조절에서의 역할은 세포 단백질 분해의 복잡성을 강조합니다. | ||||||
Cathepsin L inhibitor 억제제 | 167498-29-5 | sc-3132 | 5 mg | $122.00 | 15 | |
카텝신 L 억제제는 특정 소수성 및 정전기적 상호작용을 통해 비활성화된 형태의 효소를 안정화함으로써 독특한 작용 메커니즘을 나타냅니다. 이러한 결합은 효소의 촉매 3중 결합을 방해하여 단백질 분해 활성을 현저히 감소시킵니다. 또한 억제제는 효소의 형태적 유연성에 영향을 미쳐 기질 인식 및 처리에 영향을 미칠 수 있습니다. 이들 효소의 독특한 분자 구조는 선택적 표적화를 가능하게 하여 세포 항상성에서 프로테아제 활성의 복잡한 균형을 강조합니다. | ||||||