Inhibiteurs JNK1

SP600125 est un inhibiteur de JNK largement utilisé. Il agit comme un inhibiteur compétitif de l'ATP, ciblant le site actif de JNK1, empêchant la phosphorylation des substrats en aval.

L'inhibiteur VIII de la JNK est un inhibiteur puissant et sélectif de la JNK. Il se lie au site de liaison de l'ATP de la JNK1, bloquant son activité kinase et empêchant l'activation du facteur de transcription c-Jun.

JNK-IN-8 est une petite molécule inhibitrice de JNK1. Il interfère avec les voies de signalisation médiées par la JNK en inhibant de manière compétitive la liaison de l'ATP à la JNK1.

JNK3 Inhibitor XII est un inhibiteur sélectif de JNK1. Il entrave l'activation de JNK1 en entrant en compétition avec la liaison de l'ATP, ce qui entraîne la suppression des voies de signalisation médiées par JNK.

L'AS601245 est un inhibiteur compétitif de l'ATP de la JNK1. Il empêche la phosphorylation des substrats de la JNK en se liant au site actif de la kinase et en inhibant son activité.

L'inhibiteur XIV de la JNK agit en se liant sélectivement à la poche de liaison à l'ATP de la JNK1, perturbant ainsi son activité de phosphorylation. Cette inhibition compétitive modifie la dynamique conformationnelle de l'enzyme, modulant efficacement les voies de signalisation en aval. Ses caractéristiques structurelles uniques facilitent les interactions fortes avec les résidus d'acides aminés clés, ce qui renforce la spécificité. En outre, les caractéristiques hydrophobes du composé favorisent sa stabilité dans divers environnements, influençant son profil cinétique et son interaction avec les composants cellulaires.

L-JNKi1 est un inhibiteur sélectif de JNK1 qui s'engage dans des interactions moléculaires uniques, notamment par sa capacité à former des liaisons hydrogène avec des résidus critiques dans le site actif de l'enzyme. Cette interaction stabilise non seulement le complexe inhibiteur-enzyme, mais modifie également l'efficacité catalytique de l'enzyme. Les régions hydrophobes distinctes du composé augmentent son affinité pour JNK1, influençant la cinétique de la liaison du substrat et les voies de transduction du signal qui s'ensuivent.

JNK Inhibitor XV est un inhibiteur hautement sélectif de JNK1 qui se caractérise par une dynamique de liaison unique. Il présente une forte affinité pour le site actif de l'enzyme, où il s'engage dans des interactions de van der Waals et des contacts hydrophobes qui modulent la conformation de l'enzyme. Ce composé perturbe efficacement les cascades de signalisation médiées par JNK1, présentant une cinétique de réaction distincte qui influence les réponses cellulaires en aval. Ses caractéristiques structurelles contribuent à un profil de sélectivité affiné, améliorant sa spécificité d'interaction.

BI-78D3 est un inhibiteur sélectif de la JNK. Il empêche l'activation de JNK1 en interférant avec la liaison de l'ATP, supprimant ainsi la phosphorylation de c-Jun et les événements en aval.

Le p38 MAP Kinase Inhibitor IV est un inhibiteur puissant qui cible sélectivement JNK1, démontrant des interactions moléculaires uniques qui stabilisent la conformation inactive de l'enzyme. Sa liaison implique une liaison hydrogène complexe et des interactions électrostatiques, qui entravent efficacement l'accès au substrat. Le profil cinétique du composé révèle une inhibition lente, permettant une modulation prolongée de l'activité de JNK1. Cette spécificité est encore renforcée par ses motifs structurels uniques, qui facilitent l'engagement ciblé avec la kinase.