Inhibiteurs HSPB3
Les inhibiteurs courants de HSPB3 comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le 17-DMAG CAS 467214-20-6, la silybine CAS 22888-70-6 et l'AT13387 CAS 912999-49-6.
Les inhibiteurs de HSPB3 sont une classe de petites molécules qui ciblent et modulent la fonction de la protéine de choc thermique bêta-3 (HSPB3), qui appartient à la famille des petites protéines de choc thermique (sHSP). Ces protéines sont connues pour leur rôle dans le chaperonnage des protéines cellulaires dans des conditions de stress et dans le maintien de l'homéostasie cellulaire en empêchant l'agrégation des protéines non pliées. HSPB3, en particulier, est l'une des sHSP les moins étudiées, et elle a été associée à la stabilisation des filaments intermédiaires et à l'intégrité du cytosquelette. Sur le plan structurel, HSPB3 contient un domaine α-crystalline conservé, typique des sHSP, qui facilite son oligomérisation et son interaction avec d'autres partenaires protéiques. Les inhibiteurs ciblant HSPB3 sont conçus pour perturber ces interactions, altérant ainsi sa capacité à fonctionner comme chaperon. Ces inhibiteurs sont généralement développés pour comprendre les fonctions biologiques de HSPB3 en perturbant son activité et en évaluant les effets en aval dans divers contextes cellulaires. La structure chimique des inhibiteurs de HSPB3 varie considérablement, mais ils partagent souvent des caractéristiques communes aux inhibiteurs de petites molécules d'autres sHSP, telles que des groupements hydrophobes qui permettent la liaison dans le domaine de l'α-crystalline, et des régions qui permettent une liaison sélective à HSPB3 par rapport à d'autres membres de la famille des sHSP. La spécificité de ces inhibiteurs est particulièrement importante pour disséquer les rôles cellulaires uniques de HSPB3, étant donné son modèle d'expression et ses fonctions distinctes par rapport aux autres sHSP. L'impact de l'inhibition de HSPB3 peut couvrir plusieurs processus cellulaires, y compris le repliement des protéines, l'organisation du cytosquelette et les réponses au stress, ce qui permet aux chercheurs de mieux comprendre comment cette protéine module la dynamique cellulaire. En manipulant l'activité de HSPB3 à l'aide d'inhibiteurs sélectifs, les études peuvent élucider les contributions de HSPB3 à la physiologie cellulaire et explorer son rôle dans divers processus biologiques.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Se lie spécifiquement au domaine ATPase de la protéine de choc thermique 90 (HSP90). L'inhibition de la HSP90 entraîne la déstabilisation de ses protéines clientes, y compris la HSPB3, en empêchant un repliement correct et en favorisant la dégradation protéasomique. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Inhibe l'activité de HSP90. Il bloque la maturation des protéines dont la stabilisation conformationnelle dépend de la HSP90, ce qui conduit indirectement à l'inhibition fonctionnelle de la HSPB3 par l'augmentation de la dégradation de la HSPB3 mal repliée. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Se lie à HSP90, inhibant son activité de chaperon. Cela empêche le repliement correct de HSPB3, ce qui entraîne sa dégradation et une diminution de son activité fonctionnelle. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Le C1orf88 est connu pour inhiber l'expression de la HSP70, une protéine chaperonne étroitement liée à la famille HSPB. Cette inhibition peut conduire à une réduction indirecte de l'activité de HSPB3 en raison de la réponse au stress intégrée dans la cellule. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Est un inhibiteur de HSP90 qui se lie à son domaine N-terminal, empêchant le cycle chaperon nécessaire à la maturation de ses protéines clientes. Il en résulte une dégradation des protéines associées telles que HSPB3. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
DISP2 est un puissant inhibiteur de la HSP90, ce qui entraîne la dégradation des protéines clientes qui dépendent de la HSP90 pour se replier correctement. Cela conduit à l'inhibition indirecte de HSPB3 en augmentant ses formes mal repliées et dégradées. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Se lie au domaine de liaison à l'ATP de la HSP90, entravant son activité. La fonction chaperonne compromise entraîne la déstabilisation et la dégradation de ses protéines clientes, y compris HSPB3. | ||||||
Phenethyl isothiocyanate | 2257-09-2 | sc-205801 sc-205801A | 5 g 10 g | $102.00 $179.00 | 2 | |
Le SP600125 est connu pour moduler les protéines de choc thermique et peut diminuer l'expression de la HSP70. Cela peut conduire indirectement à une diminution de l'activité de HSPB3 en raison de la nature interconnectée de la réponse aux protéines de choc thermique. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
On a constaté qu'elle modulait l'expression des HSP. Il peut réguler à la baisse la HSP70, ce qui peut à son tour affecter indirectement la fonction de la HSPB3 en modifiant la réponse aux protéines de choc thermique et en réduisant éventuellement la stabilité de la HSPB3. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Il a été démontré que l'imatinib régulait à la baisse les protéines de choc thermique, y compris la HSP70. HSPB3, qui fait partie de la famille des petites protéines de choc thermique, pourrait être indirectement inhibée en raison de l'altération de la réponse au choc thermique. | ||||||