Inhibiteurs Histone cluster 2 H2AC

Les inhibiteurs courants de l'histone cluster 2 H2AC comprennent, sans s'y limiter, la trichostatine A CAS 58880-19-6, l'acide subéroylanilide hydroxamique CAS 149647-78-9, le panobinostat CAS 404950-80-7, le MS-275 CAS 209783-80-2 et le bélinostat CAS 414864-00-9.

Les inhibiteurs chimiques du groupe d'histones 2 H2AC impliquent principalement des composés qui modulent l'état d'acétylation des histones. La trichostatine A, le vorinostat, le panobinostat, l'entinostat, le belinostat, le quisinostat, la romidepsine, l'acide valproïque, le butyrate de sodium, le mocetinostat, le givinostat et le chidamide sont tous des inhibiteurs de l'histone désacétylase (HDAC). Ces produits chimiques augmentent les niveaux d'acétylation des histones en empêchant l'élimination des groupes acétyles. Normalement, les HDAC maintiennent un équilibre dans l'état d'acétylation des histones, ce qui est essentiel pour la régulation de la structure et de la fonction de la chromatine. Lorsque les HDAC sont inhibées, l'acétylation du groupe d'histones 2 H2AC reste élevée, ce qui conduit à une conformation plus ouverte de la chromatine. Cette altération de la structure de la chromatine peut influencer l'accessibilité de l'ADN à diverses machines cellulaires, affectant les processus régulés par l'état de la chromatine, tels que la réplication et la transcription de l'ADN.

L'action des inhibiteurs d'HDAC entraîne une accumulation du groupe d'histones 2 H2AC acétylées, ce qui rend la chromatine moins compacte. La trichostatine A et le vorinostat sont connus pour leur inhibition des HDAC à large spectre, modifiant l'état d'acétylation des histones, y compris le groupe d'histones 2 H2AC. Le panobinostat et la romidepsine, bien qu'ayant également un large spectre d'inhibition des HDAC, sont particulièrement puissants, entraînant des augmentations significatives des niveaux d'acétylation du groupe d'histones 2 H2AC. D'autre part, l'Entinostat et le Mocetinostat offrent une inhibition plus sélective des classes d'HDAC, mais ils favorisent toujours l'accumulation de l'Histone cluster 2 H2AC acétylé. L'augmentation de l'acétylation a un impact négatif sur la capacité des histones à maintenir l'ADN dans une structure serrée. Le butyrate de sodium et l'acide valproïque, bien que moins puissants que certains des inhibiteurs susmentionnés, contribuent toujours à l'augmentation des niveaux d'histones acétylées du groupe 2 H2AC. Le Givinostat et le Chidamide complètent ce groupe d'inhibiteurs d'HDAC en contribuant à l'augmentation de l'état d'acétylation des histones, y compris l'Histone cluster 2 H2AC, qui à son tour peut affecter le paysage chromatinien.