FAM164C Activateurs

Les activateurs courants du FAM164C comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5, la (-)-épinéphrine CAS 51-43-4 et le PMA CAS 16561-29-8.

L'activité fonctionnelle du FAM164C peut être modulée par diverses voies de signalisation, impliquant principalement son état de phosphorylation. Plusieurs composés peuvent renforcer la phosphorylation de la FAM164C, augmentant ainsi son activité. L'un de ces mécanismes implique l'élévation des niveaux d'AMP cyclique intracellulaire (AMPc). Les composés qui activent l'adénylyl cyclase ou inhibent les phosphodiestérases augmentent l'AMPc, qui à son tour active la protéine kinase A (PKA). La PKA phosphoryle alors directement le FAM164C, ce qui entraîne son activation. En outre, les analogues de l'AMPc qui sont résistants à la dégradation et capables de traverser la membrane cellulaire servent également à activer la PKA, ce qui entraîne la phosphorylation de FAM164C. En outre, les composés endogènes qui interagissent avec les récepteurs de la surface cellulaire pour stimuler l'adénylyl cyclase contribuent à l'augmentation des niveaux d'AMPc, renforçant l'activation de la PKA et la phosphorylation subséquente du FAM164C. D'autres composés qui inhibent la déphosphorylation jouent également un rôle dans le maintien du FAM164C dans un état actif. En bloquant l'action des sérine/thréonine phosphatases, ces inhibiteurs empêchent la déphosphorylation du FAM164C, ce qui lui permet de rester actif pendant une période plus longue.

Outre les voies impliquant l'AMPc et la PKA, d'autres molécules de signalisation influencent l'activité du FAM164C par l'intermédiaire de diverses kinases. Les composés qui activent la protéine kinase C (PKC) peuvent phosphoryler un spectre de substrats, dont le FAM164C. Cette phosphorylation renforce l'activité du FAM164C dans le cadre de la réponse cellulaire aux signaux externes. En outre, l'inhibition de certaines kinases peut conduire à des réponses cellulaires compensatoires, entraînant indirectement la phosphorylation et l'activation de FAM164C. Par exemple, l'inhibition de la glycogène synthase kinase-3 facilite l'activation de voies alternatives qui pourraient aboutir à la phosphorylation du FAM164C. De même, les protéines kinases activées par le stress, lorsqu'elles sont modulées par des composés spécifiques, peuvent conduire à la phosphorylation de FAM164C, intégrant la protéine dans les réponses cellulaires au stress. En outre, l'augmentation des niveaux de GMP cyclique (GMPc) due à l'inhibition de la phosphodiestérase 5 déclenche l'activation de la protéine kinase G (PKG), qui contribue également à la phosphorylation et à la régulation potentielle de l'activité de la FAM164C. La PKG, comme la PKA, peut phosphoryler une variété de protéines, influençant ainsi de nombreux processus cellulaires, y compris ceux associés à la fonction du FAM164C.