Inhibiteurs ADO

Les inhibiteurs ADO courants comprennent, sans s'y limiter, Erastin CAS 571203-78-6, L-Buthionine sulfoximine CAS 83730-53-4, Disulfiram CAS 97-77-8, PD173074 CAS 219580-11-7 et Penicillamine CAS 52-67-5.

Les inhibiteurs de l'ADO, en particulier ceux qui ciblent directement la 2-aminoéthanethiol dioxygénase, ne sont pas largement documentés dans la littérature scientifique. L'ADO joue un rôle important dans le métabolisme des thiols et l'homéostasie de l'oxygène, en particulier dans l'oxydation de la cystéamine en hypotaurine et dans la modification de certaines protéines. Les inhibiteurs indirects répertoriés visent à moduler l'activité de l'ADO en influençant ses substrats, ses cofacteurs ou les voies métaboliques associées. Des composés comme l'Erastin et la L-Buthionine Sulfoximine ciblent certains aspects du métabolisme de la cystéine. En modifiant la disponibilité de la cystéine, ces composés pourraient indirectement influencer la disponibilité des substrats pour l'ADO, affectant ainsi son activité. Les agents chélateurs comme le disulfirame, le tétrathiomolybdate et la pénicillamine, qui se lient aux ions métalliques comme le cuivre, un cofacteur nécessaire à de nombreuses dioxygénases, pourraient également avoir un impact sur l'activité de l'OAD.

L'implication de l'OAD dans l'homéostasie de l'oxygène et le métabolisme des thiols la relie au stress oxydatif et à la régulation de l'oxydo-réduction. Des agents comme l'Auranofin, qui inhibe les enzymes thiol-dépendantes, et le Zileuton, connu pour ses effets sur les voies des leucotriènes, pourraient modifier l'état redox des cellules, influençant potentiellement l'environnement et l'activité de l'ADO. Le méthimazole et l'oltipraz, en modulant le métabolisme des thiols, pourraient également affecter indirectement la fonctionnalité de l'OAD. En résumé, bien que les inhibiteurs directs de l'OAD ne soient pas bien caractérisés, ces composés offrent des méthodes indirectes potentielles pour influencer l'activité de l'OAD. Ils agissent en modulant le métabolisme de la cystéine et des thiols, en affectant la disponibilité des cofacteurs et en modifiant l'environnement redox. Ces approches peuvent être cruciales dans les domaines de recherche où la modulation de l'activité de l'OAD est intéressante, en particulier dans les études liées au stress oxydatif, au métabolisme des thiols et aux processus de sulfuration.