vinculin Inhibidores

Los inhibidores comunes de la vinculina incluyen, entre otros, Withaferin A CAS 5119-48-2, Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Y-27632, base libre CAS 146986-50-7, (S)-(-)-Blebbistatin CAS 856925-71-8 y Wortmannin CAS 19545-26-7.

La vinculina, una proteína del citoesqueleto que se encuentra predominantemente en las adhesiones focales, desempeña un papel fundamental en la adhesión celular, la migración y la mecanotransducción. La vinculina, que actúa como enlace molecular entre el citoesqueleto de actina y la matriz extracelular, contribuye a la estabilidad y la dinámica de las interacciones célula-célula y célula-sustrato. A través de sus interacciones con diversas moléculas de señalización y proteínas estructurales, la vinculina regula procesos celulares como la propagación celular, la migración y la organización tisular, influyendo así en diversos fenómenos fisiológicos como el desarrollo embrionario, la cicatrización de heridas y la homeostasis tisular.

La inhibición de la actividad de la vinculina altera sus funciones normales, provocando aberraciones en la dinámica de adhesión celular y en las vías de señalización celular. Desde el punto de vista mecánico, la inhibición de la vinculina puede producirse a través de varias vías, como la interferencia con su unión a otras proteínas o con sus cambios conformacionales. La interrupción de la interacción vinculina-actina o la prevención de su reclutamiento a las adhesiones focales impide el ensamblaje de los complejos de adhesión focal y compromete los procesos de adhesión y migración celular. Además, la inhibición de los reguladores anteriores o de los efectores posteriores de las vías de señalización de vinculina puede afectar indirectamente a la función de vinculina. En general, la inhibición de la actividad de la vinculina puede alterar la adhesión celular, la organización del citoesqueleto y la señalización celular, contribuyendo a patologías como la metástasis del cáncer, la fibrosis tisular y las enfermedades cardiovasculares.