cathepsin K Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina K incluyen, entre otros, Calpeptina CAS 117591-20-5, E-64 CAS 66701-25-5, Odanacatib CAS 603139-19-1, BML-244 CAS 104062-70-6 y L 006235 CAS 294623-49-7.
Los inhibidores de la catepsina K pertenecen a una clase de compuestos químicos diseñados para inhibir la actividad de la catepsina K, una enzima cisteína proteasa lisosomal. La catepsina K se expresa principalmente en los osteoclastos, células especializadas responsables de la resorción y remodelación óseas. Desempeña un papel crucial en la degradación del colágeno y otras proteínas de la matriz extracelular del tejido óseo. Por ello, los inhibidores de la catepsina K han suscitado un gran interés en el campo de la biología ósea y otros campos de investigación relacionados.
La inhibición de la catepsina K reviste especial importancia en enfermedades caracterizadas por una resorción ósea excesiva, como la osteoporosis y ciertos tipos de metástasis óseas. Al bloquear la acción de la catepsina K, estos inhibidores pueden ayudar a mantener la densidad ósea y prevenir el debilitamiento de las estructuras esqueléticas. El desarrollo y el estudio de los inhibidores de la catepsina K han aportado valiosos conocimientos sobre los mecanismos moleculares implicados en el metabolismo óseo.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
La calpeptina es un inhibidor selectivo de la catepsina K, que se distingue por su capacidad para formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Su estructura única facilita interacciones específicas que interrumpen la unión del sustrato, modulando eficazmente la actividad proteolítica. Las propiedades cinéticas del compuesto revelan una inhibición de inicio lento, lo que permite efectos prolongados sobre la función enzimática. Además, su flexibilidad conformacional mejora su interacción con la enzima, lo que permite comprender mejor la regulación y especificidad de la proteasa. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 es un potente inhibidor de la catepsina K, caracterizado por su capacidad para modificar covalentemente el sitio activo de la enzima mediante un mecanismo electrofílico único. Esta interacción conduce a una inhibición irreversible, alterando significativamente la eficiencia catalítica de la enzima. Las características estructurales del compuesto promueven la unión selectiva, influyendo en la dinámica conformacional de la catepsina K. Su cinética de reacción demuestra un rápido inicio de la inhibición, proporcionando un perfil distintivo en los estudios de regulación enzimática. | ||||||
Odanacatib | 603139-19-1 | sc-364675 sc-364675A sc-364675B | 5 mg 25 mg 250 mg | $214.00 $974.00 $1943.00 | 2 | |
El odanacatib actúa como inhibidor selectivo de la catepsina K, presentando una afinidad de unión única que estabiliza el enzima en una conformación inactiva. Su estructura molecular facilita interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, interrumpiendo el acceso al sustrato y alterando la tasa de recambio natural de la enzima. El perfil cinético del compuesto revela una inhibición lenta y dependiente del tiempo, lo que pone de relieve su potencial para la modulación matizada de la actividad proteolítica en vías bioquímicas. | ||||||
BML-244 | 104062-70-6 | sc-221370 sc-221370A | 5 mg 25 mg | $79.00 $234.00 | ||
El BML-244 actúa como un potente inhibidor de la catepsina K, caracterizado por su capacidad para formar complejos estables con la enzima. Este compuesto participa en interacciones no covalentes específicas, bloqueando eficazmente la unión del sustrato y alterando la eficiencia catalítica de la enzima. Sus características estructurales únicas promueven un cambio conformacional distintivo en la catepsina K, lo que conduce a una reducción significativa de la actividad proteolítica. La cinética de inhibición del compuesto sugiere un mecanismo complejo que puede implicar una modulación alostérica. | ||||||
L 006235 | 294623-49-7 | sc-361220 sc-361220A | 10 mg 50 mg | $209.00 $882.00 | 1 | |
El L 006235 es un inhibidor selectivo de la catepsina K que se distingue por su capacidad única de alterar el sitio activo de la enzima mediante un impedimento estérico específico. Este compuesto muestra una elevada afinidad por la enzima, lo que facilita un modo de unión único que altera la dinámica conformacional de la enzima. La cinética de interacción revela una inhibición de inicio lento, lo que sugiere un potencial de efectos prolongados sobre la actividad de la catepsina K. Su arquitectura molecular distintiva mejora la especificidad, minimizando las interacciones fuera del objetivo. | ||||||
WAY 170523 | 307002-73-9 | sc-361402 sc-361402A | 1 mg 10 mg | $275.00 $595.00 | 1 | |
Actúa como inhibidor selectivo de la catepsina K, interrumpiendo su actividad proteolítica implicada en la degradación de la matriz ósea. | ||||||
2-cyano-Pyrimidine | 14080-23-0 | sc-205083 sc-205083A | 1 g 10 g | $28.00 $224.00 | ||
La 2-ciano-pirimidina actúa como un potente modulador de la catepsina K, caracterizado por su capacidad para formar interacciones estables con los residuos catalíticos de la enzima. Este compuesto participa en enlaces de hidrógeno y apilamientos π-π únicos, influyendo en la integridad estructural de la enzima. La cinética de reacción indica un mecanismo de inhibición competitiva, en el que la presencia de la 2-ciano-pirimidina altera eficazmente la accesibilidad del sustrato, lo que conduce a una regulación matizada de la actividad enzimática. Sus distintas propiedades electrónicas mejoran aún más la afinidad de unión, promoviendo el compromiso selectivo con la catepsina K. | ||||||
N-Boc-L-phenylalaninal | 72155-45-4 | sc-206062 sc-206062A | 250 mg 1 g | $46.00 $150.00 | ||
El N-Boc-L-fenilalaninal presenta interesantes interacciones con la catepsina K, principalmente a través de su grupo carbonilo electrófilo, que facilita la unión covalente con los residuos del sitio activo de la enzima. El impedimento estérico único de este compuesto, debido al voluminoso grupo Boc, modula la conformación de la enzima, afectando a la orientación del sustrato. La cinética de reacción revela un perfil de inhibición no competitiva, en el que el N-Boc-L-fenilalaninal altera la dinámica de la enzima, aumentando la selectividad y la especificidad en el procesamiento del sustrato. | ||||||
5,5-Dimethyl-2,4-oxazolidinedione | 695-53-4 | sc-254861 | 5 g | $120.00 | ||
La 5,5-dimetil-2,4-oxazolidinediona se une a la catepsina K a través de su estructura cíclica, que permite interacciones únicas de enlace de hidrógeno con el sitio activo de la enzima. La distintiva deformación anular de este compuesto influye en la eficacia catalítica de la enzima, promoviendo un cambio conformacional que mejora la accesibilidad del sustrato. Los estudios cinéticos indican un mecanismo de inhibición mixto, en el que la 5,5-dimetil-2,4-oxazolidinediona modula la actividad enzimática, afectando tanto a la afinidad de unión como a las tasas de recambio. | ||||||