UFSP1 Aktivatoren
Gängige UFSP1 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Spermidine CAS 124-20-9, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, SMER28 CAS 307538-42-7 und Rapamycin CAS 53123-88-9.
UFSP1-Aktivatoren gehören zu einer chemischen Klasse, die auf die Interaktion mit dem Enzym Ubiquitin-Carboxyl-terminale Hydrolase L5 (UCHL5), auch bekannt als Ubiquitin-spezifische Peptidase 1 (UFSP1), ausgerichtet ist. UCHL5 ist eine Protease, die eine Rolle bei der Regulierung des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS) spielt, eines kritischen Weges für den Proteinabbau in Zellen. Dieses System hat die Aufgabe, die zelluläre Homöostase aufrechtzuerhalten, indem es fehlgefaltete, beschädigte oder nicht benötigte Proteine abbaut - ein Prozess, der für zahlreiche zelluläre Funktionen unerlässlich ist. UFSP1-Aktivatoren beeinflussen dieses System, indem sie die Aktivität von UCHL5 modulieren, das als deubiquitinierendes Enzym Ubiquitin von Ubiquitin-konjugierten Proteinsubstraten abspaltet. Der genaue Wirkmechanismus der UFSP1-Aktivatoren beinhaltet die Bindung an das aktive Zentrum von UCHL5 oder die Veränderung seiner Konformation, was wiederum die Spezifität und Aktivität des Enzyms modulieren kann.
Die Entwicklung und Untersuchung von UFSP1-Aktivatoren hat ihren Ursprung in dem Bestreben, die grundlegenden biologischen Wege zu verstehen, die den Proteinabbau und -umsatz steuern. Durch ihre Wechselwirkung mit UCHL5 können diese Moleküle die Dynamik des Ubiquitin-Recyclings und der Substratfreisetzung beeinflussen, was ein entscheidender Aspekt des UPS ist. Die chemische Struktur von UFSP1-Aktivatoren zeichnet sich in der Regel durch Merkmale aus, die eine Interaktion mit dem aktiven Zentrum von UCHL5 ermöglichen, darunter Anteile, die Wasserstoffbrücken oder hydrophobe Wechselwirkungen mit dem Enzym bilden können. Die Aktivität dieser Verbindungen kann Aufschluss über die Regulierung des UPS und die Rolle der Deubiquitinierung bei zellulären Prozessen geben. Die Erforschung der UFSP1-Aktivatoren zielt darauf ab, die komplexen Regulierungsmechanismen innerhalb der UPS zu entschlüsseln, wobei der Schwerpunkt auf der Biochemie und Strukturbiologie der Ubiquitinverarbeitung liegt.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin stimuliert direkt die Adenylylcyclase und erhöht so die intrazellulären cAMP-Spiegel. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA, das Zielproteine, die am Ubiquitin-Signalweg beteiligt sind, phosphorylieren kann, wodurch möglicherweise die UFSP1-Aktivität erhöht wird, da es an der Verarbeitung von Ubiquitin-Vorläufern beteiligt ist. | ||||||
Spermidine | 124-20-9 | sc-215900 sc-215900B sc-215900A | 1 g 25 g 5 g | $56.00 $595.00 $173.00 | ||
Es ist bekannt, dass Spermidin durch Hemmung der Acetyltransferase EP300 Autophagie induziert, was zu einem verstärkten autophagischen Fluss führt. Da Autophagie Ubiquitinierungsprozesse erfordert, an denen UFSP1 beteiligt ist, kann Spermidin indirekt die Rolle von UFSP1 bei der Markierung von Proteinen für den Abbau verstärken. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
MG132 ist ein Peptidaldehyd, der die Proteasom-Aktivität hemmt. Die Hemmung des Proteasoms kann zu einem erhöhten Bedarf an Ubiquitin-Recycling führen, einem Prozess, an dem UFSP1 bekanntermaßen beteiligt ist. Dies kann indirekt zu einer Steigerung der UFSP1-Aktivität führen. | ||||||
SMER28 | 307538-42-7 | sc-222320 | 10 mg | $173.00 | ||
SMER28 ist ein Autophagie-Aktivator, der den Abbau zellulärer Komponenten über das Lysosom fördert. Da angenommen wird, dass UFSP1 am Ubiquitinierungsprozess beteiligt ist, der Proteine für den autophagischen Abbau markiert, könnte SMER28 die UFSP1-Aktivität indirekt steigern. | ||||||
Rapamycin | 53123-88-9 | sc-3504 sc-3504A sc-3504B | 1 mg 5 mg 25 mg | $62.00 $155.00 $320.00 | 233 | |
Rapamycin hemmt mTOR, einen zentralen Regulator des Zellwachstums und der Autophagie. Die Hemmung von mTOR aktiviert die Autophagie, was den Umsatz von ubiquitinierten Proteinen erhöhen und somit möglicherweise die UFSP1-Aktivität beim Recycling von Ubiquitin steigern kann. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $68.00 | 2 | |
Chloroquin hemmt die lysosomale Ansäuerung und beeinflusst den autophagischen Abbau. Dies könnte zu Kompensationsmechanismen führen, die eine verstärkte Ubiquitinierung beinhalten und möglicherweise die UFSP1-Aktivität erhöhen, während die Zelle versucht, den Proteinumsatz zu steuern. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | $96.00 $250.00 $750.00 $1428.00 | 280 | |
Bafilomycin A1 ist ein Inhibitor der vakuolären H+-ATPase, der die lysosomale Ansäuerung verhindert und die Autophagie beeinflusst. Dies kann zu einer Hochregulierung des Ubiquitinierungsprozesses führen, wodurch die UFSP1-Aktivität als Reaktion auf beeinträchtigte Abbauwege potenziell verstärkt wird. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Lithiumchlorid hemmt GSK-3β, was zu Veränderungen in Ubiquitin-abhängigen Signalwegen führen kann. Dies könnte zu einem erhöhten Bedarf an UFSP1-vermittelter Ubiquitin-Verarbeitung führen. | ||||||
Salubrinal | 405060-95-9 | sc-202332 sc-202332A | 1 mg 5 mg | $33.00 $102.00 | 87 | |
Salubrinal ist ein Inhibitor der eIF2α-Dephosphorylierung, was zu einer Anhäufung fehlgefalteter Proteine führt. Dies könnte schützende zelluläre Reaktionen wie eine verstärkte Ubiquitinierung auslösen, wodurch sich die UFSP1-Aktivität möglicherweise erhöht. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Thapsigargin ist ein SERCA-Pumpenhemmer, der die Calciumhomöostase stört und mehrere zelluläre Signalwege beeinflusst, darunter das Ubiquitin-Proteasom-System. Dies kann zu einer kompensatorischen Erhöhung der UFSP1-Aktivität führen, um den veränderten Proteinumsatz zu bewältigen. | ||||||