TTLL10-Inhibitoren umfassen ein breites Spektrum chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von TTLL10 durch Interaktion mit verschiedenen Komponenten der Mikrotubuli-Dynamik und der Modifikationswege verringern. Histamin kann durch Sättigung der posttranslationalen Modifizierungswege während einer Entzündung zu einem geringeren Bedarf an der enzymatischen Aktivität von TTLL10 auf Tubulin führen. In ähnlicher Weise könnte die Modulation der neuronalen Signalübertragung durch Nikotin den Bedarf an Tubulinmodifikationen verringern und damit die TTLL10-Aktivität reduzieren. Methotrexat und Hydroxyharnstoff reduzieren durch die Hemmung von Enzymen, die für die DNA-Synthese entscheidend sind, die Zellproliferation und damit den Bedarf an Mikrotubuli-Modifikationen, was indirekt die Funktion von TTLL10 beeinflusst. Colchicin, Vincristin, Vinblastin und Eribulin interagieren direkt mit Tubulin, indem sie dessen Polymerisation oder Zusammenbau zu Mikrotubuli hemmen und dadurch die Verfügbarkeit von Substraten für TTLL10 verringern, damit es seine Tubulin-modifizierende Wirkung ausüben kann. Andererseits begrenzt die Stabilisierung der Mikrotubuli durch Taxol die Notwendigkeit einer weiteren Modifikation durch TTLL10, ebenso wie die Störung der Mikrotubuli-Dynamik durch Nocodazol.
Darüber hinaus kann Forskolin durch die Erhöhung des cAMP-Spiegels und die Aktivierung von PKA zu einem konkurrierenden Umfeld für die Tubulinmodifikation führen und damit indirekt die Aktivität von TTLL10 einschränken. Die Hemmung von GSK-3 durch Lithiumchlorid verändert die MAP-Phosphorylierung, was den Zugang von TTLL10 zu Tubulinsubstraten durch Modifizierung des Mikrotubuli-Netzwerks behindern könnte. Die Wirkung dieser Inhibitoren führt insgesamt zu einer Verringerung der TTLL10-Aktivität, da die funktionelle Rolle des Enzyms bei der posttranslationalen Modifikation von Tubulin durch den veränderten Zustand der Mikrotubuli-Dynamik und -Verfügbarkeit untergraben wird. Die Wirksamkeit dieser Verbindungen bei der Verringerung der TTLL10-Aktivität unterstreicht die Interdependenz zwischen Mikrotubuli-Dynamik, Zellzyklus-Prozessen und posttranslationalen Modifikationssystemen und verdeutlicht die Komplexität der Ausrichtung auf spezifische Proteine innerhalb hochgradig vernetzter zellulärer Pfade.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Histamine, free base | 51-45-6 | sc-204000 sc-204000A sc-204000B | 1 g 5 g 25 g | $92.00 $277.00 $969.00 | 7 | |
Histamin kann durch seine Rolle bei der Entzündungsreaktion Signalwege auslösen, die zur posttranslationalen Modifikation von Proteinen führen. Da TTLL10 an der posttranslationalen Modifikation von Tubulin beteiligt ist, könnten erhöhte Histaminspiegel indirekt zu einer Abnahme der TTLL10-Aktivität führen, indem sie die Modifikationswege sättigen. | ||||||
Methotrexate | 59-05-2 | sc-3507 sc-3507A | 100 mg 500 mg | $92.00 $209.00 | 33 | |
Methotrexat wirkt durch Hemmung der Dihydrofolatreduktase, was zu einer verminderten Purinsynthese und einer anschließenden Herunterregulierung sich schnell teilender Zellen führt. Diese Abnahme des zellulären Umsatzes kann zu einer verminderten TTLL10-Aktivität führen, da weniger Mikrotubuli in einem langsameren Zellzyklus modifiziert werden müssten. | ||||||
Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
Hydroxyharnstoff hemmt die Ribonukleotidreduktase, was zu einer verminderten DNA-Synthese führt. Dies könnte indirekt die TTLL10-Aktivität verringern, indem der Bedarf an Mikrotubuli-Modifikationen in Zellen mit verminderter Proliferation reduziert wird. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin und hemmt dessen Polymerisation zu Mikrotubuli. Diese direkte Interaktion mit Tubulin könnte die funktionelle Aktivität von TTLL10 verringern, indem der Zugang zu den Tubulinsubstraten verhindert wird. | ||||||
Taxol | 33069-62-4 | sc-201439D sc-201439 sc-201439A sc-201439E sc-201439B sc-201439C | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g | $40.00 $73.00 $217.00 $242.00 $724.00 $1196.00 | 39 | |
Taxol stabilisiert Mikrotubuli und verhindert ihren Abbau. Indem Mikrotubuli in einem stabilen Zustand gehalten werden, könnte die Notwendigkeit einer weiteren Veränderung durch TTLL10 verringert werden. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $58.00 $83.00 $140.00 $242.00 | 38 | |
Nocodazol stört die Mikrotubuli-Dynamik durch Hemmung der Polymerisation. Dies könnte zu einer verminderten TTLL10-Aktivität führen, da der dynamische Zustand der Mikrotubuli, der eine fortlaufende Modifikation erfordert, verändert wird. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin erhöht den cAMP-Spiegel und aktiviert PKA, das verschiedene Proteine phosphorylieren kann. Eine erhöhte Phosphorylierungsaktivität könnte möglicherweise die Verfügbarkeit der Tubulinsubstrate von TTLL10 aufgrund von kompetitiven Modifizierungsprozessen verringern. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Lithiumchlorid hemmt die Glykogen-Synthase-Kinase-3 (GSK-3), was die Phosphorylierung des Mikrotubuli-assoziierten Proteins (MAP) verändern und somit indirekt die Fähigkeit von TTLL10 verringern könnte, Tubulin durch Veränderung der Mikrotubuli-Landschaft zu modifizieren. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
Vinblastin bindet an Tubulin und hemmt den Aufbau von Mikrotubuli. Eine verringerte Mikrotubuli-Polymerisation könnte dazu führen, dass die Tubulin-modifizierende Aktivität von TTLL10 nicht mehr so stark benötigt wird. | ||||||
Eribulin | 253128-41-5 | sc-507547 | 5 mg | $865.00 | ||
Eribulin hemmt die Wachstumsphase der Mikrotubuli-Dynamik, was zu einer Verringerung des verfügbaren Tubulins für die Modifikation führt. Dies könnte indirekt die funktionelle Aktivität von TTLL10 verringern, indem der Substratpool begrenzt wird. | ||||||