tropomodulin 2 Inhibitoren
Gängige tropomodulin 2 Inhibitors sind unter underem Colchicine CAS 64-86-8, Vinblastine CAS 865-21-4, Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6 und Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.
Chemische Inhibitoren von Tropomodulin 2 können seine Funktion durch verschiedene Mechanismen stören, die mit der Veränderung der Zytoskelettdynamik zusammenhängen. Colchicin, das an Tubulin bindet, kann die Mikrotubuli-Dynamik stören, auf die sich Tropomodulin 2 zur Stabilisierung von Aktinfilamenten stützt. In ähnlicher Weise führt die Störung der Mikrotubuli-Assemblierung durch Vinblastin zu einer Störung des Gleichgewichts des Zytoskeletts, was sich indirekt auf die Aktin-Kappungsfunktion von Tropomodulin 2 auswirkt. Im Gegensatz dazu zielen Cytochalasin D und Latrunculin A direkt auf Aktinfilamente ab, das primäre Substrat für die Funktion von Tropomodulin 2. Cytochalasin D bindet sich an die mit Widerhaken versehenen Enden der Aktinfilamente und verhindert so deren Verlängerung, während Latrunculin A Aktinmonomere bindet und deren Polymerisation und somit die Bildung von Filamenten, die von Tropomodulin 2 verkappt werden können, hemmt.
Darüber hinaus stabilisiert Misakinolid A Aktinfilamente, wodurch die Verkappungswirkung von Tropomodulin 2 überflüssig oder gestört werden kann, da die Dynamik der Aktinpolymerisation verändert wird. Swinholide A und Chondramide wirken, indem sie Aktinfilamente durchtrennen bzw. deren Polymerisation unterbrechen, was dazu führt, dass Tropomodulin 2 weniger Filamente zum Kappen und Stabilisieren zur Verfügung stehen. Pertussis-Toxin beeinflusst Signalwege und Kinaseaktivitäten, die dem Aktin-Assemblierungsprozess vorgeschaltet sind. Durch die Veränderung des zellulären Signalgebungskontextes können diese Inhibitoren indirekt die funktionelle Notwendigkeit oder die Fähigkeit von Tropomodulin 2 verringern, die Integrität der Aktinfilamente aufrechtzuerhalten.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin und stört die Mikrotubuli-Dynamik, die Tropomodulin 2 durch Abdecken der spitzen Enden der Aktinfilamente stabilisiert. Eine Störung der Mikrotubuli kann zur Destabilisierung des gesamten Zytoskelett-Netzwerks führen, wodurch die stabilisierende Wirkung von Tropomodulin 2 auf Aktinfilamente funktionell gehemmt wird. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
Vinblastin stört die Mikrotubuli-Assemblierung. Da die Wirkung von Tropomodulin 2 eng mit der Integrität des Zytoskeletts zusammenhängt, kann die durch Vinblastin verursachte Störung der Mikrotubuli-Dynamik indirekt die Funktion von Tropomodulin 2 hemmen, indem sie die Architektur des Zytoskeletts verändert, auf das es einwirkt. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D bindet an die mit Widerhaken versehenen Enden der Aktinfilamente und verhindert so die Polymerisation und Verlängerung. Diese Wirkung kann die Rolle von Tropomodulin 2 bei der Aufrechterhaltung der Aktinfilamentdynamik hemmen, indem die spitzen Enden bedeckt werden, da der Polymerisationszustand von Aktin insgesamt beeinträchtigt wird. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation, was die Funktion von Tropomodulin 2 hemmen kann, indem es das Substrat (Aktinfilamente) entfernt, das es normalerweise abdeckt und stabilisiert. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Swinholide A trennt Aktinfilamente und bindet an Aktindimere, wodurch die Funktion von Tropomodulin 2 gehemmt werden kann, indem vorhandene Aktinfilamente zerstört und die Bildung neuer Filamente verhindert wird, die Tropomodulin 2 normalerweise stabilisieren würde. | ||||||
Pertussis Toxin (islet-activating protein) | 70323-44-3 | sc-200837 | 50 µg | $442.00 | 3 | |
Pertussis-Toxin hemmt die G-Protein-gekoppelte Rezeptorsignalisierung, was zu Veränderungen der intrazellulären Aktindynamik führen und Tropomodulin 2 funktionell hemmen kann, indem es den zellulären Kontext, in dem es wirkt, verändert. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 hemmt die Rho-assoziierte Kinase (ROCK), was zu einer verminderten Phosphorylierung von nachgeschalteten Zielen führen kann, die die Bildung und Stabilität von Aktinfilamenten beeinflussen. Dies kann die Funktion von Tropomodulin 2 hemmen, da es auf die korrekte Bildung und Dynamik von Aktinfilamenten angewiesen ist, um seine stabilisierende Wirkung zu entfalten. | ||||||