TINP1 Inhibitoren
Gängige TINP1 Inhibitors sind unter underem Cycloheximide CAS 66-81-9, Harringtonin CAS 26833-85-2, Homoharringtonine CAS 26833-87-4, Anisomycin CAS 22862-76-6 und α-Sarcin CAS 86243-64-3.
Chemische Inhibitoren von TINP1 können dessen Rolle bei der Ribosomenbiogenese wirksam ausschalten, indem sie auf verschiedene Phasen der Proteinsynthese abzielen. Cycloheximid, ein bekannter Inhibitor, unterbricht den Translokationsschritt am eukaryotischen Ribosom, der für die Verlängerung der entstehenden Proteinketten entscheidend ist. Dadurch wird der zelluläre Bedarf an neuen Ribosomen direkt reduziert und die Funktionalität von TINP1 gehemmt. In ähnlicher Weise behindern Harringtonin und Homoharringtonin frühe Stadien der Proteinsynthese: Harringtonin, indem es die anfängliche Elongation nach der Bildung der ersten Peptidbindung verhindert, und Homoharringtonin, indem es an die A-site des Ribosoms bindet und so den Elongationsprozess blockiert. Die Hemmung der Peptidyltransferase-Aktivität durch Anisomycin trägt ebenfalls zur Verringerung der ribosomalen Aktivität bei, wodurch die Notwendigkeit der Beteiligung von TINP1 am Ribosomenaufbau verringert wird.
Im weiteren Verlauf des Proteinsynthesewegs üben Ricin und α-Sarcin ihre Wirkung aus, indem sie die RNA des Ribosoms schädigen, Ricin durch Depurinierung von Adenin aus der rRNA und α-Sarcin durch Spaltung einer spezifischen Bindung in der rRNA, die beide zur Inaktivierung der Ribosomen führen. Diese Inaktivierung hebt die Funktion von TINP1 direkt auf, da es nicht mehr zum Aufbau funktioneller Ribosomen beitragen kann. Edein und Fusidinsäure zielen auf die Initiations- bzw. Elongationsschritte ab, wobei Edein an die kleine ribosomale Untereinheit bindet und die Bildung des Initiationskomplexes verhindert, während Fusidinsäure den Elongationsfaktor G an das Ribosom bindet und seinen Umsatz verhindert. Puromycin, Sparsomycin und Tetracyclin erzielen ihre Wirkung, indem sie die Aminoacyl-tRNA nachahmen und dadurch einen vorzeitigen Kettenabbruch bewirken, an das Peptidyltransferasezentrum binden, um die Bildung von Peptidbindungen zu hemmen, und an die 30S-Untereinheit binden, um die Anheftung von Aminoacyl-tRNA zu verhindern. Chloramphenicol bindet an die 50S-Untereinheit und hemmt ebenfalls die Peptidyltransferase.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cycloheximide | 66-81-9 | sc-3508B sc-3508 sc-3508A | 100 mg 1 g 5 g | $40.00 $82.00 $256.00 | 127 | |
Cycloheximid hemmt die eukaryotische Proteinsynthese, indem es den Translokationsschritt im Ribosom stört und so die Verlängerung der entstehenden Proteinkette verhindert. Dies würde TINP1 hemmen, da es an der Ribosomenbiogenese beteiligt ist, und die Hemmung der Proteinsynthese würde den Bedarf an neuen Ribosomen verringern und somit TINP1 funktionell hemmen. | ||||||
Harringtonin | 26833-85-2 | sc-204771 sc-204771A sc-204771B sc-204771C sc-204771D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $195.00 $350.00 $475.00 $600.00 $899.00 | 30 | |
Harringtonin hemmt die Proteinsynthese, indem es den ersten Elongationsschritt nach der Bildung der ersten Peptidbindung auf dem 60S-Ribosom verhindert. Dies würde TINP1 funktionell hemmen, indem es die Ribosomenbiogenese in einem frühen Stadium stoppt, da TINP1 am Aufbau und der Reifung von Ribosomen beteiligt ist. | ||||||
Homoharringtonine | 26833-87-4 | sc-202652 sc-202652A sc-202652B | 1 mg 5 mg 10 mg | $51.00 $123.00 $178.00 | 11 | |
Homoharringtonin hemmt die Proteinsynthese durch Bindung an die A-Stelle des Ribosoms, wodurch die ordnungsgemäße Verlängerung der Peptidkette verhindert wird. Da TINP1 für die Ribosomenbiogenese von entscheidender Bedeutung ist, würde die Hemmung der ribosomalen Funktion den funktionellen Bedarf an TINP1-Aktivität direkt verringern. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Anisomycin hemmt die Peptidyltransferase-Aktivität auf Ribosomen, was zur Hemmung der Proteinsynthese führt. Durch die Blockierung der Peptidbindungsbildung hemmt Anisomycin funktionell TINP1, indem es den Bedarf an ribosomaler Biogenese reduziert, für die TINP1 unerlässlich ist. | ||||||
α-Sarcin | 86243-64-3 | sc-204427 | 1 mg | $316.00 | 6 | |
α-Sarcin spaltet eine spezifische Phosphodiesterbindung in der größeren rRNA des Ribosoms, wodurch das Ribosom inaktiviert und die Proteinsynthese gehemmt wird. Da TINP1 an der ribosomalen Assemblierung beteiligt ist, würde der Verlust der ribosomalen Funktion TINP1 funktionell hemmen. | ||||||
Fusidic acid | 6990-06-3 | sc-215065 | 1 g | $292.00 | ||
Fusidinsäure hemmt die Proteinsynthese, indem sie den Umsatz des Elongationsfaktors G (EF-G) vom Ribosom verhindert. Dies würde TINP1 funktionell hemmen, da es zu einem geringeren Bedarf an neuen Ribosomen führen würde, wodurch die Rolle von TINP1 bei der Ribosomenbiogenese gehemmt würde. | ||||||
Puromycin dihydrochloride | 58-58-2 | sc-108071 sc-108071B sc-108071C sc-108071A | 25 mg 250 mg 1 g 50 mg | $40.00 $210.00 $816.00 $65.00 | 394 | |
Puromycin bewirkt einen vorzeitigen Kettenabbruch während der Translation, indem es als Analogon zu Aminoacyl-tRNA wirkt. Dies würde TINP1 funktionell hemmen, indem es den Bedarf an Ribosomenproduktion und -assemblierung verringert, Prozesse, an denen TINP1 beteiligt ist. | ||||||
Tetracycline | 60-54-8 | sc-205858 sc-205858A sc-205858B sc-205858C sc-205858D | 10 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $62.00 $92.00 $265.00 $409.00 $622.00 | 6 | |
Tetracyclin bindet an die 30S-Untereinheit des Ribosoms und hemmt die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die A-Stelle des Ribosoms. Dies würde TINP1 funktionell hemmen, indem es die Elongationsphase der Proteinsynthese behindert und dadurch den Bedarf an Ribosomenbiogenese verringert, wo TINP1 notwendig ist. | ||||||
Chloramphenicol | 56-75-7 | sc-3594 | 25 g | $53.00 | 10 | |
Chloramphenicol bindet an die 50S-ribosomale Untereinheit und hemmt die Peptidyltransferase-Aktivität, wodurch die Proteinsynthese gehemmt wird. Dies würde TINP1 funktionell hemmen, indem es die Gesamtproduktion von Ribosomen verringert und den funktionellen Bedarf an TINP1 bei der Ribosomenbildung senkt. | ||||||