RIMKLA Aktivatoren
Gängige RIMKLA Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Okadaic Acid CAS 78111-17-8 und Calyculin A CAS 101932-71-2.
Chemische Aktivatoren des modifizierten ribosomalen Proteins S6, das dem Protein A ähnelt, wirken über verschiedene zelluläre Mechanismen, um dessen Aktivität zu steigern. Forskolin erhöht durch direkte Aktivierung der Adenylylcyclase den cAMP-Spiegel in der Zelle, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die aktivierte PKA kann eine Reihe von zellulären Zielproteinen phosphorylieren, darunter auch solche, die an den ribosomalen Stoffwechselwegen beteiligt sind, und so die funktionelle Aktivität des Ribosomenproteins S6 Modifikations-ähnliches Protein A fördern. Dibutyryl-cAMP aktiviert in ähnlicher Weise die PKA, was zur Phosphorylierung von Proteinen führt, die Teil der Struktur und Funktion des Ribosoms sind, darunter das Ribosomenprotein S6 Modifikations-ähnliches Protein A. Die Aktivierung der PKA und die anschließende Phosphorylierung spielen eine entscheidende Rolle bei der Verbesserung der Proteinsynthesefähigkeiten des Ribosomenproteins S6 Modifikations-ähnliches Protein A.
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die verschiedene Substrate phosphoryliert, die an der Proteinsynthese beteiligt sind, möglicherweise auch Komponenten des Ribosoms, und dadurch das Ribosomenprotein S6 modification-like protein A aktiviert. Ionomycin und A23187 erhöhen den intrazellulären Kalziumspiegel, der möglicherweise kalziumabhängige Kinasen wie CaMK aktiviert, was zur Phosphorylierung und Aktivierung von Ribosomenproteinen führt. Okadainsäure und Calyculin A hemmen die Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, verhindern die Dephosphorylierung und halten die Proteine in einem phosphorylierten Zustand, wodurch die Aktivierung des Ribosomenproteins S6 Modifikation-ähnliches Protein A aufrechterhalten wird. Anisomycin ist zwar in erster Linie ein Inhibitor der Proteinsynthese, kann aber paradoxerweise stressaktivierte Proteinkinasen aktivieren, die das Ribosomenprotein S6 Modifikation-ähnliches Protein A über Stressreaktionswege phosphorylieren und aktivieren können. Auch Emetin kann durch Hemmung des Elongationsfaktors 2 zelluläre Ausgleichsmechanismen auslösen, zu denen die Aktivierung ribosomaler Proteine gehört. Taxol und der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) schließlich aktivieren den MAPK/ERK-Stoffwechselweg, der für die Phosphorylierung von mit dem Ribosom assoziierten Proteinen bekannt ist, was möglicherweise zur Aktivierung des Ribosomenproteins S6 Modifikation-ähnliches Protein A führt und dessen Rolle bei der Proteinsynthese stärkt.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin aktiviert direkt die Adenylylcyclase, was zu einem Anstieg der zyklischen AMP (cAMP)-Spiegel führt. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA (Proteinkinase A), die verschiedene zelluläre Ziele phosphorylieren kann, darunter Proteine, die am ribosomalen Weg beteiligt sind. Diese Phosphorylierung kann zur funktionellen Aktivierung von Ribosomal Protein S6 Modification-like Protein A führen, indem es dessen Proteinsynthesefähigkeiten verbessert. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die an Signalwegen beteiligt ist, die eine Vielzahl von Zellfunktionen regulieren, darunter die Proteinsynthese. Die Aktivierung der PKC könnte zur Phosphorylierung von Proteinen führen, die Teil der ribosomalen Maschinerie sind, wodurch das ribosomale Protein S6-Modifikations-ähnliche Protein A als Teil des Prozesses funktionell aktiviert wird. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Ionomycin ist ein Calcium-Ionophor, das den intrazellulären Calciumspiegel erhöht. Calcium ist ein wichtiger sekundärer Botenstoff, der calciumabhängige Proteinkinasen wie CaMK (Calcium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase) aktivieren kann. CaMK kann Proteine, die an der Ribosomenfunktion beteiligt sind, phosphorylieren und dadurch aktivieren, was möglicherweise zur Aktivierung des ribosomalen Proteins S6-Modifikations-ähnliches Protein A führt. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Okadainsäure ist ein potenter Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 (PP1) und 2A (PP2A). Die Hemmung dieser Phosphatasen verhindert die Dephosphorylierung von Proteinen, wodurch die Proteine effektiv in ihrem phosphorylierten Zustand gehalten werden. Diese Wirkung könnte die Phosphorylierung ribosomaler Proteinkomponenten aufrechterhalten und so das ribosomale Protein S6-Modifikations-ähnliche Protein A in einem aktivierten Zustand halten. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Ähnlich wie Okadainsäure ist auch Calyculin A ein Inhibitor von Proteinphosphatasen, insbesondere PP1 und PP2A. Durch die Hemmung dieser Phosphatasen könnte Calyculin A zur anhaltenden Phosphorylierung ribosomaler Proteine beitragen, was den aktiven Zustand des Ribosomalen Protein S6 Modifikations-ähnlichen Proteins A fördern würde. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
Anisomycin ist ein Pyrrolidin-Antibiotikum, das die Proteinsynthese hemmt. Paradoxerweise kann es bei subinhibitorischen Konzentrationen stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs/JNKs) aktivieren, was zur Phosphorylierung ribosomaler Proteine führen kann, was wiederum möglicherweise zur Aktivierung des Ribosomalen Protein S6-Modifikations-ähnlichen Proteins A über Stressreaktionswege führt. | ||||||
Emetine | 483-18-1 | sc-470668 sc-470668A sc-470668B sc-470668C | 1 mg 10 mg 50 mg 100 mg | $352.00 $566.00 $1331.00 $2453.00 | ||
Emetin, ein aus der Ipecacuanha-Wurzel gewonnenes Alkaloid, hemmt den eukaryotischen Elongationsfaktor 2. Als Reaktion auf eine solche Hemmung können zelluläre Signalwege Kompensationsmechanismen aktivieren, zu denen die Phosphorylierung und Aktivierung ribosomaler Proteine gehört, um die Proteinsynthese aufrechtzuerhalten, was möglicherweise zur Aktivierung des Ribosomalen Protein S6-Modifikations-ähnlichen Proteins A führt. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl-cAMP ist ein zellpermeables cAMP-Analogon, das PKA aktiviert. Die Aktivierung von PKA kann zur Phosphorylierung verschiedener Protein-Targets innerhalb der Zelle führen, einschließlich derer, die an der ribosomalen Funktion beteiligt sind. Dies kann zur Aktivierung von Ribosomal Protein S6 Modification-like Protein A führen, da PKA-vermittelte Phosphorylierungsereignisse häufig die Proteinsynthese und die Funktionalität ribosomaler Proteine verbessern. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
A23187 ist ein weiteres Calcium-Ionophor, das die intrazelluläre Calciumkonzentration erhöht und dadurch calciumempfindliche Kinasen aktiviert. Die Aktivierung dieser Kinasen könnte zur Phosphorylierung und Aktivierung ribosomaler Proteine führen, zu denen auch das Ribosom-Protein S6-Modifikations-ähnliche Protein A gehören könnte, wodurch dessen Beteiligung an der Proteinsynthese verstärkt wird. | ||||||
Taxol | 33069-62-4 | sc-201439D sc-201439 sc-201439A sc-201439E sc-201439B sc-201439C | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g | $40.00 $73.00 $217.00 $242.00 $724.00 $1196.00 | 39 | |
Taxol stabilisiert Mikrotubuli und kann den MAPK/ERK-Signalweg aktivieren, der dafür bekannt ist, verschiedene mit dem Ribosom assoziierte Proteine zu phosphorylieren und zu aktivieren. Diese Aktivierung könnte sich auf das ribosomale Protein S6-Modifikations-ähnliche Protein A erstrecken, da die Zelle während der Zellteilung und bei Stress einen erhöhten Bedarf an Proteinsynthese hat. | ||||||