Date published: 2025-9-10

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PPIL4 Aktivatoren

Gängige PPIL4 Activators sind unter underem Cyclosporin A CAS 59865-13-3, FK-506 CAS 104987-11-3, Rapamycin CAS 53123-88-9, Ribociclib CAS 1211441-98-3 und Quercetin CAS 117-39-5.

Chemische Aktivatoren von PPIL4 können verschiedene Wechselwirkungen eingehen, um die Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität des Proteins zu fördern, die für seine Rolle bei der Proteinfaltung von zentraler Bedeutung ist. Cyclosporin A, Alisporivir und Sanglifehrin A können aufgrund ihrer Affinität für Cyclophiline an PPIL4 binden. Diese Bindung kann die Isomerase-Aktivität von PPIL4 aktivieren, da diese Chemikalien bekanntermaßen mit Proteinen interagieren und diese aktivieren, die funktionelle Ähnlichkeiten mit PPIL4 aufweisen. In ähnlicher Weise können FK506 und Rapamycin, die auf die FKBP-Proteinfamilie abzielen, an PPIL4 binden und es aufgrund der strukturellen und funktionellen Parallelen zwischen diesen Proteinen aktivieren. Diese Aktivierung kann die Fähigkeit des Proteins verbessern, bei der ordnungsgemäßen Faltung und Funktion anderer zellulärer Proteine zu helfen.

Darüber hinaus können Chemikalien wie Meleagrin, obwohl sie nicht direkt mit der Cyclophilin-Familie verbunden sind, PPIL4 durch ihre bekannten Wechselwirkungen mit Cyclophilinen aktivieren, was auf eine mögliche Überschneidung der Bindungs- und Aktivierungsmechanismen hinweist. Quercetin kann durch seine Fähigkeit, Protein-Protein-Wechselwirkungen zu beeinflussen, PPIL4 in einer Weise aktivieren, die seine Interaktion mit Substratproteinen fördert. Geldanamycin und Withaferin A können durch die Beeinflussung des Protein-Chaperon-Netzwerks einen Bedarf an PPIL4-Aktivität erzeugen und es dadurch zur Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase aktivieren. Darüber hinaus kann die Rolle von Ribociclib bei der Zellzyklusprogression eine Erhöhung der PPIL4-Aktivität erforderlich machen, da die ordnungsgemäße Proteinfaltung während der Zellteilung von entscheidender Bedeutung ist. Schließlich kann der Einfluss von Epigallocatechingallat auf das Proteostasennetzwerk PPIL4 aktivieren und sicherstellen, dass seine Isomerisierungsfunktion verfügbar ist, um den komplexen Prozess der Proteinfaltung und -erhaltung in der Zelle zu unterstützen.

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Cyclosporin A

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sc-3503-CW
sc-3503A
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Cyclosporin A bindet an Cyclophiline und hemmt deren Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität. Da PPIL4 über eine Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität verfügt, würde die Bindung von Cyclosporin A an PPIL4 zu einer Aktivierung seiner Isomerase-Aktivität führen, indem die Hemmung verhindert wird.

FK-506

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FK506 bindet an die FK-bindende Proteinfamilie (FKBP), die die Peptidyl-Prolyl-Isomerase-Aktivität mit PPIL4 teilt. Die Bindung an ähnliche Proteine deutet darauf hin, dass FK506 an PPIL4 binden und so seine Proteinfaltungsaktivität innerhalb zellulärer Signalwege verstärken könnte.

Rapamycin

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Rapamycin bindet an FKBP12, ein Mitglied der FKBP-Familie mit Ähnlichkeiten zu PPIL4. Seine Bindung könnte auf ein Aktivierungspotenzial für PPIL4 hindeuten und seine Rolle bei der Proteinfaltung und -reifung fördern.

Ribociclib

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10 mg
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Ribociclib, ein Cyclin-abhängiger Kinase-Inhibitor, kann den Zellzyklus verändern. Durch die Beeinflussung des Zellzyklus könnte es den Bedarf an PPIL4-Aktivität bei der Proteinfaltung erhöhen, die für den Zellzyklus erforderlich ist.

Quercetin

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Quercetin, ein Flavonoid mit verschiedenen zellulären Wirkungen, kann auch Protein-Protein-Wechselwirkungen beeinflussen. Es könnte PPIL4 aktivieren, indem es seine Wechselwirkung mit Substraten oder anderen Proteinen fördert, die eine Isomerisierung erfordern.

Geldanamycin

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100 µg
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Geldanamycin bindet an Hsp90 und beeinträchtigt dessen Funktion. Durch die Veränderung des Chaperon-Netzwerks könnte es eine zelluläre Umgebung schaffen, in der die PPIL4-Aktivität hochreguliert wird, um den erhöhten Anforderungen an die Proteinfaltung gerecht zu werden.

Withaferin A

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Withaferin A unterbricht die proteasomale Aktivität, was möglicherweise zu einem erhöhten Gehalt an fehlgefaltetem Protein führt. Dies könnte PPIL4 als Ausgleichsmechanismus aktivieren, um die Rückfaltung von Proteinen zu unterstützen.

(−)-Epigallocatechin Gallate

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Epigallocatechingallat beeinflusst nachweislich die Faltung bestimmter Proteine. Es könnte PPIL4 durch Veränderung des Proteostase-Netzwerks aktivieren und so die Isomerisierungs- und Faltungsfunktionen des Proteins verbessern.