OTTMUSG00000018481 Inhibitoren

Trichostatin A ist ein Histon-Deacetylase-Inhibitor. Er hemmt die Deacetylierung von Histonen, einschließlich Histon H2A, was zu einer Erhöhung der Acetylierungsgrade dieser Proteine führt. Diese Hyperacetylierung von Histon H2A verändert seine Interaktion mit DNA und anderen Kernproteinen und hemmt seine normale Funktion bei der Chromatinumformung und Genregulation.

Suberoylanilid-Hydroxamsäure, ein weiterer Histon-Deacetylase-Inhibitor, wirkt ähnlich wie Trichostatin A. Er erhöht die Acetylierungswerte von Histon H2A und stört dessen Rolle in der Struktur und Funktion von Chromatin. Die erhöhte Acetylierung verändert die Interaktion des Histons mit der DNA und hemmt dadurch seine funktionelle Rolle bei der Transkriptionsregulation.

Panobinostat ist ein Histon-Deacetylase-Hemmer mit breitem Wirkungsspektrum. Seine Hemmung von Histon-Deacetylasen führt zu einer verstärkten Acetylierung von Histon H2A. Diese Modifikation beeinträchtigt die Fähigkeit von Histon H2A, die Chromatinstruktur aufrechtzuerhalten, und hemmt dadurch seine Rolle bei der Kontrolle der Genexpression.

Belinostat hemmt spezifisch Histon-Deacetylasen. Diese Hemmung führt zu einer verstärkten Acetylierung von Histon H2A, was sich auf dessen Interaktion mit DNA und anderen Histonen auswirkt und zu einer Veränderung der Chromatinstruktur und -funktion führt, wodurch die normale Funktion von Histon H2A gehemmt wird.

Romidepsin ist ein Histon-Deacetylase-Inhibitor, der die Acetylierungswerte von Histon H2A erhöht. Diese Hyperacetylierung verändert die Struktur des Chromatins und beeinflusst die Funktion von Histon H2A bei der Genregulation und der Chromatinumformung.

Natriumbutyrat wirkt als Histon-Deacetylase-Inhibitor. Es führt zur Akkumulation von acetyliertem Histon H2A, wodurch dessen normale Funktion in der Chromatinstruktur und Genregulation gestört wird, indem es die Interaktion mit DNA und anderen Chromatin-assoziierten Proteinen verändert.

Valproinsäure, ein Histon-Deacetylase-Inhibitor, erhöht die Acetylierung von Histon H2A. Diese Änderung des Acetylierungsstatus verändert die Interaktion von Histon H2A mit DNA und anderen Proteinen, was sich auf die Chromatinstruktur und -funktion auswirkt und somit die normale Aktivität von Histon H2A hemmt.

MS-275 hemmt selektiv Histon-Deacetylasen, was zu einer verstärkten Acetylierung von Histon H2A führt. Diese Veränderung der Acetylierung stört die strukturellen und funktionellen Rollen von Histon H2A im Chromatin und hemmt dadurch seine normalen regulatorischen Funktionen.

Mocetinostat ist ein Histon-Deacetylase-Inhibitor, der zur Hyperacetylierung von Histon H2A führt. Diese Hyperacetylierung verändert die Struktur und Funktion von Chromatin und beeinflusst die Rolle von Histon H2A bei der Genexpression und der Chromatinumformung.

ITF2357 ist ein Histon-Deacetylase-Inhibitor. Er erhöht die Acetylierungswerte von Histon H2A und verändert so dessen Interaktion mit DNA und anderen Proteinen, was wiederum die Chromatinstruktur und -funktion beeinflusst und zur Hemmung der normalen Aktivitäten von Histon H2A führt.