OR6C65 Inhibitoren

Gängige OR6C65 Inhibitors sind unter underem Zinc CAS 7440-66-6, Copper(II) sulfate CAS 7758-98-7, Silver nitrate CAS 7761-88-8, Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2 und Chloroquine CAS 54-05-7.

Chemische Inhibitoren von OR6C65 können ihre Wirkung durch eine Vielzahl von Wechselwirkungen mit der Proteinstruktur und ihren Bindungsstellen entfalten. Zinkpyrithion kann sich direkt an OR6C65 binden und so verhindern, dass seine natürlichen Duftstoffliganden die Signaltransduktion auslösen. In ähnlicher Weise hat Kupfer(II)-sulfat eine Affinität für Histidinreste, die, wenn sie an OR6C65 gebunden sind, zu Konformationsänderungen führen, die die Fähigkeit des Rezeptors, seine Liganden zu erkennen und zu binden, vermindern. Silbernitrat und Cadmiumchlorid zielen auf die Thiolgruppen in Cysteinresten in der Nähe der Bindungsstelle von OR6C65 ab. Die dabei entstehenden Silber-Thiol- oder Cadmium-Thiol-Komplexe könnten die Struktur des Rezeptors verändern und die Ligandenbindung behindern. Quecksilber(II)-chlorid nutzt einen ähnlichen Mechanismus, indem es kovalente Bindungen mit Thiolen in Cysteinresten von OR6C65 bildet, was zu strukturellen Veränderungen führt, die die Funktionalität des Rezeptors hemmen.

Bei einem anderen Mechanismus kann die Fähigkeit von Chloroquin, sich in Proteinstrukturen einzubetten, OR6C65 hemmen, wenn es sich in der Nähe der Bindungsstelle des Duftstoffs einnistet und die Interaktion des Rezeptors mit seinen Liganden blockiert. Chinin kann aufgrund seiner sperrigen Struktur sterische Hindernisse in der Bindungsstelle von OR6C65 hervorrufen. Die Bindung von Chinin kann verhindern, dass natürliche Liganden Zugang zur ligandenbindenden Domäne des Rezeptors erhalten. Methylanthranilat wirkt als kompetitiver Inhibitor für OR6C65, indem es mit höherer Affinität als seine natürlichen Liganden an den Rezeptor bindet und so die Aktivierung des Rezeptors verhindert. Benzaldehyd und Eugenol können sich ebenfalls an das aktive Zentrum von OR6C65 binden, wodurch die natürliche Ligandenbindung behindert und die Signaltransduktion gehemmt wird. Schließlich dient α-Ionon als Inhibitor, indem es die ligandenbindende Domäne von OR6C65 besetzt und so die Aktivierung verhindert, die normalerweise durch die natürlichen Geruchsstoffe des Rezeptors ausgelöst würde. Diese verschiedenen chemischen Interaktionen mit OR6C65 zeigen die vielfältigen Strategien, mit denen chemische Inhibitoren die funktionelle Aktivität eines Proteins behindern können.