OB-Cadherin, früher auch als Osteoblasten-Cadherin bekannt, spielt eine entscheidende Rolle bei den biologischen Prozessen der Zelladhäsion, insbesondere bei Osteoblasten, die für die Knochenbildung und die Skelettarchitektur von entscheidender Bedeutung sind. Dieses Protein gehört zur Cadherin-Superfamilie, die sich durch ihre calciumabhängigen Adhäsionseigenschaften auszeichnet, die eine enge Bindung zwischen den Zellen ermöglichen und so die Strukturierung und Integrität des Gewebes fördern. Die spezifische Funktion von OB-Cadherin in Osteoblasten unterstreicht seine Bedeutung für die Knochenentwicklung, wo es Zell-Zell-Interaktionen vermittelt, die für die Differenzierung und Erhaltung von Osteoblasten und damit auch für die Regulierung der Knochendichte und -gesundheit unerlässlich sind. Die Expression und Aktivität von OB-Cadherin werden innerhalb der zellulären Umgebung sorgfältig reguliert, was seine Bedeutung für die Orchestrierung zellulärer Prozesse unterstreicht, die die Knochenbildung und -remodellierung steuern. Die präzisen Interaktionen, die durch OB-Cadherin vermittelt werden, tragen zur Bildung einer robusten extrazellulären Matrix bei, die für die Knochenstärke und -elastizität von entscheidender Bedeutung ist.
Die Aktivierung von OB-Cadherin ist ein komplexer Prozess, der mehrere biochemische und zelluläre Mechanismen umfasst und die präzise Steuerung seiner Adhäsionsfunktionen und seiner Rolle bei der Signalübertragung sicherstellt. Die Aktivierung wird in der Regel durch die Interaktion mit Kalziumionen vermittelt, die eine Konformationsänderung im Cadherinmolekül bewirken und so seine Adhäsionsfähigkeit erhöhen. Dieser kalziumabhängige Mechanismus ist für die Funktionalität von Cadherinen, einschließlich OB-Cadherin, von grundlegender Bedeutung und ermöglicht die dynamische Regulierung der Zelladhäsion als Reaktion auf die sich ändernden physiologischen Anforderungen des Knochengewebes. Darüber hinaus interagiert die intrazelluläre Domäne von OB-Cadherin mit verschiedenen Proteinen, darunter Catenine, die Cadherine mit dem Aktin-Zytoskelett verbinden und so die Zell-Zell-Adhäsion stabilisieren und Signale übertragen, die die Genexpression und zelluläre Reaktionen regulieren. Die Phosphorylierung von OB-Cadherin oder seiner assoziierten Proteine ist ein weiterer entscheidender Regulationsmechanismus, der die Stärke der Zelladhäsion und die nachgeschalteten Signalwege moduliert, die die Osteoblastenfunktion und die Knochenbildung beeinflussen.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Forskolin stimuliert direkt die Adenylylcyclase, was zu erhöhten cAMP-Spiegeln führt, einem sekundären Botenstoff, der die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die Aktivierung von PKA verstärkt die Phosphorylierung und Aktivierung von OB-Cadherin und fördert dessen Funktion bei der Zell-Zell-Adhäsion. | ||||||
8-Bromoadenosine 3′,5′-cyclic monophosphate | 23583-48-4 | sc-217493B sc-217493 sc-217493A sc-217493C sc-217493D | 25 mg 50 mg 100 mg 250 mg 500 mg | $106.00 $166.00 $289.00 $550.00 $819.00 | 2 | |
8-Brom-cAMP dient als zellpermeables cAMP-Analogon, das die Aktivierung der Adenylylcyclase umgeht. Es aktiviert PKA, die dann Ziele wie OB-Cadherin phosphoryliert, wodurch dessen Aktivierung erleichtert und die Zell-Zell-Adhäsionsmechanismen gestärkt werden. | ||||||
IBMX | 28822-58-4 | sc-201188 sc-201188B sc-201188A | 200 mg 500 mg 1 g | $159.00 $315.00 $598.00 | 34 | |
IBMX, ein nicht selektiver Phosphodiesterase-Hemmer, verhindert den Abbau von cAMP und erhält so dessen intrazelluläre Konzentration aufrecht. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA, das wiederum OB-Cadherin durch Phosphorylierung aktiviert und so die Zelladhäsionseigenschaften verbessert. | ||||||
(−)-Epinephrine | 51-43-4 | sc-205674 sc-205674A sc-205674B sc-205674C sc-205674D | 1 g 5 g 10 g 100 g 1 kg | $40.00 $102.00 $197.00 $1739.00 $16325.00 | ||
Adrenalin bindet an adrenerge Rezeptoren, was zur Aktivierung der Adenylylcyclase und zur cAMP-Produktion führt. Erhöhtes cAMP aktiviert PKA, das OB-Cadherin phosphoryliert und aktiviert und so dessen Zelladhäsionsfunktion fördert. | ||||||
Rolipram | 61413-54-5 | sc-3563 sc-3563A | 5 mg 50 mg | $75.00 $212.00 | 18 | |
Rolipram erhöht durch Hemmung von PDE4 die intrazellulären cAMP-Spiegel. Diese Erhöhung aktiviert PKA, das anschließend OB-Cadherin phosphoryliert und aktiviert und so dessen Zelladhäsionsfähigkeit verbessert. | ||||||
Isoproterenol Hydrochloride | 51-30-9 | sc-202188 sc-202188A | 100 mg 500 mg | $27.00 $37.00 | 5 | |
Isoproterenol, ein Beta-adrenerger Agonist, erhöht die Adenylylcyclase-Aktivität und steigert die cAMP-Spiegel. Die anschließende Aktivierung von PKA führt zur Phosphorylierung und Aktivierung von OB-Cadherin, wodurch die Zelladhäsion gefördert wird. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Dibutyryl-cAMP, ein stabiles cAMP-Analogon, aktiviert die PKA direkt, ohne dass Adenylylzyklase erforderlich ist. Aktivierte PKA phosphoryliert OB-Cadherin, was dessen Funktion bei der Zell-Zell-Adhäsion verstärkt. | ||||||
Milrinone | 78415-72-2 | sc-201193 sc-201193A | 10 mg 50 mg | $162.00 $683.00 | 7 | |
Milrinon, ein selektiver PDE3-Inhibitor, erhöht den cAMP-Spiegel in Herzzellen, was indirekt zu einer PKA-Aktivierung führt. PKA aktiviert dann OB-Cadherin durch Phosphorylierung und verbessert die Zelladhäsion. | ||||||
Cilostamide (OPC 3689) | 68550-75-4 | sc-201180 sc-201180A | 5 mg 25 mg | $90.00 $350.00 | 16 | |
Cilostamid, ein weiterer selektiver PDE3-Inhibitor, erhöht cAMP durch Hemmung seines Abbaus. Dies führt zur Aktivierung von PKA, das OB-Cadherin phosphoryliert, wodurch es aktiviert und die Zell-Zell-Adhäsion gefördert wird. | ||||||
Anagrelide hydrochloride | 58579-51-4 | sc-203513 sc-203513A | 10 mg 50 mg | $103.00 $587.00 | 1 | |
Anagrelid-Hydrochlorid erhöht durch die Hemmung von PDE3 die cAMP-Spiegel. Die anschließende Aktivierung von PKA führt zur Phosphorylierung und Aktivierung von OB-Cadherin, wodurch die Adhäsion zwischen den Zellen verstärkt wird. |