LOC100130172 Aktivatoren

Gängige LOC100130172 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Thapsigargin CAS 67526-95-8 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von LOC100130172 können eine Kaskade von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zu seiner Phosphorylierung und Aktivierung führen. Forskolin erhöht durch direkte Stimulierung der Adenylylcyclase den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Wenn die PKA aktiviert wird, kann sie eine Vielzahl von Proteinen phosphorylieren; wenn LOC100130172 zu ihren Substraten gehört, kann Forskolin somit ihre Aktivierung fördern. In ähnlicher Weise kann auch Dibutyryl-cAMP (db-cAMP), ein durchlässiges Analogon von cAMP, die PKA aktivieren, die dann LOC100130172 zur Phosphorylierung ansteuern kann. Parallel zu diesem Signalweg aktivieren Phorbolester wie Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und 4-Phorbol 12,13-Didecanoat die Proteinkinase C (PKC). PKC, ein wichtiges Enzym bei der Vermittlung verschiedener zellulärer Reaktionen, kann LOC100130172 phosphorylieren, sofern es ein geeignetes Substrat ist. Zusätzlich aktiviert 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol (DOG), ein synthetisches Analogon von Diacylglycerol, PKC, was zu einer weiteren Phosphorylierung von LOC100130172 führen könnte.

Calcium-Ionophore wie Ionomycin und A23187 (Calcimycin) erhöhen die intrazelluläre Konzentration von Calcium-Ionen, die Calcium/Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren können, die in der Lage sind, LOC100130172 zu phosphorylieren. Thapsigargin hemmt die Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA) und erhöht dadurch ebenfalls den zytosolischen Kalziumspiegel, was möglicherweise zur Aktivierung von LOC100130172 über ähnliche kalziumabhängige Wege führt. Darüber hinaus verhindert die Hemmung von Phosphatasen wie PP1 und PP2A durch Okadainsäure und Calyculin A die Dephosphorylierung von Proteinen, was bedeutet, dass LOC100130172, wenn es normalerweise durch diese Enzyme reguliert wird, in einem phosphorylierten und aktiven Zustand verbleiben würde. Anisomycin kann durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen wie JNK und p38 MAPK ebenfalls zur Phosphorylierung von LOC100130172 führen. Schließlich ist H-89 zwar als PKA-Inhibitor bekannt, seine Anwesenheit kann jedoch zur Aktivierung anderer Kinasen führen, die LOC100130172 angreifen und phosphorylieren können.