Keratin 71 Inhibitoren

Gängige Keratin 71 Inhibitors sind unter underem Dimethyl Sulfoxide (DMSO) CAS 67-68-5, FCM Fixation buffer (10X) CAS 50-00-0, Acrylamide Solution, 40% CAS 79-06-1, α-Iodoacetamide CAS 144-48-9 und N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0.

Chemische Inhibitoren von Keratin 71 können verschiedene Mechanismen nutzen, um die normale Funktion und Struktur des Proteins zu stören. Dimethylsulfoxid (DMSO) kann Keratin 71 beeinträchtigen, indem es die Protein-Protein-Wechselwirkungen verändert, die für die Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität des Keratins wesentlich sind. Diese Veränderung erfolgt hauptsächlich durch die Unterbrechung der hydrophoben Wechselwirkungen innerhalb des Proteins. Formaldehyd hingegen kann innerhalb von Keratin 71 Querverbindungen bilden, die zu einer Aggregation oder Verzerrung der Proteinstruktur führen, was einen Funktionsverlust zur Folge hat. In ähnlicher Weise kann Acrylamid Keratin 71 hemmen, indem es eine kovalente Bindung mit Cysteinresten eingeht, die für die Bildung von Keratinfilamenten entscheidend sind. Durch diese Bindung wird Keratin 71 daran gehindert, sich in seiner korrekten Filamentstruktur zusammenzusetzen.

Darüber hinaus greifen Iodacetamid und N-Ethylmaleimid (NEM) gezielt die Thiolgruppen der Cysteinreste in Keratin 71 an und verhindern so die Bildung von Disulfidbindungen, die für die Filamentstabilität notwendig sind und folglich die Funktion des Proteins hemmen. Phenylarsinoxid und Cadmiumchlorid binden ebenfalls an Cysteinreste, allerdings durch Wechselwirkung mit den vicinalen Thiolgruppen, was zu ähnlichen hemmenden Ergebnissen führt. Blei(II)-acetat wirkt auf ähnliche Weise, indem es an Sulfhydrylgruppen bindet und die Disulfidbindungen des Proteins unterbricht, die für seinen fadenförmigen Aufbau unerlässlich sind. Natriumdodecylsulfat (SDS) wirkt als anionisches Detergens, denaturiert Keratin 71 und verhindert, dass es richtige Filamente bildet. Organische Lösungsmittel wie Methanol und Ethanol stören die hydrophoben Wechselwirkungen innerhalb von Keratin 71, die für die Aufrechterhaltung seiner Struktur und Funktion wesentlich sind. Harnstoff schließlich stört die Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb des Proteins, was zu einem Verlust seiner Sekundär- und Tertiärstruktur führt, die für die biologische Funktion von Keratin 71 entscheidend ist. Jede Chemikalie kann, indem sie auf spezifische Wechselwirkungen innerhalb von Keratin 71 abzielt, dessen normale Struktur und Funktion stören und letztlich den ordnungsgemäßen Aufbau und die Aktivität des Proteins hemmen.