Keratin 37 Inhibitoren

Gängige Keratin 37 Inhibitors sind unter underem Cycloheximide CAS 66-81-9, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Chloroquine CAS 54-05-7, Withaferin A CAS 5119-48-2 und Tunicamycin CAS 11089-65-9.

Keratin-37-Inhibitoren als chemische Klasse umfassen eine Reihe von Verbindungen, die indirekt die Expression, Stabilität und Funktion des Proteins Keratin 37 beeinflussen. Diese Inhibitoren sind nicht spezifisch für Keratin 37, sondern wirken sich auf zelluläre Wege und Prozesse aus, die für die ordnungsgemäße Synthese und Erhaltung aller Proteine, einschließlich der Keratine, von zentraler Bedeutung sind. Wirkstoffe wie Cycloheximid und Emetin entfalten ihre Wirkung, indem sie die Proteinsynthese auf der Ebene der Translation behindern. Diese Chemikalien wirken auf die ribosomale Maschinerie, was zu einem Rückgang der Gesamtproduktion von Proteinen führt, zu denen auch Keratin 37 gehört. Andere Inhibitoren, wie MG-132 und Chloroquin, zielen auf die Wege des Proteinabbaus ab. MG-132 hemmt spezifisch das Proteasom, einen Komplex, der für den Abbau ubiquitinierter Proteine verantwortlich ist, während Chloroquin den lysosomalen Abbau stört, indem es den pH-Wert der Organelle verändert, was beides den Umsatz und die Stabilität von Keratin 37 beeinträchtigen kann.

Weitere Verbindungen wie Tunicamycin und Brefeldin A greifen in die posttranslationalen Modifikationen und den Transport von Proteinen ein. Tunicamycin verhindert die N-gebundene Glykosylierung, eine Modifikation, die für die Proteinfaltung und -stabilität entscheidend sein kann, während Brefeldin A den Proteintransport zwischen dem endoplasmatischen Retikulum und dem Golgi-Apparat stoppt, Schritte, die für die Proteinreifung und -sortierung von wesentlicher Bedeutung sind. Geldanamycin und seine Hemmung von Hsp90, einem Chaperon, das an der ordnungsgemäßen Proteinfaltung beteiligt ist, stellen eine weitere Strategie dar, durch die die Funktion von Keratin 37 indirekt beeinflusst werden könnte. Die Unversehrtheit des Zytoskeletts ist ebenfalls von entscheidender Bedeutung für die zelluläre Funktion, und Verbindungen wie Withaferin A und Phalloidin wirken auf Elemente des Zytoskeletts und können deren Interaktionen mit Keratinproteinen verändern.