HSPB11 Aktivatoren

Gängige HSPB11 Activators sind unter underem 17-AAG CAS 75747-14-7, Celastrol, Celastrus scundens CAS 34157-83-0, Resveratrol CAS 501-36-0, Radicicol CAS 12772-57-5 und Geldanamycin CAS 30562-34-6.

HSPB11, auch bekannt als Mitglied 11 der Hitzeschockproteinfamilie B, spielt eine wesentliche Rolle bei der zellulären Stressreaktion und anderen grundlegenden zellulären Prozessen. Eine Reihe von Chemikalien kann HSPB11 direkt oder indirekt auf der Grundlage ihrer Wirkmechanismen und ihrer Interaktion mit verwandten zellulären Signalwegen aktivieren oder beeinflussen. 17-AAG ist ein bekannter Hsp90-Inhibitor. Indem es Hsp90 hemmt, kann es zu einer Hochregulierung anderer Hitzeschockproteine führen, was sich indirekt auf HSPB11 auswirkt. In ähnlicher Weise senkt Celastrol die Hsp90-Proteinspiegel und erhöht gleichzeitig die Hsp70-Spiegel. Diese doppelte Wirkung kann Auswirkungen auf die breitere Familie der Hitzeschockproteine, einschließlich HSPB11, haben. Resveratrol ist ein weiterer zentraler Wirkstoff in diesem Zusammenhang, der für seine Fähigkeit bekannt ist, Hitzeschockproteine zu induzieren.

Radicicol und Geldanamycin dienen beide als Hsp90-Inhibitoren. Ihre Wirkung führt zu einer Hochregulierung anderer Hitzeschockproteine, was eine indirekte Möglichkeit darstellt, HSPB11 zu beeinflussen. Tanespimycin, AT13387, Alvespimycin und Onalespib fallen alle in die Kategorie der Hsp90-Inhibitoren, wobei jeder von ihnen seine eigenen Eigenschaften hat, aber sie alle beeinflussen potenziell die Familie der Hitzeschockproteine und wirken sich somit auf HSPB11 aus. PU-H71 bindet, ähnlich wie Geldanamycin, an Hsp90. Dieser Bindungsmechanismus kann Welleneffekte innerhalb der Zelle auslösen und neben anderen Proteinen auch HSPB11 beeinflussen. KRIBB11 hemmt in einzigartiger Weise den Hitzeschockfaktor, einen Hauptregulator der Hitzeschockreaktion, und beeinflusst so die Expression verschiedener Hitzeschockproteine. AUY922 (Luminespib) schließlich zeichnet sich als potenter Hsp90-Inhibitor aus, der die Landschaft der Hitzeschockproteinexpression in der Zelle prägt.