HMP-2 Inhibitoren
Gängige HMP-2 Inhibitors sind unter underem (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5, Y-27632, free base CAS 146986-50-7, NSC 23766 CAS 733767-34-5, SMIFH2 CAS 340316-62-3 und ML-7 hydrochloride CAS 110448-33-4.
Chemische Inhibitoren von HMP-2 zielen auf verschiedene Signalwege und molekulare Interaktionen ab, die für die Rolle des Proteins bei der Zelladhäsion und der Integrität des Zytoskeletts entscheidend sind. Blebbistatin zum Beispiel hemmt direkt die ATPase-Aktivität von Myosin II, einem Motorprotein, das mit Aktinfilamenten interagiert. Durch die Bindung an die Motordomäne von Myosin II unterbricht Blebbistatin effektiv die Interaktion des Proteins mit Aktin, die für zelluläre Prozesse wie die Zytokinese, an der HMP-2 aktiv beteiligt ist, von wesentlicher Bedeutung ist. In ähnlicher Weise wirkt ML-7 auf die Myosin Light Chain Kinase (MLCK), ein Enzym, das für die Aktivierung von Myosin II durch Phosphorylierung verantwortlich ist. Die Hemmung durch ML-7 verringert die Aktomyosin-Kontraktionen und destabilisiert damit das strukturelle Gerüst, das HMP-2 zur Aufrechterhaltung der Zelladhäsion und -integrität benötigt.
Andere Inhibitoren wie Y-27632 und Wiskostatin wirken auf regulatorische Proteine, die das Aktin-Zytoskelett beeinflussen. Y-27632 ist ein selektiver Inhibitor von ROCK, einer Kinase, die eine Schlüsselrolle bei der Aktomyosin-Kontraktilität und Zelladhäsion spielt. Durch die Unterbrechung der ROCK-Aktivität untergräbt Y-27632 die Spannung innerhalb der Aktomyosin-Netzwerke und beeinträchtigt so die durch HMP-2 regulierten Zellfunktionen. Wiskostatin wiederum hemmt N-WASP, das für die Aktivierung des Arp2/3-Komplexes entscheidend ist, was zur Aktinpolymerisation führt. Ohne die ordnungsgemäße Bildung von verzweigten Aktinnetzwerken ist die strukturelle Grundlage für die Adhäsionsfähigkeit von HMP-2 beeinträchtigt. Darüber hinaus stören CK-636 und Latrunculin A die Aktin-Dynamik, indem sie den Arp2/3-Komplex hemmen bzw. die Aktin-Polymerisation verhindern. CK-636 verhindert die Bildung verzweigter Aktinstrukturen, während Latrunculin A an Aktinmonomere bindet, was in beiden Fällen zu einer Störung der für die HMP-2-Funktion wichtigen Zytoskelettarchitektur führt. Cytochalasin D trägt weiter zu dieser Störung bei, indem es an die wachsenden Enden der Aktinfilamente bindet und so ihre Verlängerung verhindert und ihre Demontage fördert. Diese chemischen Inhibitoren destabilisieren gemeinsam die Aktinstrukturen, auf die HMP-2 angewiesen ist, und behindern so seine Rolle bei der Zelladhäsion und der Aufrechterhaltung des Zytoskeletts.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Blebbistatin ist ein spezifischer Inhibitor der ATPase-Aktivität von Nichtmuskel-Myosin II. Es bindet an die Motordomäne von Myosin II und hemmt dessen Interaktion mit Aktin, die für die Rolle von Myosin II bei der Zytokinese notwendig ist. Da HMP-2 in C. elegans an Adhäsions- und Zytoskelettfunktionen beteiligt ist, ähnlich wie das β-Catenin von Wirbeltieren, kann die Hemmung von Myosin II die Zytoskelettdynamik und die Zelladhäsionsprozesse stören, was zu einer funktionellen Hemmung der Rolle von HMP-2 in diesen Prozessen führt. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 ist ein selektiver Inhibitor von ROCK (Rho-assoziierte, Coiled-coil-enthaltende Proteinkinase), das den Rho-GTPasen nachgeschaltet ist. ROCK ist an der Regulierung des Aktomyosin-Zytoskeletts und der Zelladhäsion beteiligt. Die Hemmung von ROCK durch Y-27632 würde die Spannung und Integrität des Aktomyosin-Netzwerks stören und somit die zellulären Prozesse beeinflussen, an denen HMP-2 beteiligt ist, was zu seiner funktionellen Hemmung führt. | ||||||
NSC 23766 | 733767-34-5 | sc-204823 sc-204823A | 10 mg 50 mg | $148.00 $597.00 | 75 | |
NSC 23766 hemmt die Rac1-Aktivierung, indem es seine Interaktion mit den Guaninnukleotid-Austauschfaktoren Tiam1 und Trio blockiert, die für die Rac1-Aktivierung notwendig sind. Da Rac1 ein entscheidender Regulator der Aktinorganisation und der Zell-Zell-Adhäsion ist, würde eine Hemmung von Rac1 die Dynamik und Adhäsion des Zytoskeletts verändern, bei denen HMP-2 eine entscheidende Rolle spielt, und somit die Rolle von HMP-2 funktionell hemmen. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
SMIFH2 ist ein Inhibitor der Formine, einer Familie von Aktin-Assemblierungsfaktoren. Formine sind an der Polymerisation und Verlängerung von Aktinfilamenten beteiligt, die für die Aufrechterhaltung der Zellform und -adhäsion unerlässlich sind. HMP-2, das mit Adhäsionskomplexen assoziiert ist, würde funktionell gehemmt, da die Aktindynamik, auf die es angewiesen ist, durch SMIFH2 gestört würde. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
ML-7 ist ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK), die die regulatorische leichte Kette von Myosin II phosphoryliert, was zu einer Aktin-Myosin-Kontraktion führt. Die Hemmung von MLCK durch ML-7 würde die Aktomyosin-Kontraktionen reduzieren und die Zelladhäsion und die Integrität des Zytoskeletts destabilisieren, Prozesse, die durch HMP-2 reguliert werden, und dadurch HMP-2 funktionell hemmen. | ||||||
C646 | 328968-36-1 | sc-364452 sc-364452A | 10 mg 50 mg | $260.00 $925.00 | 5 | |
CK-636 ist ein Arp2/3-Komplex-Inhibitor. Der Arp2/3-Komplex spielt eine entscheidende Rolle bei der Verzweigung von Aktinfilament-Netzwerken. Durch die Hemmung dieses Komplexes unterbricht CK-636 die Bildung verzweigter Aktinstrukturen, die für die Zellform und -adhäsion von entscheidender Bedeutung sind. Diese Unterbrechung würde die durch HMP-2 regulierten zellulären Prozesse beeinträchtigen und somit funktionell hemmen. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation, was zu einer Abnahme des filamentösen Aktins (F-Aktin) in Zellen führt. Da F-Aktin ein entscheidender Bestandteil des Zytoskeletts und der Zelladhäsionsstellen ist, würde die Depolymerisation von Aktin folglich die Funktion von HMP-2 bei der Aufrechterhaltung der Zell-Zell-Adhäsion stören. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D bindet an die mit Widerhaken versehenen Enden der Aktinfilamente, verhindert deren Verlängerung und fördert die Depolymerisation der Aktinfilamente. Da HMP-2 mit der Zelladhäsion in Verbindung steht, die auf dem Aktinzytoskelett beruht, würde die Hemmung der Aktindynamik durch Cytochalasin D zu einer funktionellen Hemmung von HMP-2 führen. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
Wiskostatin ist ein selektiver Inhibitor von N-WASP, einem Aktivator des Arp2/3-Komplexes, der zur Aktinpolymerisation führt. Durch die Hemmung von N-WASP würde Wiskostatin die Umgestaltung des Aktin-Zytoskeletts verändern und somit die Zelladhäsions- und Signalprozesse stören, an denen HMP-2 beteiligt ist, und es funktionell hemmen. | ||||||
PF-3758309 | 898044-15-0 | sc-478493 | 10 mg | $260.00 | ||
PF-3758309 ist ein Inhibitor von PAK (p21-aktivierte Kinase), die an der Bildung von Aktinfilamenten und der Dynamik der fokalen Adhäsion beteiligt ist. Die Hemmung von PAK beeinflusst die Organisation des Zytoskeletts und die Zellmorphologie, die für die Funktion von HMP-2 bei der Zelladhäsion wesentlich sind, was zu seiner funktionellen Hemmung führt. | ||||||