Date published: 2025-10-10

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FND3C2 Aktivatoren

Gängige FND3C2 Activators sind unter underem Magnesium sulfate anhydrous CAS 7487-88-9, Calcium chloride anhydrous CAS 10043-52-4, Zinc CAS 7440-66-6, Manganese(II) sulfate monohydrate CAS 10034-96-5 und Copper(II) sulfate CAS 7758-98-7.

Zu den chemischen Aktivatoren der Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, gehören eine Vielzahl von Metallionen und Verbindungen, die auf unterschiedliche Weise mit dem Protein in Kontakt treten und seine Aktivität modulieren. Magnesiumsulfat bietet Magnesiumionen, die die Struktur der Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, stabilisieren oder an ihren enzymatischen Funktionen teilnehmen und dadurch ihre Aktivität verstärken können. In ähnlicher Weise liefert Calciumchlorid Calciumionen, die durch allosterische Aktivierung Konformationsänderungen hervorrufen können, die zu einem aktiven Proteinzustand führen. Zinksulfat steuert Zinkionen bei, die für die strukturelle Integrität und die katalytische Wirkung vieler Proteine von entscheidender Bedeutung sind. Im Fall der Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, tragen sie zur Förderung der richtigen Faltung oder Katalyse bei. Mangan(II)-sulfat liefert Mangan-Ionen, die ebenfalls als Cofaktoren dienen und bei der Aktivierung des Proteins eine Rolle spielen, indem sie dessen Struktur oder enzymatische Aktivität beeinflussen.

Darüber hinaus kann Kupfer(II)-sulfat Kupferionen liefern, die die Fibronint-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, aktivieren können, indem sie strukturelle Veränderungen herbeiführen oder ihre aktive Form stabilisieren. Natriumselenat liefert Selen, das in das Protein eingebaut werden oder dessen Aktivität durch Redoxreaktionen beeinflussen kann. Eisenchlorid führt Eisenionen ein, die sich an das Protein binden können und möglicherweise dessen Redoxzustand verändern oder den Elektronentransfer im aktiven Zentrum erleichtern. Kaliumjodid kann Jodidionen liefern, die die Aktivierung des Proteins durch strukturelle Veränderungen auslösen können. Ammoniumvanadat kann Vanadat-Ionen spenden, die den Phosphorylierungszustand von Proteinen imitieren können, wodurch die Aktivität der Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, moduliert wird. Natriummolybdat kann über Molybdat-Ionen als Cofaktor wirken oder die Tertiärstruktur des Proteins beeinflussen, was zu einer Aktivierung führt. Lithiumchlorid steuert Lithiumionen bei, die die Phosphorylierungswege des Proteins beeinflussen und so die Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, aktivieren können. Kobalt(II)-chlorid schließlich liefert Kobaltionen, die den strukturellen Aufbau des Proteins erleichtern oder sich direkt an seinem katalytischen Mechanismus beteiligen können, was zu einer Aktivierung führt.

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Magnesium sulfate anhydrous

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Magnesiumionen sind als Cofaktoren für viele Enzyme bekannt und können die Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, aktivieren, indem sie die Struktur des Proteins stabilisieren oder an seiner katalytischen Wirkung teilnehmen und so seine Aktivität steigern.

Calcium chloride anhydrous

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100 g
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Calciumionen können als allosterische Aktivatoren für viele Proteine dienen. Die Calciumbindung kann zu Konformationsänderungen in der 3C2-enthaltenden Fibronektin-Typ-III-Domäne führen, wodurch die Funktion des Proteins oder die Interaktion mit anderen Molekülen aktiviert werden kann.

Zinc

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100 g
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Zinkionen können als wesentliche Strukturelemente oder Kofaktoren in vielen Proteinen fungieren. Die Bindung von Zink an spezifische Stellen auf der 3C2-enthaltenden Fibronektin-Typ-III-Domäne kann das Protein direkt aktivieren, indem es die richtige Faltung fördert oder an katalytischen Prozessen beteiligt ist.

Manganese(II) sulfate monohydrate

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100 g
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Manganionen können als Cofaktoren fungieren und sind an der Aktivierung von Enzymen und Proteinen beteiligt. Mangan kann an die 3C2-enthaltende Fibronektin-Typ-III-Domäne binden und deren Aktivierung durch Beeinflussung der strukturellen Konformation oder der katalytischen Aktivität erleichtern.

Copper(II) sulfate

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100 g
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Kupferionen können mit Proteinen interagieren und möglicherweise als Cofaktor fungieren, der zur Aktivierung der Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, führt, indem er Konformationsänderungen induziert oder die aktive Form des Proteins stabilisiert.

Sodium selenate

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Selen ist ein Bestandteil von Selenoproteinen und kann Proteine aktivieren, indem es in ihre Struktur eingebaut wird oder indem es ihren Oxidationszustand beeinflusst. Natriumselenat kann Selen bereitstellen, das die Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, durch Redoxreaktionen aktivieren kann, die ihre Konformation und Aktivität verändern.

Iron(III) chloride

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Eisen ist ein lebenswichtiger Kofaktor für viele Proteine, und seine Anwesenheit ist oft für die enzymatische Aktivität erforderlich. Eisen(III)-Ionen können an die Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, binden und diese aktivieren, möglicherweise durch Veränderung ihres Redoxzustands oder durch Erleichterung des Elektronentransfers innerhalb des aktiven Zentrums des Proteins.

Sodium molybdate

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Molybdationen sind an der katalytischen Funktion bestimmter Enzyme beteiligt und beeinflussen deren Aktivität. Natriummolybdat kann Molybdationen bereitstellen, die die Fibronektin-Typ-III-Domäne, die 3C2 enthält, aktivieren können, indem sie als Cofaktor wirken oder die Tertiärstruktur des Proteins beeinflussen.

Lithium

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50 g
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Lithiumionen können zahlreiche zelluläre Prozesse beeinflussen, darunter auch den Phosphorylierungszustand von Proteinen. Lithiumchlorid kann Lithiumionen beisteuern, die die Fibronektin-Typ-III-Domäne mit 3C2 aktivieren, indem es Signalwege beeinflusst, die zu Veränderungen im Phosphorylierungsstatus des Proteins führen und es so aktivieren.

Cobalt(II) chloride

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Kobaltionen können als Kofaktoren in Proteinen fungieren und eine Rolle bei ihrer Aktivierung spielen. Kobalt(II)-chlorid kann Kobaltionen liefern, die an die 3C2-enthaltende Fibronektin-Typ-III-Domäne binden und diese aktivieren, möglicherweise durch Erleichterung des strukturellen Aufbaus des Proteins oder durch direkte Beteiligung an seinem katalytischen Mechanismus.