FMO9 Inhibitoren

Gängige FMO9 Inhibitors sind unter underem Methimazole CAS 60-56-0, Tranylcypromine CAS 13492-01-8, Quinacrine, Dihydrochloride CAS 69-05-6, Thiourea CAS 62-56-6 und Ethionamide CAS 536-33-4.

Die als FMO9-Inhibitoren bezeichnete chemische Klasse umfasst eine Reihe von Verbindungen, die mit flavinhaltigen Monooxygenasen interagieren, einer Enzymfamilie, zu der auch FMO9 gehört. Diese Verbindungen sind nicht notwendigerweise exklusiv für FMO9, sondern beeinflussen das Enzym durch verschiedene Wechselwirkungen. Eine Gemeinsamkeit dieser Inhibitoren ist ihre Wechselwirkung mit dem FAD-Cofaktor, einer entscheidenden Komponente, die für die katalytische Aktivität der FMOs erforderlich ist. Die Bindung an diesen Cofaktor, sei es durch kovalente Modifikation oder nicht-kovalente Interaktion, wirkt sich direkt auf die Fähigkeit des Enzyms aus, Sauerstoff von molekularem Sauerstoff auf sein Substrat zu übertragen. Einige Inhibitoren, wie Methimazol und Thioharnstoff, reduzieren die Aktivität des Enzyms durch ihre Wirkung auf den Cofaktor effektiv. Andere, wie Tranylcypromin, bilden ein kovalentes Addukt mit FAD, was zu einer anhaltenden Hemmung führt.

Bestimmte Inhibitoren wie Benzydamin und Ketoconazol wirken nicht nur auf den FAD-Cofaktor, sondern können auch Konformationsänderungen im Enzym hervorrufen, die den Zugang des Substrats zum aktiven Zentrum verringern. Diese Art der Hemmung unterstreicht die Flexibilität und Dynamik der Enzymstruktur, die von kleinen Molekülen zur Verringerung der Enzymaktivität ausgenutzt werden kann. Furafyllin und Ticlopidin sind Beispiele für Verbindungen, die an das aktive Zentrum binden, direkt mit natürlichen Substraten konkurrieren und so den normalen Ablauf der enzymatischen Reaktion verhindern.