FBXO35 Aktivatoren

Gängige FBXO35 Activators sind unter underem MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Lactacystin CAS 133343-34-7, Bortezomib CAS 179324-69-7, Carfilzomib CAS 868540-17-4 und Epoxomicin CAS 134381-21-8.

FBXO35, auch bekannt als F-Box-Only-Protein 35, ist ein Mitglied der F-Box-Proteinfamilie, die sich durch ein F-Box-Motiv mit etwa 40 Aminosäuren auszeichnet. Dieses Motiv ist entscheidend für die Rolle des Proteins im Ubiquitin-Proteasom-Stoffwechselweg, wo F-Box-Proteine häufig als Spezifitätsfaktoren für den E3-Ubiquitin-Ligase-Komplex SCF (SKP1-Cullin-F-Box) fungieren. Die Hauptfunktion von FBXO35 besteht darin, die Ubiquitinierung von Zielproteinen zu vermitteln und sie für den Abbau durch das 26S-Proteasom zu markieren. Dieser Prozess ist für verschiedene zelluläre Prozesse von entscheidender Bedeutung, darunter die Regulierung des Zellzyklus, die Signaltransduktion und die Transkriptionskontrolle. Indem es spezifische Substrate für den Abbau markiert, spielt FBXO35 eine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase und der Regulierung der Häufigkeit wichtiger regulatorischer Proteine innerhalb der Zelle.

FBXO35 ist im Zusammenhang mit seiner Interaktion mit bestimmten Substraten untersucht worden. So ist es beispielsweise durch seine Interaktion mit bestimmten Zellzyklusregulatoren an der Regulierung der Zellproliferation beteiligt. Durch die Vermittlung des Abbaus dieser Proteine kann FBXO35 die Progression des Zellzyklus beeinflussen und sich folglich auf Prozesse wie Zellwachstum und -differenzierung auswirken. Wie andere F-Box-Proteine interagiert FBXO35 mit SKP1, Cullin und Rbx1 und bildet den SCF-Komplex. Über seine F-Box-Domäne rekrutiert FBXO35 spezifische Substrate für den SCF-Komplex und erleichtert deren Ubiquitinierung durch das angehängte E2-Ubiquitin-konjugierende Enzym. Die Spezifität von FBXO35 für seine Substrate wird durch zusätzliche Protein-Protein-Interaktionsdomänen bestimmt, die spezifische Degradationssignale (Degrons) innerhalb der Zielproteine erkennen und daran binden.