FAM71E2 Aktivatoren

Gängige FAM71E2 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

FAM71E2 greift auf verschiedene zelluläre Wege zurück, um seine Aktivität durch Phosphorylierung zu modulieren. Forskolin ist ein solcher Aktivator, der die Adenylylzyklase direkt stimuliert, was zu einem Anstieg des zyklischen AMP-Spiegels in der Zelle führt. Dieser Anstieg von cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), eine Kinase, die Phosphatgruppen auf verschiedene Proteinsubstrate überträgt. Wenn FAM71E2 ein Substrat für PKA ist, würde dies zu seiner Phosphorylierung und damit zur Aktivierung führen. Auch Dibutyryl-cAMP, ein zelldurchlässiges cAMP-Analogon, kann PKA aktivieren, was auf einen weiteren Weg zur Aktivierung von FAM71E2 über Phosphorylierung hindeutet. Darüber hinaus können Wirkstoffe wie PMA und TPA, von denen bekannt ist, dass sie die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, die Übertragung von Phosphatgruppen auf Proteine in ihrem Substratspektrum katalysieren. Wenn FAM71E2 zu den PKC-Substraten gehört, würde dies ebenfalls zu seiner Phosphorylierung und Aktivierung führen.

Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, der wiederum Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren kann, was möglicherweise zur Phosphorylierung und Aktivierung von FAM71E2 führt, wenn es ein Zielprotein ist. EGF löst über seinen Rezeptor die MAPK/ERK-Signalkaskade aus, die ebenfalls zu Proteinphosphorylierungen führen kann, zu denen auch FAM71E2 gehören kann. Insulin könnte bei der Aktivierung von FAM71E2 eine Rolle spielen, indem es den PI3K/Akt-Signalweg in Gang setzt, bei dem die Akt-Kinase eine breite Palette von Proteinen phosphoryliert. Okadainsäure und Calyculin A, Inhibitoren der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, verhindern die Dephosphorylierung von Proteinen, was den phosphorylierten Zustand von FAM71E2 aufrechterhalten oder verstärken könnte, wenn man annimmt, dass er normalerweise durch den Phosphorylierungsstatus reguliert wird. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK und p38, die Proteine phosphorylieren können, was auf einen weiteren Weg zur Aktivierung von FAM71E2 hindeutet. In ähnlicher Weise kann Wasserstoffperoxid Signalwege induzieren, die zu einer Kinaseaktivierung führen, die möglicherweise auf FAM71E2 abzielt. Schließlich erhöht Bay K8644 durch seine Wirkung als Agonist für L-Typ-Kalziumkanäle das intrazelluläre Kalzium, wodurch FAM71E2 über kalziumabhängige Signalmechanismen aktiviert werden könnte.