FAM55B Aktivatoren

Gängige FAM55B Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Insulin CAS 11061-68-0.

FAM55B funktioniert über verschiedene Signalwege, um seine Aktivität über Phosphorylierung zu modulieren. Forskolin ist ein solcher Aktivator, der durch Erhöhung des intrazellulären Spiegels von zyklischem AMP (cAMP) zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) führt. Die Aktivierung der PKA kann direkt zur Phosphorylierung von FAM55B führen, wodurch sich seine Konformation und Interaktionsdynamik ändert und es aktiviert wird. In ähnlicher Weise aktiviert auch Dibutyryl-cAMP, ein zelldurchlässiges Analogon von cAMP, die PKA, die dann FAM55B phosphoryliert und aktiviert. Darüber hinaus wirken Wirkstoffe wie Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) auf die Proteinkinase C (PKC) ein, um FAM55B an spezifischen Serin- oder Threoninresten zu phosphorylieren, was ein weiterer Weg zu seiner Aktivierung ist.

Ionomycin erhöht als Kalziumionophor die intrazelluläre Kalziumkonzentration, die kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren kann, die in der Lage sind, FAM55B zu phosphorylieren. Der erhöhte Kalziumspiegel kann auch indirekt zur Aktivierung von PKC über die Produktion von Diacylglycerin (DAG) im Phospholipase C (PLC)-Stoffwechselweg führen, der dann zur Aktivierung von FAM55B beiträgt. Darüber hinaus führt die Modulation der intrazellulären Signalübertragung durch die Hemmung von Proteinphosphatasen durch Verbindungen wie Calyculin A und Okadasäure zu einer anhaltenden Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von FAM55B, indem seine Dephosphorylierung verhindert wird. Ergänzt wird dies durch die Wirkung von Wachstumsfaktoren wie dem epidermalen Wachstumsfaktor (EGF), der über seinen Rezeptor EGFR nachgeschaltete Kinasen aktiviert, die sich gegen FAM55B richten. Auch Insulin aktiviert seinen Rezeptorweg, was zur Aktivierung von Kinasen wie AKT führt, die FAM55B phosphorylieren. Darüber hinaus tragen Anisomycin durch die Aktivierung von MAPK-Kinasen und Bradykinin durch die Aktivierung von PLC zu der Phosphorylierungslandschaft bei, die die Aktivierung von FAM55B bestimmt. Wasserstoffperoxid und Zinkpyrithion können die Kinaseaktivität durch oxidative Mechanismen und die Modulation von Metalloenzymen modulieren, was sich wiederum auf den Phosphorylierungszustand von FAM55B auswirkt.