EULIR Inhibitoren

Gängige EULIR Inhibitors sind unter underem MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Lactacystin CAS 133343-34-7, Ubiquitin E1 Inhibitor, PYR-41 CAS 418805-02-4, MLN 4924 CAS 905579-51-3 und Bortezomib CAS 179324-69-7.

EULIR, ein Protein, dessen Akronym für Endoplasmic Reticulum Unfolded Protein Response Inhibitory Regulator steht, ist eine Schlüsselkomponente des Unfolded-Protein-Response-Signalwegs (UPR), eines zellulären Mechanismus zur Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase im endoplasmatischen Retikulum (ER). Die UPR wird als Reaktion auf ER-Stress aktiviert, der auftritt, wenn sich ungefaltete oder fehlgefaltete Proteine im ER-Lumen ansammeln, was zu zellulärer Dysfunktion und Apoptose führt. EULIR wirkt als negativer Regulator der UPR und moduliert die Aktivität wichtiger Signalwege, die an der ER-Stressreaktion beteiligt sind. Durch die Hemmung der UPR trägt EULIR dazu bei, eine übermäßige Aktivierung von ER-Stress-Signalwegen zu verhindern, wodurch das Überleben der Zellen gefördert und die zelluläre Homöostase unter Stressbedingungen aufrechterhalten wird.

Die Hemmung von EULIR beinhaltet in der Regel die Unterbrechung seiner Wechselwirkungen mit anderen Proteinen oder die Beeinträchtigung seiner funktionellen Aktivität innerhalb des UPR-Signalwegs. Zur Hemmung der EULIR-Funktion können verschiedene Mechanismen eingesetzt werden, darunter die Blockade von Protein-Protein-Wechselwirkungen, die für die EULIR-vermittelte Hemmung der UPR wichtig sind. Darüber hinaus können kleine Molekül-Inhibitoren oder genetische Ansätze eingesetzt werden, um EULIR direkt zu hemmen und so seine Fähigkeit zur Unterdrückung der UPR zu beeinträchtigen. Durch die Hemmung von EULIR wollen die Forscher den UPR-Signalweg aktivieren, was sich auf Krankheiten auswirken kann, die mit ER-Stress verbunden sind, wie neurodegenerative Störungen, Krebs und Stoffwechselkrankheiten. Das Verständnis der Mechanismen der EULIR-Hemmung bietet wertvolle Einblicke in die Regulierung der ER-Stressreaktion.