eIF2Bδ Inhibitors are a class of chemical compounds that specifically target the δ subunit of eukaryotic initiation factor 2B (eIF2B), a critical regulator in the process of protein synthesis. eIF2B is a guanine nucleotide exchange factor (GEF) that plays a pivotal role in the initiation of translation by catalyzing the exchange of GDP for GTP on eIF2, a process essential for the formation of the translation initiation complex. The eIF2B complex is composed of five subunits (α, β, γ, δ, and ε), with each subunit contributing to the overall function and regulation of the complex. The δ subunit, in particular, is crucial for the structural stability and proper assembly of the eIF2B complex, as well as for the interaction with eIF2.
Inhibitors that target eIF2Bδ disrupt the normal function of eIF2B, leading to a decrease in its GEF activity. This disruption impacts the global regulation of protein synthesis within the cell, as the reduced activity of eIF2B results in decreased levels of active eIF2-GTP, ultimately leading to a slowdown in translation initiation. By inhibiting eIF2Bδ, researchers can investigate the broader regulatory mechanisms of protein synthesis and how cells respond to various stress conditions that affect translation. These inhibitors are valuable tools for studying the cellular responses to changes in translation rates, the role of eIF2B in maintaining proteostasis, and the intricate signaling pathways that regulate protein synthesis in response to environmental cues. Furthermore, eIF2Bδ inhibitors provide insights into the complex interplay between different subunits of the eIF2B complex and their individual contributions to the regulation of translation, making them an essential resource in the field of molecular biology and biochemistry.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Doxorubicin | 23214-92-8 | sc-280681 sc-280681A | 1 mg 5 mg | $176.00 $426.00 | 43 | |
DNA-Schäden durch Doxorubicin können dazu führen, dass die Zelle der DNA-Reparatur Vorrang vor regulären Funktionen einräumt, wodurch möglicherweise die RNAi-Maschinerie unterdrückt und die eIF2C2-Spiegel gesenkt werden. | ||||||
Camptothecin | 7689-03-4 | sc-200871 sc-200871A sc-200871B | 50 mg 250 mg 100 mg | $58.00 $186.00 $94.00 | 21 | |
Die Hemmung der Topoisomerase I durch Camptothecin kann zu DNA-Schäden führen, was wiederum zu einer geringeren Konzentration auf RNAi-Prozesse und einer daraus resultierenden geringeren eIF2C2-Expression führen kann. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $39.00 $59.00 $104.00 $206.00 | 8 | |
Durch die Hemmung von Hsp90 kann Geldanamycin Proteine destabilisieren, die mit RNAi in Verbindung stehen, was zu einer Verringerung der eIF2C2-Stabilität oder -Synthese führen könnte. | ||||||
MLN7243 | 1450833-55-2 | sc-507338 | 5 mg | $340.00 | ||
TAK-243 ist ein niedermolekularer Inhibitor des Ubiquitin-aktivierenden Enzyms (UAE), der indirekt EIF3ε beeinflusst, indem er die Proteintranslation hemmt. Es wurde auf sein Potenzial als Krebstherapie untersucht. | ||||||
Silvestrol | 697235-38-4 | sc-507504 | 1 mg | $920.00 | ||
Ein natürlicher Wirkstoff, der aus der Pflanze Aglaia foveolata isoliert wurde und für seine starke Hemmung von EIF4AI bekannt ist. | ||||||
Rocaglamide | 84573-16-0 | sc-203241 sc-203241A sc-203241B sc-203241C sc-203241D | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $275.00 $474.00 $1639.00 $2497.00 $5344.00 | 4 | |
Ein weiterer natürlicher Bestandteil, der in mehreren Pflanzen, wie z. B. der Gattung Aglaia, vorkommt und eine starke EIF4AI-hemmende Wirkung hat. | ||||||
4E1RCat | 328998-25-0 | sc-361085 sc-361085A | 10 mg 50 mg | $193.00 $813.00 | ||
Ein synthetischer EIF4AI-Hemmer, der den eIF4F-Komplex stören und dadurch die cap-abhängige Translation hemmen soll. | ||||||
eIF4E/eIF4G Interaction Inhibitor, 4EGI-1 | 315706-13-9 | sc-202597 | 10 mg | $265.00 | 14 | |
Ein kleines Molekül, das die eIF4E-eIF4G-Interaktion stört und dadurch die Translationsinitiation verhindert. | ||||||