Date published: 2025-12-23

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Desmuslin Inhibitoren

Gängige Desmuslin Inhibitors sind unter underem Colchicine CAS 64-86-8, (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5, Y-27632, free base CAS 146986-50-7, ML-7 hydrochloride CAS 110448-33-4 und Cytochalasin D CAS 22144-77-0.

Chemische Inhibitoren von Desmuslin stören seine Interaktion mit den Komponenten des Zytoskeletts in den Muskelzellen und behindern dadurch seine Funktion. Colchicin unterbricht die Mikrotubuli-Polymerisation und beeinträchtigt dadurch die intrazellulären Transportmechanismen, die für die Aufrechterhaltung der Muskelmembran, an die Desmuslin gebunden ist, unerlässlich sind. Cytochalasin D und Latrunculin B zielen beide auf das Aktinzytoskelett ab, wobei ersteres die Aktinpolymerisation hemmt und letzteres an Aktinmonomere bindet und deren Zusammenbau zu Filamenten verhindert. Diese Störung der Aktindynamik führt zu einer Beeinträchtigung der strukturellen Integrität, bei der Desmuslin eine entscheidende Rolle spielt. In ähnlicher Weise sequestriert Swinholid A Aktin-Dimere und trägt damit weiter zur Destabilisierung des Zytoskeletts und damit auch zur Funktionalität von Desmuslin bei.

Nocodazol und Paclitaxel (Taxol) sind ein Beispiel für das komplizierte Gleichgewicht der Mikrotubuli-Dynamik, das für die Rolle von Desmuslin wesentlich ist. Während Nocodazol zu einer Depolymerisation der Mikrotubuli führt, stabilisiert Paclitaxel diese Strukturen, was zu einer abnormalen Architektur des Zytoskeletts und einer gestörten Desmuslin-Funktion führt. Darüber hinaus wirkt Withaferin A auf Vimentin, ein Intermediärfilamentprotein, und bewirkt dessen Depolymerisation, was auf einen indirekten Weg zur Hemmung von Desmuslin hindeutet, das mit solchen Filamenten verbunden ist. Die Chemikalie Blebbistatin hemmt die Aktivität der Myosin-II-ATPase und beeinträchtigt so die Muskelkontraktion und damit die strukturelle Unterstützung durch Desmuslin. ML-7, ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase, stört die Regulierung der Muskelkontraktion und der Struktur des Zytoskeletts und beeinträchtigt damit die Rolle von Desmuslin für die Integrität der Muskelzellen. Y-27632, ein selektiver ROCK-Inhibitor, und Chelerythrin, ein PKC-Inhibitor, beeinflussen beide den Phosphorylierungszustand von Proteinen, die mit der Organisation des Zytoskeletts in Verbindung stehen, und wirken sich dadurch auf die Funktionsfähigkeit von Desmuslin aus. Jasplakinolid stabilisiert zwar die Aktinfilamente, führt aber zu einem abnormalen Zytoskelettgerüst, das die Funktion von Desmuslin bei der Verknüpfung des Zytoskeletts mit anderen zellulären Strukturen beeinträchtigen könnte.

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Colchicine

64-86-8sc-203005
sc-203005A
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1 g
5 g
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500 g
1 kg
$98.00
$315.00
$2244.00
$4396.00
$17850.00
$34068.00
3
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Colchicin stört die Mikrotubuli-Polymerisation, die für intrazelluläre Transportprozesse unerlässlich ist. Da Desmuslin eine Rolle bei der Verbindung des Zytoskeletts mit der Muskelmembran spielt, könnte die Störung der Mikrotubuli die Fähigkeit von Desmuslin beeinträchtigen, diese Verbindung aufrechtzuerhalten, was zu einer Funktionshemmung führt.

(±)-Blebbistatin

674289-55-5sc-203532B
sc-203532
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5 mg
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50 mg
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$179.00
$307.00
$455.00
$924.00
$1689.00
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Blebbistatin ist ein Inhibitor der Myosin-II-ATPase-Aktivität. Da Desmuslin an der Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität von Muskelzellen beteiligt ist, kann die Hemmung von Myosin II die Muskelkontraktion beeinflussen und indirekt die strukturelle Unterstützung beeinträchtigen, die Desmuslin bietet.

Y-27632, free base

146986-50-7sc-3536
sc-3536A
5 mg
50 mg
$182.00
$693.00
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Y-27632 ist ein selektiver Inhibitor von ROCK (Rho-assoziierte Proteinkinase), das an der Regulierung der fokalen Adhäsion und der Organisation des Zytoskeletts beteiligt ist. Die Rolle von Desmuslin bei der Verankerung des Zytoskeletts kann durch Veränderung der Spannung und Organisation des Zytoskeletts durch ROCK-Hemmung funktionell gehemmt werden.

ML-7 hydrochloride

110448-33-4sc-200557
sc-200557A
10 mg
50 mg
$89.00
$262.00
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ML-7 ist ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK), die an der Muskelkontraktion und der Organisation des Zytoskeletts beteiligt ist. Durch die Hemmung von MLCK wird die kontraktile Dynamik von Muskelzellen beeinflusst, wodurch möglicherweise die strukturelle Rolle von Desmuslin für die Muskelintegrität gehemmt wird.

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
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Cytochalasin D hemmt die Aktinpolymerisation und beeinträchtigt so die Struktur des Zytoskeletts. Desmuslin, das mit dem Zytoskelett assoziiert ist, ist auf ein stabiles Aktin-Netzwerk angewiesen, um seine Funktion aufrechtzuerhalten. Daher kann die Hemmung der Aktinpolymerisation zu einer funktionellen Hemmung von Desmuslin führen.

Taxol

33069-62-4sc-201439D
sc-201439
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1 g
$40.00
$73.00
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$242.00
$724.00
$1196.00
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Paclitaxel stabilisiert Mikrotubuli und kann somit die dynamische Reorganisation des Zytoskeletts stören. Die Wechselwirkungen von Desmuslin mit dem Zytoskelett könnten aufgrund der fehlenden Mikrotubuli-Dynamik beeinträchtigt werden, was zu einer Funktionshemmung führt.

Latrunculin B

76343-94-7sc-203318
1 mg
$229.00
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Latrunculin B bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation. Die Hemmung der Aktinfilamentbildung kann das Zytoskelett-Netzwerk stören und möglicherweise die Funktion von Desmuslin in Muskelzellen hemmen.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
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Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und kann zu einer abnormalen Architektur des Zytoskeletts führen. Diese Stabilisierung kann die normale Funktion von Desmuslin bei der Verbindung des Zytoskeletts mit anderen zellulären Strukturen beeinträchtigen.

Nocodazole

31430-18-9sc-3518B
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sc-3518A
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
$58.00
$83.00
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Nocodazol stört Mikrotubuli-Netzwerke, indem es eine Depolymerisation induziert. Da Desmuslin an Verbindungen des Zytoskeletts beteiligt ist, kann die Störung der Mikrotubuli zu einer funktionellen Hemmung der zellulären Rolle von Desmuslin führen.

Withaferin A

5119-48-2sc-200381
sc-200381A
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1 mg
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100 mg
1 g
$127.00
$572.00
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Es ist bekannt, dass Withaferin A an Vimentin bindet und dessen Depolymerisation verursacht. Da Desmuslin Teil der Familie der Intermediärfilamente ist, könnte die Unterbrechung der Dynamik der Intermediärfilamente durch Withaferin A zu einer funktionellen Hemmung von Desmuslin führen.