CTGLF7 Aktivatoren

Gängige CTGLF7 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

Chemische Aktivatoren von CTGLF7 können eine Kaskade von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zu seiner Aktivierung führen. Phorbol 12-Myristat-13-acetat und 12-O-Tetradecanoylphorbol-13-acetat (TPA), beides Phorbolester, aktivieren direkt die Proteinkinase C (PKC). Die aktivierte PKC phosphoryliert dann verschiedene Substrate in der Zelle, zu denen auch CTGLF7 gehören kann, was zu dessen funktioneller Aktivierung führt. Auf ähnliche Weise kann auch PMA, ein anderer Name für Phorbol 12-Myristat 13-Acetat, die PKC aktivieren, die anschließend CTGLF7 phosphorylieren und aktivieren kann. Forskolin führt durch die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels indirekt zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA). Die aktivierte PKA kann zahlreiche Proteine phosphorylieren, und zu dieser Phosphorylierungskaskade kann auch CTGLF7 gehören. Dibutyryl-cAMP, ein membrandurchlässiges cAMP-Analogon, aktiviert auf ähnliche Weise die PKA und bietet damit einen weiteren Weg zur Aktivierung von CTGLF7.

Der Anstieg des intrazellulären Kalziums spielt eine zentrale Rolle bei der Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen, die zur Aktivierung von CTGLF7 führen können. Ionomycin, ein Kalziumionophor, erhöht die intrazelluläre Kalziumkonzentration und aktiviert dadurch solche Kinasen. A23187, ebenfalls ein Kalzium-Ionophor, erhöht die intrazelluläre Kalziumkonzentration und aktiviert CTGLF7 über einen ähnlichen Mechanismus. Thapsigargin führt durch die Unterbrechung der Kalziumeinlagerung zu einem erhöhten zytosolischen Kalziumspiegel, der CTGLF7 über kalziumabhängige Kinasen aktivieren kann. Calyculin A und Okadainsäure, beides Inhibitoren von Proteinphosphatasen, verhindern die Dephosphorylierung von Proteinen, was zu einem Nettoanstieg der Phosphorylierung in der Zelle führt. Dieses Umfeld erhöhter Phosphorylierung kann zu einer anhaltenden Aktivierung von CTGLF7 führen. Anisomycin kann durch Hemmung der Proteinsynthese stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs) aktivieren. Diese Kinasen können, sobald sie aktiviert sind, eine Reihe von Substraten phosphorylieren, darunter möglicherweise auch CTGLF7. Brefeldin A löst durch die Störung der Struktur und Funktion des Golgi-Apparats eine Stressreaktion in der Zelle aus, die Kinasen aktivieren kann, die in der Lage sind, CTGLF7 zu phosphorylieren und zu aktivieren. Jede dieser Chemikalien trägt zu einem Milieu bei, das die Phosphorylierung und anschließende Aktivierung von CTGLF7 begünstigt, wobei sie zelluläre Signalwege und Kinaseaktivität nutzen, um ihre Wirkung zu entfalten.