Coronin 1C Inhibitoren

Gängige Coronin 1C Inhibitors sind unter underem Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, Phalloidin CAS 17466-45-4 und (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5.

Bei den oben genannten Coronin-1C-Inhibitoren handelt es sich in erster Linie um Chemikalien, die das Aktin-Zytoskelett modulieren. Coronin 1C, ein Mitglied der Coronin-Familie, spielt eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Aktinfilamentdynamik. Die Inhibitoren zielen daher auf verschiedene Aspekte der Aktindynamik und der Organisation des Zytoskeletts ab, die indirekt die Funktion von Coronin 1C beeinflussen.

Der primäre Mechanismus dieser Inhibitoren beinhaltet die Unterbrechung oder Stabilisierung von Aktinfilamenten. Cytochalasin D, Latrunculin A und Chondramid A sind Beispiele für Verbindungen, die in die Aktinpolymerisation eingreifen. Cytochalasin D bindet sich an die mit Widerhaken versehenen Enden der Aktinfilamente und verhindert so deren Verlängerung. Latrunculin A sequestriert Aktinmonomere und hemmt dadurch deren Polymerisation zu Filamenten. Chondramid A bindet in ähnlicher Weise an Aktin und hemmt dessen Polymerisation. Auf der anderen Seite stabilisieren Verbindungen wie Jasplakinolid und Phalloidin die Aktinfilamente und schaffen so ein Ungleichgewicht in der Aktindynamik. Jasplakinolid bindet an Aktinfilamente und fördert deren Stabilisierung, während Phalloidin fest an Aktinfilamente bindet und deren Abbau verhindert. Andere Inhibitoren zielen auf Proteine ab, die mit Aktinfilamenten interagieren. Blebbistatin und ML-7 hemmen Myosin II bzw. die Myosin-Leichtkettenkinase und beeinflussen damit die Aktin-Myosin-Interaktionen, die für viele zelluläre Prozesse entscheidend sind. Y-27632 hemmt ROCK, eine Kinase, die an der Regulierung des Aktinzytoskeletts beteiligt ist, während CK-666 und SMIFH2 auf den Arp2/3-Komplex und die Formine abzielen, die beide für die Aktinnukleation und -dehnung wichtig sind.