Cystein-Dioxygenase (CDO) ist ein entscheidendes Enzym im Cystein-Stoffwechsel, das die Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure katalysiert, eine Vorstufe für die Produktion von Taurin, Sulfat und Pyruvat. Dieser biochemische Weg ist für die Aufrechterhaltung der Schwefel-Aminosäure-Homöostase im Körper unerlässlich und spielt eine zentrale Rolle bei der Entgiftung von überschüssigem Cystein und der Verhinderung seiner schädlichen Anhäufung. Die Aktivität von CDO wird in der Zelle streng reguliert, was seine Bedeutung für die Kontrolle des Cysteinspiegels und die Verhinderung der negativen Auswirkungen eines Cysteinüberschusses, wie oxidativer Stress und Zellschäden, widerspiegelt. Die Funktion des Enzyms ist ein wesentlicher Bestandteil der Synthese lebenswichtiger Verbindungen und der Regulierung antioxidativer Reaktionen und trägt somit zum allgemeinen metabolischen Gleichgewicht und zur Gesundheit der Zellen bei.
Die Hemmung von CDO kann durch verschiedene Mechanismen erfolgen, wobei es sich in erster Linie um Wechselwirkungen handelt, die die katalytische Aktivität des Enzyms verringern oder seine Expression beeinträchtigen. Eine Hemmung auf enzymatischer Ebene kann durch die Bindung spezifischer Moleküle an das aktive Zentrum erfolgen, die die Struktur des Enzyms verändern und dadurch seine Affinität für Cystein verringern. Dies kann zu erhöhten Cysteinspiegeln in Zellen und Geweben führen, was sich auf die Stoffwechselregulation und die Reaktion auf oxidativen Stress auswirkt. Darüber hinaus kann die Regulierung der CDO-Expression durch Nahrungsbestandteile, den zellulären Redox-Status und hormonelle Signale beeinflusst werden, die die Synthese des Enzyms herunterregulieren und zu einer Abnahme seiner Aktivität beitragen können. Das Verständnis der komplizierten Mechanismen, die die Hemmung von CDO steuern, ist entscheidend für die Aufklärung des komplexen Netzwerks des Schwefel-Aminosäuren-Stoffwechsels und seiner Auswirkungen auf die zelluläre und systemische Gesundheit. Die präzise Kontrolle der CDO-Aktivität verdeutlicht das ausgeklügelte Gleichgewicht, das erforderlich ist, um den Aminosäurespiegel innerhalb physiologischer Grenzen zu halten und so einen effizienten Stoffwechsel und Schutz vor Zellschäden zu gewährleisten.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Acivicin | 42228-92-2 | sc-200498B sc-200498C sc-200498 sc-200498D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $102.00 $408.00 $642.00 $1275.00 | 10 | |
Acivicin ist ein Glutamin-Analogon und ein potenzieller CDO-Hemmer. Es greift in den Glutaminstoffwechsel ein und führt zu einer geringeren Verfügbarkeit von Glutamin, das ein Substrat für CDO ist. Diese Störung des Glutaminstoffwechsels kann indirekt die CDO-Aktivität beeinflussen und möglicherweise die Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure hemmen. | ||||||
DL-Propargylglycine | 64165-64-6 | sc-294408 sc-294408A | 1 g 5 g | $169.00 $678.00 | ||
DL-Propargylglycin ist ein bekannter Inhibitor der Cystathionin-Gamma-Lyase (CSE) und kann möglicherweise auch CDO hemmen. Es greift in den Transsulfurierungsweg ein und begrenzt die Verfügbarkeit von Cystein. Durch die Beeinflussung der Verfügbarkeit von Vorläufern kann DL-Propargylglycin indirekt die CDO-Aktivität modulieren, was zu einer Verringerung der Cystein-Dioxygenase-Funktion führt. | ||||||
Penicillamine | 52-67-5 | sc-205795 sc-205795A | 1 g 5 g | $45.00 $94.00 | ||
Penicillamin ist eine Thiolverbindung und ein potenzieller Inhibitor von CDO. Es kann mit Kupfer einen Komplex bilden und so die Bioverfügbarkeit von Kupfer, einem Cofaktor für CDO, verringern. Durch die Störung der kupferabhängigen Aktivität von CDO kann D-Penicillamin indirekt die enzymatische Funktion modulieren, was zu einer Verringerung der Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure führt. | ||||||
D-Limonene | 5989-27-5 | sc-205283 sc-205283A | 100 ml 500 ml | $82.00 $126.00 | 3 | |
D-Limonen ist ein potenzieller CDO-Hemmer. Es kann den Grad des oxidativen Stresses modulieren und seine hemmende Wirkung auf CDO kann mit Veränderungen des Redoxstatus in Verbindung gebracht werden. Obwohl der genaue Mechanismus noch nicht vollständig geklärt ist, kann die Wirkung von D-Limonen auf die oxidativen Stresswege möglicherweise zur Hemmung von CDO führen und die Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure beeinflussen. | ||||||
Thioacetamide | 62-55-5 | sc-213031 | 25 g | $53.00 | ||
Thioacetamid ist ein potenzieller Inhibitor von CDO. Es ist eine thiolhaltige Verbindung und kann mit dem aktiven Zentrum von CDO interagieren, wodurch möglicherweise dessen enzymatische Aktivität gehemmt wird. Durch die Bildung von Komplexen mit dem aktiven Zentrum kann Thioacetamid CDO direkt modulieren, was zu einer Verringerung der Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure führt. | ||||||
L-Methionine | 63-68-3 | sc-394076 sc-394076A sc-394076B sc-394076C sc-394076D sc-394076E | 25 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $33.00 $36.00 $56.00 $148.00 $566.00 $1081.00 | ||
Methionin ist ein potenzieller Inhibitor von CDO. Als Aminosäure konkurriert Methionin mit Cystein um Aufnahme und Verwertung. Durch die Einschränkung der Verfügbarkeit von Cystein kann Methionin indirekt die CDO-Aktivität modulieren, was zu einer Verringerung der Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure führt. | ||||||
N-Acetyl-L-cysteine | 616-91-1 | sc-202232 sc-202232A sc-202232C sc-202232B | 5 g 25 g 1 kg 100 g | $33.00 $73.00 $265.00 $112.00 | 34 | |
N-Acetylcystein (NAC) ist ein potenzieller CDO-Hemmer. Es ist ein Vorläufer von Cystein und kann den zellulären Cysteinpool beeinflussen. Durch die Bereitstellung einer alternativen Cysteinquelle kann NAC mit endogenem Cystein um die Bindung an CDO konkurrieren. Diese kompetitive Hemmung kann möglicherweise die CDO-Aktivität modulieren, was zu einer Verringerung der Umwandlung von Cystein in Cysteinsulfinsäure führt. |