C16orf92 Aktivatoren

Gängige C16orf92 Activators sind unter underem A23187 CAS 52665-69-7, PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Insulin CAS 11061-68-0.

Chemische Aktivatoren von C16orf92 können seine Aktivierung über verschiedene intrazelluläre Signalwege auslösen. Der Kalzium-Ionophor A23187 beispielsweise kann den Einstrom von Kalzium in die Zelle erleichtern, was wiederum Calmodulin-abhängige Proteinkinasen aktivieren kann. Diese Kinasen haben die Fähigkeit, C16orf92 zu phosphorylieren und dadurch zu aktivieren. In ähnlicher Weise erhöht Ionomycin die intrazelluläre Ca2+-Konzentration, wodurch C16orf92 möglicherweise über calciumabhängige Phosphorylierungswege aktiviert wird. Ein weiterer Aktivator, Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), aktiviert direkt die Proteinkinase C (PKC). Die aktivierte PKC kann verschiedene Substrate in der Zelle phosphorylieren, zu denen auch C16orf92 gehören kann, und so zu dessen Aktivierung beitragen. In gleicher Weise erhöht Forskolin den cAMP-Spiegel, wodurch die Proteinkinase A (PKA) aktiviert wird. PKA kann dann C16orf92 phosphorylieren und aktivieren. Insulin setzt über seinen Rezeptor den PI3K/Akt-Signalweg in Gang, der zur Aktivierung nachgeschalteter Proteine, darunter möglicherweise C16orf92, durch Phosphorylierung führt.

Darüber hinaus bindet der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) an seinen Rezeptor und aktiviert den MAPK/ERK-Signalweg, der zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von C16orf92 führen kann. Oxidativer Stress, z. B. ausgelöst durch Wasserstoffperoxid, kann Phosphatasen hemmen, was zu einer verringerten Dephosphorylierungsrate und damit zu einem erhöhten Phosphorylierungszustand von C16orf92 führt. S-Nitroso-N-acetylpenicillamin (SNAP) setzt Stickstoffmonoxid frei, das wiederum den cGMP-Spiegel erhöhen und die Proteinkinase G (PKG) aktivieren kann. PKG kann C16orf92 phosphorylieren und aktivieren. Lithiumchlorid kann durch Hemmung von GSK-3β zu einer Aktivierung von C16orf92 durch eine Verringerung der hemmenden Phosphorylierung führen. BAY 11-7082, das den NF-κB-Signalweg hemmt, verändert die zelluläre Signalübertragung in einer Weise, die C16orf92 aktivieren kann. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs), die ihrerseits C16orf92 phosphorylieren und aktivieren können. Und schließlich hemmt Okadainsäure die Proteinphosphatasen 1 und 2A, was möglicherweise zur Aktivierung von C16orf92 infolge einer anhaltenden Phosphorylierung führt. Jede dieser Chemikalien kann durch ihren einzigartigen Mechanismus das C16orf92-Protein aktivieren, indem sie den Phosphorylierungszustand oder die Signalwege, die auf C16orf92 einwirken, beeinflusst.