AGXT2 Inhibitoren

Gängige AGXT2 Inhibitors sind unter underem Lead(II) Acetate CAS 301-04-2, Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2, Silver nitrate CAS 7761-88-8, α-Iodoacetamide CAS 144-48-9 und Methyl Methanethiosulfonate CAS 2949-92-0.

Chemische Inhibitoren von AGXT2 können die Funktion des Proteins durch eine Vielzahl von Wechselwirkungen mit seinem aktiven Zentrum oder seiner Gesamtstruktur beeinträchtigen. Schwermetalle wie Blei(II)-acetat, Quecksilber(II)-chlorid und Cadmiumchlorid können Komplexe mit den Thiolgruppen von Cysteinresten innerhalb von AGXT2 bilden, was zur Inaktivierung des Enzyms führt. Diese Metalle haben eine hohe Affinität zu schwefelhaltigen Gruppen, und ihre Bindung kann Konformationsänderungen des Proteins verursachen, die seine normale Funktion verhindern. Silbernitrat kann AGXT2 ebenfalls inaktivieren, indem es mit seinen Aminosäureresten interagiert. Durch diese Wechselwirkung wird möglicherweise die Tertiärstruktur des Enzyms verändert, die für seine katalytische Aktivität entscheidend ist.

Organische Verbindungen, die Thiolgruppen verändern, wie Jodacetamid und Methylmethanethiosulfonat, können AGXT2 ebenfalls hemmen. Iodacetamid alkyliert Cysteinreste irreversibel, während Methylmethanthiosulfonat diese Gruppen methylieren kann, was in beiden Fällen zu einem Verlust der Enzymaktivität führt. N-Ethylmaleimid, ein weiterer solcher Hemmstoff, bildet kovalente Addukte mit Cysteinresten, was zu einer irreversiblen Hemmung führt. Phenylarsinoxid greift die vicinalen Dithiole in AGXT2 an und beeinträchtigt die Funktion des Proteins. Neben thiolreaktiven Chemikalien können auch andere Verbindungen AGXT2 indirekt beeinflussen. Chloroquin, von dem bekannt ist, dass es sich in die DNA einlagert, kann Transkriptionsprozesse stören, die indirekt die Produktion von AGXT2 verringern könnten. Arsentrioxid kann sich an Thiolgruppen binden, wodurch möglicherweise kritische Cysteinreste verändert werden und das Enzym inaktiviert wird. Alkohole wie Methanol können Konformationsänderungen hervorrufen, indem sie die Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb von AGXT2 unterbrechen, während Formaldehyd zur Vernetzung von Aminogruppen führen kann, was eine Aggregation und anschließende Hemmung der Proteinfunktion zur Folge hat.