Chemische Aktivatoren des Transmembranproteins 275 können dessen Zustand und Funktion über verschiedene biochemische Wege beeinflussen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und 1,2-Dioleoyl-sn-Glycerin (DAG) dienen beide als Aktivatoren der Proteinkinase C (PKC). Diese Kinase spielt eine entscheidende Rolle bei der Phosphorylierung bestimmter Proteine, darunter das Transmembranprotein 275. Wenn die PKC durch PMA oder DAG aktiviert wird, phosphoryliert sie das Transmembranprotein 275, was zu einer Veränderung seiner Konformation und einer Steigerung seiner Aktivität führt. In ähnlicher Weise führt Forskolin durch die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA), einer weiteren Kinase, die das Transmembranprotein 275 phosphorylieren und damit seinen Funktionszustand verändern kann. Ionomycin wirkt, indem es die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöht, was Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren kann, die das Transmembranprotein 275 phosphorylieren können. Parallel dazu erhöhen Thapsigargin und Calciumchlorid ebenfalls den intrazellulären Calciumspiegel, wodurch möglicherweise dieselben calciumabhängigen Kinasen wie bei Ionomycin aktiviert werden, was weiter zur Phosphorylierung und Aktivierung des Transmembranproteins 275 beiträgt.
Darüber hinaus hält Okadainsäure das Transmembranprotein 275 in seinem phosphorylierten, aktiven Zustand, indem sie die Wirkung von Proteinphosphatasen hemmt, die andernfalls das Protein dephosphorylieren und inaktivieren würden. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) bindet an seinen Rezeptor und löst eine Kaskade von Phosphorylierungsvorgängen aus, die die Aktivierung des Transmembranproteins 275 einschließen können. Phosphatidylserin hilft direkt bei der Aktivierung von PKC, das, wie bereits erwähnt, das Transmembranprotein 275 phosphorylieren kann. Zinkchlorid aktiviert bekanntermaßen Kinasewege, die wiederum zur Phosphorylierung von Transmembranprotein 275 führen können. Wasserstoffperoxid wirkt als Signalmolekül und löst oxidative Signalwege aus, die Kinasen aktivieren können, die für die Phosphorylierung von Transmembranprotein 275 verantwortlich sind. Schließlich beeinflusst Retinsäure die Genexpression und kann Kinasen aktivieren, die das Transmembranprotein 275 im Rahmen der zellulären Differenzierungswege phosphorylieren und damit aktivieren können.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die Teil eines Signalwegs ist, der dafür bekannt ist, bestimmte Transmembranproteine zu phosphorylieren und zu aktivieren. Durch die Wirkung von PKC kann das Transmembranprotein 275 Konformationsänderungen durchlaufen, die zu seiner Aktivierung führen. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Ionomycin wirkt als Calcium-Ionophor und erhöht die intrazelluläre Calciumkonzentration. Erhöhte Calciumspiegel können Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren, die das Transmembranprotein 275 als Teil des Calcium-Signalwegs funktionell phosphorylieren und aktivieren können. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Okadainsäure ist ein Inhibitor der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, der die Dephosphorylierung von Proteinen verhindert. Durch die Hemmung dieser Phosphatasen wird der phosphorylierte Zustand von Proteinen, einschließlich des Transmembranproteins 275, aufrechterhalten, was zu seiner anhaltenden Aktivierung führt. | ||||||
1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol | 60514-48-9 | sc-202397 sc-202397A | 10 mg 50 mg | $46.00 $249.00 | 2 | |
DAG ist ein endogener Aktivator der Proteinkinase C (PKC). Nach der Bindung an PKC erleichtert es die Translokation von PKC zur Plasmamembran, wo es Substrate, einschließlich Transmembranproteine, phosphorylieren kann. Diese Aktion kann zur Aktivierung des Transmembranproteins 275 führen. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Thapsigargin hemmt die sarko/endoplasmatische Retikulum-Ca2+-ATPase (SERCA), was zu einem Anstieg des zytosolischen Calciumspiegels führt. Dieser Anstieg kann calciumabhängige Proteine und Kinasen aktivieren, die dann das Transmembranprotein 275 durch Phosphorylierung aktivieren können. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
Calciumchlorid erhöht direkt den intrazellulären Calciumspiegel, der calciumempfindliche Signalproteine und Kinasen aktivieren kann, die das Transmembranprotein 275 phosphorylieren und aktivieren können. | ||||||
Phosphatidyl-L-serine | 51446-62-9 | sc-507548 | 10 g | $45.00 | ||
Phosphatidylserin aktiviert die Proteinkinase C (PKC) direkt, indem es an sie bindet und ihre Assoziation mit der Plasmamembran erleichtert. Aktivierte PKC kann das Transmembranprotein 275 phosphorylieren und somit aktivieren. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Zinkchlorid kann als Signalmolekül fungieren und aktiviert nachweislich Kinase-Signalwege. Diese Kinase-Signalwege können Transmembranproteine phosphorylieren, zu denen auch das Transmembranprotein 275 gehören könnte, was zu dessen Aktivierung führt. | ||||||
Hydrogen Peroxide | 7722-84-1 | sc-203336 sc-203336A sc-203336B | 100 ml 500 ml 3.8 L | $30.00 $60.00 $93.00 | 27 | |
Wasserstoffperoxid dient als Signalmolekül, das über oxidative Signalwege zur Aktivierung verschiedener Kinasen führen kann. Dies kann die Aktivierung des Transmembranproteins 275 einschließen, da es durch diese Kinasen phosphoryliert wird. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
Retinsäure kann die Genexpression und die zellulären Differenzierungswege beeinflussen, zu denen auch die Aktivierung von Kinasen gehört. Diese Kinasen können Transmembranproteine phosphorylieren und aktivieren, was zur Aktivierung des Transmembranproteins 275 führen könnte. |