Strumpellin Inhibitoren

Gängige Strumpellin Inhibitors sind unter underem Lithium CAS 7439-93-2, SB-216763 CAS 280744-09-4, Brefeldin A CAS 20350-15-6, Wiskostatin CAS 1223397-11-2 und CK 666 CAS 442633-00-3.

Strumpellin-Inhibitoren als chemische Klasse sind nicht etabliert, da es keine spezifischen Wirkstoffe gibt, die das Strumpellin-Protein direkt hemmen. Bei der Erforschung des WASH-Komplexes und der damit verbundenen Proteine wurden jedoch mehrere zelluläre Signalwege identifiziert, die Strumpellin beeinflussen kann. Diese Erkenntnisse haben zur Identifizierung von Wirkstoffen geführt, die diese Wege modulieren. Substanzen, die die Wnt-Signalübertragung, die GSK-3-Aktivität und die ARF-Funktion beeinflussen, können das regulatorische Umfeld des WASH-Komplexes verändern, was wiederum indirekt die Strumpellin-Aktivität beeinflussen kann. Darüber hinaus sind Wirkstoffe, die die Aktin-Dynamik und den vesikulären Transport modulieren, wie z. B. Arp2/3-Komplex-Inhibitoren, CDC42-Inhibitoren und Dynamin-Inhibitoren, ebenfalls Kandidaten für die Veränderung des funktionellen Kontextes von Strumpellin innerhalb der Zelle.

Die oben aufgeführten Wirkstoffe zielen auf verschiedene Aspekte der zellulären Signalübertragung und der strukturellen Organisation ab und wirken sich auf die Wege aus, die der WASH-Komplex und damit Strumpellin möglicherweise reguliert oder an denen er beteiligt ist. Die Modulation dieser Signalwege und Prozesse durch diese Verbindungen bietet eine Möglichkeit, die Strumpellin-Aktivität indirekt zu beeinflussen. Die Hemmung von GSK-3 durch Verbindungen wie SB216763 oder Lithiumchlorid kann beispielsweise Prozesse deregulieren, die der Wnt-Signalgebung nachgelagert und für die Funktion des WASH-Komplexes von Bedeutung sind. Darüber hinaus kann das Aktin-Zytoskelett, das für die Zellform und den Zellverkehr von entscheidender Bedeutung ist, durch Verbindungen wie CK-666 oder Blebbistatin beeinflusst werden, die auf die Proteine abzielen, die die Bildung von Aktinfilamenten bzw. Myosin II kontrollieren. Dieser indirekte Ansatz ermöglicht die Modulation der Strumpellin-Aktivität, ohne direkt auf das Protein selbst abzuzielen.