SNAP47 Activadores

Activadores comunes de SNAP47 incluyen, pero no se limitan a PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ácido Okadaico CAS 78111-17-8, Calyculin A CAS 101932-71-2 y H-89 dihydrochloride CAS 130964-39-5.

Los activadores de SNAP47 son compuestos que potencian directa o indirectamente la actividad funcional de SNAP47, una proteína que es un componente clave del complejo SNARE implicado en el tráfico vesicular y la liberación de neurotransmisores. El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) es un potente activador de la proteína quinasa C que puede potenciar la actividad de SNAP47 al promover su fosforilación, facilitando así su papel en el acoplamiento de vesículas y la liberación de neurotransmisores. La forskolina, al aumentar los niveles intracelulares de AMPc, provoca la activación de la PKA, que puede fosforilar proteínas asociadas al tráfico vesicular, potenciando indirectamente la función de SNAP47 en el proceso.

El ácido okadaico, un inhibidor de PP2A, mantiene el estado de fosforilación de varias proteínas, lo que podría mantener a SNAP47 en un estado funcional mejorado al impedir su desfosforilación. La N-etilmaleimida (NEM), al inhibir la NSF, estabiliza los complejos SNARE que incluyen a SNAP47, mejorando así su función en el acoplamiento y fusión de vesículas. Del mismo modo, la caliculina A, al inhibir fosfatasas como PP1 y PP2A, puede mantener el estado de fosforilación de SNAP47, potenciando su interacción con otras proteínas SNARE. El H-89, a través de su acción inhibidora sobre la PKA, podría aumentar indirectamente la demanda funcional de SNAP47 al necesitar más transporte vesicular mediado por SNARE para compensar las vías inhibidas dependientes de la PKA. La brefeldina A interrumpe la función del ARF, lo que podría aumentar la actividad de SNAP47 a medida que la célula compensa la alteración de la función del Golgi y la formación de vesículas. La Ionomicina y el Thapsigargin, que elevan los niveles de calcio citosólico, potencian el papel de SNAP47 en los procesos de fusión de vesículas dependientes del calcio. La monensina, al interrumpir los gradientes de iones sodio, podría potenciar indirectamente la actividad funcional de SNAP47 al afectar al tráfico vesicular. La toxina tetánica, que escinde las proteínas SNARE, podría aumentar la demanda funcional de SNAP47 intacta para la formación de complejos SNARE. Por último, la alfa-latrotoxina, al desencadenar la liberación de neurotransmisores, podría requerir indirectamente una mayor actividad de SNAP47 para hacer frente a la mayor necesidad de tráfico vesicular mediado por SNARE.