SIRT2 Inibidores

O AGK2 é um inibidor seletivo da SIRT2 que perturba a atividade de desacetilação da enzima ligando-se ao seu local ativo, o que leva a interações proteicas alteradas e a vias de sinalização celular. Este composto apresenta propriedades cinéticas únicas, demonstrando um mecanismo de inibição competitivo que afecta a afinidade do substrato. As interações moleculares distintas da AGK2 podem modular os processos celulares, influenciando a dinâmica da acetilação das proteínas e contribuindo para a regulação de várias funções metabólicas.

O sirtinol actua como um inibidor seletivo da SIRT2, envolvendo-se em interações moleculares únicas que estabilizam a sua ligação ao local ativo da enzima. Este composto altera a dinâmica conformacional da SIRT2, afectando a sua atividade de desacetilação e influenciando as cascatas de sinalização a jusante. A cinética de reação distinta do Sirtinol revela um perfil de inibição não competitivo, que modifica as taxas de renovação do substrato e afecta o equilíbrio global da acetilação nos ambientes celulares.

Uma pequena molécula que pode inibir a atividade da SIRT2 desacetilase, com potencial impacto na regulação do ciclo celular e no crescimento tumoral.

O cambinol actua como um inibidor seletivo da SIRT2, apresentando uma afinidade de ligação única que perturba a integridade estrutural da enzima. Este composto interage com resíduos específicos no local ativo, levando a uma alteração da dinâmica da enzima e a uma redução da eficiência catalítica. O mecanismo de inibição do Cambinol é caracterizado por uma inibição de tipo misto, influenciando tanto a ligação ao substrato como o turnover. As suas propriedades físico-químicas distintas facilitam interações específicas, com impacto nos estados de acetilação celular.

Uma pequena molécula que pode inibir a atividade da SIRT2 desacetilase, com potencial impacto na regulação do ciclo celular e no crescimento do cancro

O BML-266 é um inibidor seletivo da SIRT2 que se envolve em interações moleculares únicas, principalmente através de ligações hidrofóbicas e de hidrogénio com resíduos de aminoácidos essenciais no local ativo da enzima. Este composto altera a paisagem conformacional da SIRT2, resultando numa diminuição significativa da sua atividade de desacetilação. O perfil cinético do BML-266 revela um mecanismo de inibição competitivo, modulando efetivamente a afinidade do substrato e influenciando as vias de sinalização a jusante. As suas caraterísticas estruturais distintas aumentam a especificidade, tornando-o um ator notável na regulação dos processos celulares.

O inibidor VII da SIRT1/2 é um potente inibidor da SIRT2 caracterizado pela sua capacidade de perturbar as interações enzima-substrato através de impedimentos estéricos específicos. Este composto apresenta uma afinidade de ligação única, estabilizando uma conformação inativa de SIRT2 que impede a sua função catalítica. O comportamento cinético do inibidor sugere um modelo de inibição não-competitiva, influenciando a atividade da enzima sem competir diretamente com o substrato. Os seus atributos estruturais contribuem para a sua seletividade, com impacto em vários mecanismos celulares.

Um potencial inibidor de SIRT2 que pode ter como alvo a sua atividade de desacetilase, afectando potencialmente os processos celulares e o crescimento das células cancerígenas.

O B2 funciona como um inibidor seletivo da SIRT2, apresentando interações moleculares únicas que alteram a dinâmica conformacional da enzima. Ao envolver-se em ligações de hidrogénio específicas e interações hidrofóbicas, o B2 estabiliza eficazmente uma conformação fechada da SIRT2, inibindo assim a sua atividade de desacetilação. A cinética de reação do composto revela um padrão de inibição misto, sugerindo que pode modular a atividade da SIRT2 através de mecanismos competitivos e alostéricos, influenciando as vias de sinalização subsequentes.

O inibidor de SIRT2, Inactive Control, funciona como um análogo estrutural que imita o local de ligação do substrato de SIRT2, mas não tem a capacidade de provocar uma resposta biológica. A sua presença pode perturbar as interações normais da enzima com o substrato, levando a uma alteração da cinética da enzima. Este composto apresenta propriedades únicas de impedimento estérico, que podem influenciar a disposição espacial do sítio ativo da SIRT2, afectando potencialmente a estabilidade global da enzima e a sua função nos processos celulares.