SerpinA1c Inibitori

I comuni inibitori della SerpinA1c includono, a titolo esemplificativo e non esaustivo, Diflunisal CAS 22494-42-4, Benzamidina CAS 618-39-3, Fenilbutazone CAS 50-33-9, Blu di metilene CAS 61-73-4 e Aprotinina CAS 9087-70-1.

Gli inibitori chimici della SerpinA1c comprendono una varietà di composti che mirano alla proteina attraverso diversi meccanismi per diminuirne la funzione. Il diflunisal è uno di questi inibitori che si lega direttamente alla SerpinA1c, bloccandola in una conformazione inattiva. Questo legame impedisce a SerpinA1c di assumere la forma necessaria per la sua normale funzione di inibitore di proteasi. Analogamente, il sulfisoxazolo compete con SerpinA1c per le sue proteasi bersaglio, diminuendo di fatto la probabilità di un normale legame di SerpinA1c e della conseguente inibizione di queste proteasi. La benzamidina agisce in competizione con le proteasi inibite da SerpinA1c, riducendo la disponibilità di questi enzimi per l'azione inibitoria di SerpinA1c. Il fenilbutazone interagisce con SerpinA1c per indurre un cambiamento conformazionale, impedendo così alla proteina di legarsi alle proteasi e di svolgere il suo ruolo inibitorio.

Il blu di metilene, che si aggiunge all'arsenale degli inibitori di SerpinA1c, interrompe l'attività della proteina alterandone lo stato redox, un aspetto critico della funzione di SerpinA1c. L'aprotinina, legandosi agli stessi siti proteici della SerpinA1c, inibisce in modo competitivo la proteina, diminuendo la sua capacità di funzionare come inibitore delle proteasi. L'acido ellagico e l'epigallocatechina gallato si legano entrambi alla SerpinA1c e ne ostacolano l'interazione con le proteasi, inibendone direttamente la funzione. La clorochina ostacola il processo di glicosilazione essenziale per il corretto ripiegamento della SerpinA1c, determinando una disfunzione nell'attività della proteina. Nafamostat, Gabexate e Camostat, tutti noti inibitori della serina proteasi, inibiscono indirettamente SerpinA1c prendendo di mira le proteasi che sono substrati naturali di SerpinA1c. Inibendo queste proteasi, riducono la possibilità funzionale di SerpinA1c di interagire e inibire questi enzimi, diminuendo di fatto l'attività inibitoria complessiva di SerpinA1c all'interno della cellula.